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- PDB-2z5c: Crystal Structure of a Novel Chaperone Complex for Yeast 20S Prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z5c
タイトルCrystal Structure of a Novel Chaperone Complex for Yeast 20S Proteasome Assembly
要素
  • Proteasome component PUP2
  • Protein YPL144W
  • Uncharacterized protein YLR021W
キーワードCHAPERONE/HYDROLASE / PROTEASOME / Chaperone / S. cerevisiae / CHAPERONE-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis ...nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome assembly / chaperone-mediated protein complex assembly / proteasome core complex, alpha-subunit complex / Ub-specific processing proteases / Neutrophil degranulation / proteasome complex / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-containing complex / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal Protein S5; domain 2 - #100 / Proteasome chaperone 3/4 / 20S proteasome chaperone assembly proteins 3 and 4 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #90 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. ...Ribosomal Protein S5; domain 2 - #100 / Proteasome chaperone 3/4 / 20S proteasome chaperone assembly proteins 3 and 4 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #90 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome chaperone 3 / Proteasome chaperone 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yashiroda, H. / Mizushima, T. / Okamoto, K. / Kameyama, T. / Hayashi, H. / Kishimoto, T. / Kasahara, M. / Kurimoto, E. / Sakata, E. / Suzuki, A. ...Yashiroda, H. / Mizushima, T. / Okamoto, K. / Kameyama, T. / Hayashi, H. / Kishimoto, T. / Kasahara, M. / Kurimoto, E. / Sakata, E. / Suzuki, A. / Hirano, Y. / Murata, S. / Kato, K. / Yamane, T. / Tanaka, K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of a chaperone complex that contributes to the assembly of yeast 20S proteasomes
著者: Yashiroda, H. / Mizushima, T. / Okamoto, K. / Kameyama, T. / Hayashi, H. / Kishimoto, T. / Niwa, S. / Kasahara, M. / Kurimoto, E. / Sakata, E. / Takagi, K. / Suzuki, A. / Hirano, Y. / Murata, ...著者: Yashiroda, H. / Mizushima, T. / Okamoto, K. / Kameyama, T. / Hayashi, H. / Kishimoto, T. / Niwa, S. / Kasahara, M. / Kurimoto, E. / Sakata, E. / Takagi, K. / Suzuki, A. / Hirano, Y. / Murata, S. / Kato, K. / Yamane, T. / Tanaka, K.
履歴
登録2007年7月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein YPL144W
B: Uncharacterized protein YLR021W
C: Proteasome component PUP2
D: Protein YPL144W
E: Uncharacterized protein YLR021W
F: Proteasome component PUP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,9806
ポリマ－124,9806
非ポリマー00
水00
1
A: Protein YPL144W
B: Uncharacterized protein YLR021W
C: Proteasome component PUP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4903
ポリマ－62,4903
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4030 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19690 Å2
手法PISA
2
D: Protein YPL144W
E: Uncharacterized protein YLR021W
F: Proteasome component PUP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4903
ポリマ－62,4903
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4010 Å2
ΔGint-17.8 kcal/mol
Surface area19690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.687, 159.181, 65.035
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12B
22E
13C
23F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSGLYGLYAA4 - 1477 - 150
21LYSLYSGLYGLYDD4 - 1477 - 150
12ILEILEALAALABB2 - 1782 - 148
22ILEILEALAALAEE2 - 1782 - 148
13LEULEUGLUGLUCC33 - 25035 - 252
23LEULEUGLUGLUFF33 - 25035 - 252

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
詳細the biological unit for Dmp1 and Dmp2 is hetero dimer. In this entry, the quaternary assembly is a hetero trimer - Dmp1 and Dmp2 complexed with a part of the 20S proteasome, proteasome subunit alpha 5

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要素

#1: タンパク質 Protein YPL144W / Dmp1


分子量: 16876.496 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12245
#2: タンパク質 Uncharacterized protein YLR021W / Dmp2


分子量: 16820.182 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-60, 91-179 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q07951
#3: タンパク質 Proteasome component PUP2 / Macropain subunit PUP2 / Proteinase YSCE subunit PUP2 / Multicatalytic endopeptidase complex ...Macropain subunit PUP2 / Proteinase YSCE subunit PUP2 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit PUP2 / proteasome subunit alpha 5


分子量: 28793.217 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: pGEX4T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32379, proteasome endopeptidase complex

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, 8%(v/v) ethyleneglycol, 12%(w/v) PEG 8000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50.38 Å / Num. obs: 37091 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Z5B; PDB ENTRY 1RYP chain E

2z5b

1ryp


解像度: 2.9→50.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 14.479 / SU ML: 0.276 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.641 / ESU R Free: 0.363 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28334 1859 5 %RANDOM
Rwork0.24962 ---
obs0.2513 35178 99.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 66.851 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.61 Å20 Å20 Å2
2--2.45 Å20 Å2
3----5.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6598 0 0 0 6598
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0226688
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7571.989006
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8465810
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.34124.755286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.623151252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9181534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.21062
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024816
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2530.23224
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.24432
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.2207
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4020.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3630.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.91.54271
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.60226692
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.63432717
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6934.52314
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A981tight positional0.030.05
2B857tight positional0.010.05
3C1464tight positional0.010.05
1A981tight thermal0.040.5
2B857tight thermal0.020.5
3C1464tight thermal0.030.5
LS精密化 シェル解像度: 2.904→2.979 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 124 -
Rwork0.34 2455 -
obs--94.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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