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- PDB-3h3b: Crystal structure of the single-chain Fv (scFv) fragment of an an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h3b
タイトルCrystal structure of the single-chain Fv (scFv) fragment of an anti-ErbB2 antibody chA21 in complex with residues 1-192 of ErbB2 extracellular domain
要素
  • Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
  • anti-ErbB2 antibody chA21
キーワードIMMUNE SYSTEM / immunoglobulin / beta-helix / protein-protein complex / ATP-binding / Disulfide bond / Kinase / Nucleotide-binding / Receptor / Transferase / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / neuromuscular junction development / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of Rho protein signal transduction / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / oligodendrocyte differentiation / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of angiogenesis / Schwann cell development / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / coreceptor activity / Signaling by ERBB2 / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / myelination / positive regulation of MAP kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / SHC1 events in ERBB2 signaling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of epithelial cell proliferation / basal plasma membrane / positive regulation of translation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / wound healing / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / Signaling by ERBB2 ECD mutants / receptor protein-tyrosine kinase / neuromuscular junction / cellular response to growth factor stimulus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / ruffle membrane / Downregulation of ERBB2 signaling / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / transmembrane signaling receptor activity / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / presynaptic membrane / heart development / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protein tyrosine kinase activity / basolateral plasma membrane / early endosome / cell population proliferation / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of MAPK cascade
類似検索 - 分子機能
24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain ...24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Zhou, H. / Liu, Y. / Niu, L. / Zhu, J. / Teng, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural Insights into the Down-regulation of Overexpressed p185her2/neu Protein of Transformed Cells by the Antibody chA21.
著者: Zhou, H. / Zha, Z. / Liu, Y. / Zhang, H. / Zhu, J. / Hu, S. / Shen, G. / Cheng, L. / Niu, L. / Greene, M.I. / Teng, M. / Liu, J.
履歴
登録2009年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年9月28日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
C: anti-ErbB2 antibody chA21
D: anti-ErbB2 antibody chA21


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,4584
ポリマ－98,4584
非ポリマー00
水4,306239
1
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
C: anti-ErbB2 antibody chA21


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2292
ポリマ－49,2292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area18700 Å2
手法PISA
2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
D: anti-ErbB2 antibody chA21


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2292
ポリマ－49,2292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area18480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.177, 87.200, 108.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / p185erbB2 / C-erbB-2 / NEU proto-oncogene / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2 / MLN 19


分子量: 21669.643 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular domain, UNP residues 23-214 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB2 / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B / 参照: UniProt: P04626, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 抗体 anti-ErbB2 antibody chA21


分子量: 27559.383 Da / 分子数: 2 / 断片: the single-chain Fv (scFv) fragment / 由来タイプ: 組換発現
詳細: the scFv is derivated from A21 mAb(GeneBank Accession No. AY077780 for VH and AY077782 for VL), and constructed in VL-(Gly4Ser)4-VH mode.
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/c / 遺伝子: scFv of murine antibody A21 / プラスミド: pEE14 / 細胞株 (発現宿主): CHO CELLS / 器官 (発現宿主): OVARY
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細REGARDING CHAIN B, THIS CONSISTS OF THREE PART. N- AND C- TERMINAL REGION CAN BE REFERRED TO ...REGARDING CHAIN B, THIS CONSISTS OF THREE PART. N- AND C- TERMINAL REGION CAN BE REFERRED TO AY077782 AND AY077780 IN GENBANK, RESPECTIVELY. THE FIRST FIVE RESIDUES, AAQPA, ARE EXPRESSION TAGS AND RGGGGSGGGGSGGGGSGGGGS IN THE MIDDLE OF THE SEQUENCE ARE LINERER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.69 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15% polyethylene glycol 4000, 100mM 3-(1-pyridino)-1-propane sulfonate, 100mM Na cacodylate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 3W1A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→29.91 Å / Num. obs: 29113 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 2.45→2.58 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.336 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 4139

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 2GJJ and 2A91

2gjj

2a91


解像度: 2.45→29.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 18.834 / SU ML: 0.219 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 2 / ESU R: 2.064 / ESU R Free: 0.317 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25542 1461 5 %RANDOM
Rwork0.20061 ---
obs0.20333 27646 99.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.493 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1 Å20 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3---0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→29.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6642 0 0 239 6881
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0226730
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0371.9479170
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7045853
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.6424.724290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.717151082
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3891529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.21031
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025099
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1780.22776
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.24452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1130.2372
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3140.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1560.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2961.54240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.4526839
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.39532490
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6874.52325
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.513 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 102 -
Rwork0.251 1955 -
obs--97.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.27190.19430.9152.93394.486610.0457-0.053-0.1403-0.76050.17920.05390.06950.85110.1357-0.0009-0.0107-0.0440.07930.02520.0030.161410.8695-27.9609-19.7541
22.228-0.26110.60722.72520.40962.1736-0.03530.0179-0.1257-0.12340.04760.03610.06180.0246-0.01230.0085-0.01690.04150.0773-0.02130.064812.5391-17.6572-19.7742
34.12-0.14941.81271.4314-0.18342.52480.00050.0564-0.2249-0.03560.1014-0.08980.02440.1167-0.10190.0213-0.0290.0530.0134-0.01870.101921.2476-10.4264-16.1508
44.93460.7130.96231.29780.44772.4340.01480.40430.3465-0.23060.04150.1368-0.1172-0.0472-0.05630.03690.00420.00570.00530.00730.093718.3888-3.3604-21.6173
54.33320.7873-2.15193.3986-2.48776.1998-0.17010.3239-0.75240.0472-0.0056-0.44070.5819-0.210.1757-0.0409-0.0071-0.04480.0305-0.10470.217325.1639-32.62788.3968
64.16641.52962.29553.66810.15352.71940.1838-0.1302-0.31630.28460.0474-0.20780.0536-0.0673-0.23120.01580.0425-0.0050.0141-0.0370.130723.8849-24.174312.6869
72.6343-0.76130.3851.06-0.0651.62680.0401-0.1394-0.09780.14650.0413-0.0919-0.02830.0229-0.08140.0485-0.0113-0.00140.03040.01230.087319.4729-12.254611.6368
89.1685-1.3201-3.17590.4762-0.64075.3124-0.2664-1.590.26781.0340.3784-0.1074-0.7356-0.3229-0.1120.4384-0.0556-0.22530.07090.05240.036910.4024-12.195222.4396
92.90281.1994-0.36633.87281.1382.149-0.0515-0.0963-0.0614-0.06810.0589-0.0631-0.04640.2111-0.0074-0.0252-0.0020.05810.067-0.00960.02449.80553.2236-17.1994
101.84651.0805-1.05292.1005-0.75862.94920.1269-0.07040.3750.02810.04120.1858-0.30150.1198-0.16810.0267-0.00070.03430.0338-0.04750.13646.159710.4416-13.8275
112.66460.44350.07083.25220.37832.59650.0899-0.35010.24420.222-0.10620.102-0.12250.07020.0163-0.0211-0.04080.05380.1239-0.08710.046137.30482.86272.6487
122.82410.83321.01771.61810.85564.54550.1517-0.35140.16530.2343-0.0748-0.0033-0.05040.2406-0.0769-0.0272-0.04110.04180.032-0.07470.060539.05112.4892.4797
133.1389-0.25440.78723.54260.79433.99730.0015-0.1468-0.44090.2186-0.19450.6626-0.1217-0.63590.1930.0207-0.0210.14760.11210.0159-0.0529-14.78981.237915.766
142.6737-0.6622-0.84782.27060.63774.3692-0.013-0.11160.20240.490.01310.219-0.4683-0.1825-0.00010.14790.03110.047-0.0107-0.0031-0.0288-7.39138.002714.2155
151.561-0.48230.28762.4273-0.90591.4593-0.03210.21740.0746-0.1507-0.0823-0.0794-0.0043-0.07790.11440.0439-0.00110.00160.0975-0.00860.01940.12295.1209-3.432
161.452-1.0096-0.12842.5957-1.39851.52420.05480.196-0.1027-0.03360.00860.1336-0.02770.0023-0.06340.02890.009-0.00850.0558-0.0140.0049-1.36323.5679-3.4284
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 32
2X-RAY DIFFRACTION2A33 - 98
3X-RAY DIFFRACTION3A99 - 146
4X-RAY DIFFRACTION4A147 - 192
5X-RAY DIFFRACTION5B0 - 31
6X-RAY DIFFRACTION6B32 - 88
7X-RAY DIFFRACTION7B89 - 171
8X-RAY DIFFRACTION8B172 - 191
9X-RAY DIFFRACTION9C-2 - 43
10X-RAY DIFFRACTION10C44 - 138
11X-RAY DIFFRACTION11C139 - 194
12X-RAY DIFFRACTION12C195 - 253
13X-RAY DIFFRACTION13D-2 - 34
14X-RAY DIFFRACTION14D35 - 140
15X-RAY DIFFRACTION15D141 - 190
16X-RAY DIFFRACTION16D191 - 253

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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