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万見
- PDB-2zal: Crystal structure of E. coli isoaspartyl aminopeptidase/L-asparag... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zal
タイトルCrystal structure of E. coli isoaspartyl aminopeptidase/L-asparaginase in complex with L-aspartate
要素(L-asparaginase) x 2
キーワードHYDROLASE / isoaspartyl peptidase / asparaginase / Ntn-hydrolase / autoproteolysis / L-aspartate/calcium cluster
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-aspartyl-peptidase / asparaginase activity / beta-aspartyl-peptidase activity / protein autoprocessing / hydrolase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
(Glycosyl)asparaginase / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / Isoaspartyl peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Michalska, K. / Brzezinski, K. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of isoaspartyl aminopeptidase in complex with L-aspartate
著者: Michalska, K. / Brzezinski, K. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic studies of a new L-asparaginase encoded by the Escherichia coli genome
著者: Borek, D. / Jaskolski, M.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: A protein catalytic framework with an N-terminal nucleophile is capable of self-activation
著者: Brannigan, J.A. / Dodson, G. / Duggleby, H.J. / Moody, P.C.E. / Smith, J.L. / Tomchick, D.R. / Murzin, A.G.
#3: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of glycosylasparaginase from Flavobacterium meningosepticum
著者: Xuan, J. / Tarentino, A.L. / Grimwood, B.G. / Plummer Jr., T.H. / Cui, T. / Guan, C. / Van Roey, P.
#4: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Three-dimensional structure of human lysosomal aspartylglucosaminidase
著者: Oinonen, C. / Tikkanen, R. / Rouvinen, J. / Peltonen, L.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Crystal structures of Flavobacterium glycosylasparaginase. An N-terminal nucleophile hydrolase activated by intramolecular proteolysis
著者: Guo, H.-C. / Xu, Q. / Buckley, D. / Guan, C.
#6: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Structural insights into the mechanism of intramolecular proteolysis
著者: Xu, Q. / Buckley, D. / Guan, C. / Guo, H.-C.
#7: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2004
タイトル: Autoproteolytic activation of human aspartylglucosaminidase
著者: Saarela, J. / Oinonen, C. / Jalanko, A. / Rouvinen, J. / Peltonen, L.
#8: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure of the isoaspartyl peptidase with L-asparaginase activity from Escherichia coli
著者: Prahl, A. / Pazgier, M. / Hejazi, M. / Lockau, W. / Lubkowski, J.
履歴
登録2007年10月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2007年10月30日ID: 1SEO
改定 1.02007年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22018年5月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase
B: L-asparaginase
C: L-asparaginase
D: L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,96019
ポリマ－61,7684
非ポリマー1,19215
水4,468248
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.89, 77.28, 147.53
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 L-asparaginase / L-ASPARAGINASE SUBUNIT ALPHA / L-asparagine amidohydrolase


分子量: 17071.527 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal subunit (alpha), UNP residues 2-161 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
解説: The N-terminal methionine has been removed by an intracellular aminopeptidase (E. coli). During expression and purification, the protein undergoes autoproteolytic cleavage into alpha and beta ...解説: The N-terminal methionine has been removed by an intracellular aminopeptidase (E. coli). During expression and purification, the protein undergoes autoproteolytic cleavage into alpha and beta subunits. The residues 162-178 were not present in the crystallized material due to partial, non-specific degradation at the c-terminus. The number of missing residues was determined by mass spectrometry
遺伝子: ybiK (iaaA) / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: P37595, beta-aspartyl-peptidase, asparaginase
#2: タンパク質 L-asparaginase / L-ASPARAGINASE SUBUNIT BETA / L-asparagine amidohydrolase


分子量: 13812.512 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal subunit (beta), UNP residues 179-315 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
解説: During expression and purification, the protein undergoes autoproteolytic cleavage into alpha and beta subunits. The residues 316-321 were not present in the crystallized material due to ...解説: During expression and purification, the protein undergoes autoproteolytic cleavage into alpha and beta subunits. The residues 316-321 were not present in the crystallized material due to partial, non-specific degradation at the C-terminus. The number of missing residues was determined by mass spectrometry
遺伝子: ybiK (iaaA) / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: P37595, beta-aspartyl-peptidase, asparaginase

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非ポリマー , 6種, 263分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.41 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100mM Tris/HCl, 80mM calcium chloride, 100mM sodium aspartate, 17% PEG 4000, 13% PEG 400, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.095 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月28日
放射モノクロメーター: Si single crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.095 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 43572 / Num. obs: 43572 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 18.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 4085 / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MAR345dtbデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1K2X

1k2x


解像度: 1.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.746 / SU ML: 0.08 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: R-free / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.135 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET. THE REFINEMENT INCLUDED TLS PARAMETERS. THE RESIDUES 158-161 FROM CHAIN C (SUBUNIT ALPHA) AS WELL AS THE RESIDUES 314-315 FROM THE CHAINS B AND D (SUBUNITS BETA) ...詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET. THE REFINEMENT INCLUDED TLS PARAMETERS. THE RESIDUES 158-161 FROM CHAIN C (SUBUNIT ALPHA) AS WELL AS THE RESIDUES 314-315 FROM THE CHAINS B AND D (SUBUNITS BETA) WERE NOT MODELED DUE TO POOR ELECTRON DENSITY. CHAIN A IS COMPLETE. IN EACH OF THE TWO ACTIVE SITES, A CLEARLY VISIBLE PRODUCT OF THE ENZYMATIC REACTION, L-ASPARTATE, IS MODELED. IN INTERSTITIAL POSITIONS, THE STRUCTURE CONTAINS A BIG 3L-ASP/5CA COORDINATION COMPLEX.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.188 1372 3.1 %Random
Rwork0.157 ---
all0.158 42200 --
obs0.158 42200 95.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20 Å20 Å2
2---0.36 Å20 Å2
3----0.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4259 0 69 248 4576
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0214397
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024087
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.341.9735948
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8339450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.925590
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2687
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025025
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02856
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2848
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2430.24982
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22671
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2208
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1080.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3210.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3110.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1350.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6721.52918
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2524599
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2931479
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.914.51345
LS精密化 シェル解像度: 1.904→2.006 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.235 159
Rwork0.201 5774
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3726-0.26360.2911.5176-0.2391.3085-0.0226-0.09920.03990.1150.00170.059-0.0814-0.11240.0210.0145-0.00440.0270.0380.00120.0530.7234-1.333477.3544
21.2746-0.1488-0.17311.4810.22250.7348-0.0043-0.0620.03020.1247-0.0118-0.1616-0.10810.15590.0160.0561-0.00490.00120.0332-0.00410.053316.1174-1.463276.0772
31.6526-0.2077-0.92870.7140.0253.4344-0.02740.23530.0836-0.13190.01210.07510.0106-0.27740.01540.0836-0.0129-0.00770.07230.03660.07427.78288.799445.6619
41.1674-0.10390.34911.1990.03971.7906-0.04790.1183-0.0913-0.09890.016-0.11820.17030.20610.03190.0688-0.00020.03040.0963-0.00970.068919.5465-0.587849.9628
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 1611 - 160
2X-RAY DIFFRACTION2BB179 - 3131 - 135
3X-RAY DIFFRACTION3CC2 - 1571 - 156
4X-RAY DIFFRACTION4DD179 - 3131 - 135

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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