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万見
- PDB-2za7: recombinant horse L-chain apoferritin N-terminal deletion mutant ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2za7
タイトルrecombinant horse L-chain apoferritin N-terminal deletion mutant (residues 1-4)
要素Ferritin light chain
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / ferric iron binding / Acetylation / Iron storage / Metal-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


: / intracellular sequestering of iron ion / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / iron ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain ...Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin light chain
類似検索 - 構成要素
生物種Equus caballus (ウマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Yamashita, I. / Mishima, Y. / Park, S.-Y. / Heddle, J.G. / Tame, J.R.H.
引用ジャーナル: J.BIOCHEM.(TOKYO) / 年: 2007
タイトル: Effect of N-terminal Residues on the Structural Stability of Recombinant Horse L-chain Apoferritin in an Acidic Environment
著者: Yoshizawa, K. / Mishima, Y. / Park, S.-Y. / Heddle, J.G. / Tame, J.R.H. / Iwahori, K. / Kobayashi, M. / Yamashita, I.
履歴
登録2007年10月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ferritin light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5541
ポリマ－19,5541
非ポリマー00
水3,333185
1
A: Ferritin light chain
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)469,29824
ポリマ－469,29824
非ポリマー00
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation22_565z,-y+1,x1
crystal symmetry operation29_554z,x+1/2,y-1/21
crystal symmetry operation41_555x,z+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation44_554x,-z+1/2,y-1/21
crystal symmetry operation30_555z,-x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation87_455y-1/2,-x+1/2,z1
crystal symmetry operation84_555-y+1/2,-z+1/2,x1
crystal symmetry operation88_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation81_455y-1/2,z+1/2,x1
crystal symmetry operation85_455y-1/2,x+1/2,-z1
crystal symmetry operation82_555-y+1/2,z+1/2,-x1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation21_555z,y,-x1
crystal symmetry operation86_555-y+1/2,-x+1/2,-z1
crystal symmetry operation83_455y-1/2,-z+1/2,-x1
crystal symmetry operation31_554-z,-x+1/2,y-1/21
crystal symmetry operation43_555-x,-z+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation23_555-z,y,x1
crystal symmetry operation42_554-x,z+1/2,y-1/21
crystal symmetry operation32_555-z,x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation24_565-z,-y+1,-x1
Buried area90870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.280, 180.280, 180.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-206-

HOH

21A-282-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ferritin light chain / L ferritin / Ferritin L subunit


分子量: 19554.100 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 5-175 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Equus caballus (ウマ) / プラスミド: PMK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02791
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SEE REF. 2 IN THE DATABASE, P02791 IN UNP.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, 0.13% cadmium chloride, 15% PEG4000, 190mM calcium chloride, 5% glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→41.52 Å / Num. obs: 51287 / Biso Wilson estimate: 13.8 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AEW

1aew


解像度: 1.4→41.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 1.473 / SU ML: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.063 / ESU R Free: 0.064 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24237 2428 5 %RANDOM
Rwork0.22181 ---
obs0.22285 45991 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.713 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→41.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1367 0 0 185 1552
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0211391
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2041.9621873
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6655169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2204
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021061
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.2630
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2110.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1430.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2140.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7611.5841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.54421336
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7833550
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7854.5537
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.349 167
Rwork0.369 3184

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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