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万見
- PDB-3a4i: Crystal structure of GMP synthetase PH1347 from Pyrococcus horiko... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a4i
タイトルCrystal structure of GMP synthetase PH1347 from Pyrococcus horikoshii OT3
要素GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
キーワードLIGASE / ATP pyrophosphatase / glutamine amidotransferase / GMP synthetase / purine nucleotide biosynthesis / ATP-binding / GMP biosynthesis / Nucleotide-binding / Purine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP synthase activity / GMP synthase (glutamine-hydrolysing) / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP synthase subunit B / GMP synthase, C-terminal / GMP synthetase ATP pyrophosphatase domain / GMP synthase C terminal domain / GMP synthetase ATP pyrophosphatase (GMPS ATP-PPase) domain profile. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / NAD/GMP synthase / NAD synthase / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / HUPs ...GMP synthase subunit B / GMP synthase, C-terminal / GMP synthetase ATP pyrophosphatase domain / GMP synthase C terminal domain / GMP synthetase ATP pyrophosphatase (GMPS ATP-PPase) domain profile. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / NAD/GMP synthase / NAD synthase / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Maruoka, S. / Horita, S. / Lee, W.C. / Nagata, K. / Tanokura, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the ATPPase subunit and its substrate-dependent association with the GATase Subunit: a novel regulatory mechanism for a two-subunit-type GMP synthetase from Pyrococcus horikoshii OT3.
著者: Maruoka, S. / Horita, S. / Lee, W.C. / Nagata, K. / Tanokura, M.
履歴
登録2009年7月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2009年7月21日ID: 2Z0C
改定 1.02009年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
B: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2202
ポリマ－69,2202
非ポリマー00
水4,972276
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3070 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area25650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.903, 82.212, 111.565
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B / ATPPase subunit / GMP synthetase


分子量: 34609.879 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT3 / 遺伝子: guaAB, PH1347 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O59072, GMP synthase (glutamine-hydrolysing)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 276 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.88 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30%(v/v) PEG400, 100mM Tris-HCl(pH 8.4), 200mM MgCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→50 Å / Num. obs: 60634 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル解像度: 1.79→1.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.076 / Mean I/σ(I) obs: 3.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.79→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 4.723 / SU ML: 0.076 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24612 3071 5.1 %RANDOM
Rwork0.21002 ---
obs0.21182 57488 98.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 56.98 Å2 / Biso mean: 21.387 Å2 / Biso min: 7.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.44 Å20 Å20 Å2
2--0.49 Å20 Å2
3----0.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4528 0 0 276 4804
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224612
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.9726234
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1335568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.90223.238210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.65715826
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0781544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2706
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023462
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.22151
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.23191
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1210.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1150.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9911.52955
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.46324606
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.56231885
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1494.51628
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.786→1.832 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 223 -
Rwork0.249 4133 -
all-4356 -
obs--96.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1353-0.06640.07120.033-0.0240.3786-0.0149-0.0177-0.0133-0.00390.0241-0.0037-0.02080.0001-0.0092-0.0250.00320.0023-0.01450.00610.0035-2.803826.6475-2.0078
20.11320.03630.06560.01490.06450.6166-0.01420.0338-0.0226-0.0081-0.00540.0212-0.04030.00180.0196-0.00320.0028-0.0059-0.01210.0014-0.0177-11.363423.0006-47.7737
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 308
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 308

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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