[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-6b1z: Crystal Structure of Glutamate-tRNA Synthetase from Elizabethking... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6b1z | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Glutamate-tRNA Synthetase from Elizabethkingia anophelis | ||||||
![]() | Glutamate--tRNA ligase | ||||||
![]() | LIGASE / SSGCID / Elizabethkingia anophelis / Glutamate--tRNA ligase / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
Function / homology | ![]() glutamate-tRNA ligase / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / tRNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structures of glutamyl-tRNA synthetase from Elizabethkingia anopheles and E. meningosepticum. Authors: Brooks, L. / Subramanian, S. / Dranow, D.M. / Mayclin, S.J. / Myler, P.J. / Asojo, O.A. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 227.2 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 178.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 454.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 457.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 25.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 39.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6brlC ![]() 2ja2S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data | |
Other databases |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 58636.883 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: A0A1T3FQP0, UniProt: A0A077E909*PLUS, glutamate-tRNA ligase | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
#2: Chemical | ChemComp-FMT / #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | ChemComp-MG / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.66 Å3/Da / Density % sol: 53.77 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: ElanA.01348.a.B1.PW38250 at 18.25 mg/ml was mixed 1:1 with JCSG+ (a5): 0.2 M magnesium formate, 20% (w/v) PEG-3350, cryoprotected with 20% ethylene glycol. Tray: 292004a5, puck: qrh6-5. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Aug 18, 2017 / Details: Beryllium Lenses | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Diamond [111] / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.6→44.441 Å / Num. obs: 83273 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.052 % / Biso Wilson estimate: 20.07 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Rrim(I) all: 0.039 / Χ2: 1.04 / Net I/σ(I): 26.47 / Num. measured all: 503995 / Scaling rejects: 0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
---|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2JA2 Resolution: 1.6→44.441 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 20.24 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 94.3 Å2 / Biso mean: 32.6223 Å2 / Biso min: 12.33 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.6→44.441 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|