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万見
- PDB-2ym8: Crystal structure of checkpoint kinase 1 (Chk1) in complex with i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ym8
タイトルCrystal structure of checkpoint kinase 1 (Chk1) in complex with inhibitors
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK1
キーワードTRANSFERASE / DNA REPAIR / SERINE/THREONINE KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of G0 to G1 transition / apoptotic process involved in development / histone H3T11 kinase activity / negative regulation of DNA biosynthetic process / mitotic G2/M transition checkpoint / negative regulation of mitotic nuclear division / regulation of mitotic centrosome separation / inner cell mass cell proliferation / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of gene expression, epigenetic ...negative regulation of G0 to G1 transition / apoptotic process involved in development / histone H3T11 kinase activity / negative regulation of DNA biosynthetic process / mitotic G2/M transition checkpoint / negative regulation of mitotic nuclear division / regulation of mitotic centrosome separation / inner cell mass cell proliferation / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of gene expression, epigenetic / nucleus organization / cellular response to caffeine / Transcriptional Regulation by E2F6 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / signal transduction in response to DNA damage / Activation of ATR in response to replication stress / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / positive regulation of cell cycle / regulation of signal transduction by p53 class mediator / condensed nuclear chromosome / replication fork / DNA damage checkpoint signaling / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / peptidyl-threonine phosphorylation / G2/M DNA damage checkpoint / Signaling by SCF-KIT / cellular response to mechanical stimulus / G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of cell population proliferation / Processing of DNA double-strand break ends / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / chromatin remodeling / protein domain specific binding / protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / apoptotic process / DNA damage response / chromatin / protein-containing complex / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Checkpoint kinase 1, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Checkpoint kinase 1, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-YM8 / Serine/threonine-protein kinase Chk1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Reader, J.C. / Matthews, T.P. / Klair, S. / Cheung, K.M.J. / Scanlon, J. / Proisy, N. / Addison, G. / Ellard, J. / Piton, N. / Taylor, S. ...Reader, J.C. / Matthews, T.P. / Klair, S. / Cheung, K.M.J. / Scanlon, J. / Proisy, N. / Addison, G. / Ellard, J. / Piton, N. / Taylor, S. / Cherry, M. / Fisher, M. / Boxall, K. / Burns, S. / Walton, M.I. / Westwood, I.M. / Hayes, A. / Eve, P. / Valenti, M. / Brandon, A.H. / Box, G. / vanMontfort, R.L.M. / Williams, D.H. / Aherne, G.W. / Raynaud, F.I. / Eccles, S.A. / Garrett, M.D. / Collins, I.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structure-Guided Evolution of Potent and Selective Chk1 Inhibitors Through Scaffold Morphing.
著者: Reader, J.C. / Matthews, T.P. / Klair, S. / Cheung, K.M.J. / Scanlon, J. / Proisy, N. / Addison, G. / Ellard, J. / Piton, N. / Taylor, S. / Cherry, M. / Fisher, M. / Boxall, K. / Burns, S. / ...著者: Reader, J.C. / Matthews, T.P. / Klair, S. / Cheung, K.M.J. / Scanlon, J. / Proisy, N. / Addison, G. / Ellard, J. / Piton, N. / Taylor, S. / Cherry, M. / Fisher, M. / Boxall, K. / Burns, S. / Walton, M.I. / Westwood, I.M. / Hayes, A. / Eve, P. / Valenti, M. / De Haven Brandon, A. / Box, G. / Van Montfort, R.L.M. / Williams, D.H. / Aherne, G.W. / Raynaud, F.I. / Eccles, S.A. / Garrett, M.D. / Collins, I.
#1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Identification of Inhibitors of Checkpoint Kinase 1 Through Template Screening.
著者: Matthews, T.P. / Klair, S. / Burns, S. / Boxall, K. / Cherry, M. / Fisher, M. / Westwood, I.M. / Walton, M.I. / Mchardy, T. / Cheung, K.J. / Van Montfort, R. / Williams, D. / Aherne, G.W. / ...著者: Matthews, T.P. / Klair, S. / Burns, S. / Boxall, K. / Cherry, M. / Fisher, M. / Westwood, I.M. / Walton, M.I. / Mchardy, T. / Cheung, K.J. / Van Montfort, R. / Williams, D. / Aherne, G.W. / Garrett, M.D. / Reader, J. / Collins, I.
#2: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Design and Evaluation of 3,6-Di(Hetero)Aryl Imidazo[1,2-A]Pyrazines as Inhibitors of Checkpoint and Other Kinases.
著者: Matthews, T.P. / Mchardy, T. / Klair, S. / Boxall, K. / Fisher, M. / Cherry, M. / Allen, C.E. / Addison, G.J. / Ellard, J. / Aherne, G.W. / Westwood, I.M. / Van Montfort, R. / Garrett, M.D. / ...著者: Matthews, T.P. / Mchardy, T. / Klair, S. / Boxall, K. / Fisher, M. / Cherry, M. / Allen, C.E. / Addison, G.J. / Ellard, J. / Aherne, G.W. / Westwood, I.M. / Van Montfort, R. / Garrett, M.D. / Reader, J.C. / Collins, I.
履歴
登録2011年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,98411
ポリマ－33,0431
非ポリマー94110
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.770, 65.470, 57.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.38, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK1 / CHECKPOINT KINASE 1


分子量: 33042.988 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 1-289 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O14757, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-YM8 / (R)-5-(8-CHLOROISOQUINOLIN-3-YLAMINO)-3-(1-(DIMETHYLAMINO)PROPAN-2-YLOXY)PYRAZINE-2-CARBONITRILE


分子量: 382.847 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H19ClN6O
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.5 % / 解説: NONE
結晶化詳細: DL-MALIC ACID, PEG 3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→15.31 Å / Num. obs: 18722 / % possible obs: 91.9 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 22.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.07→2.18 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 80.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WMW

2wmw


解像度: 2.07→15.307 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 21.46 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 1-7, 17-21, 40-50, 77, 78, 271-289 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 1625 5.1 %
Rwork0.1892 --
obs0.1914 31929 80.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 71.165 Å2 / ksol: 0.466 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.0443 Å20 Å21.6778 Å2
2--0.4007 Å20 Å2
3---1.6436 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→15.307 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2014 0 63 121 2198
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042116
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8242845
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.649796
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056305
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004358
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.07-2.13080.25531040.2391827X-RAY DIFFRACTION57
2.1308-2.19940.27111320.2212335X-RAY DIFFRACTION76
2.1994-2.27770.26691520.21592442X-RAY DIFFRACTION78
2.2777-2.36860.26441070.21262480X-RAY DIFFRACTION78
2.3686-2.4760.27921540.21442525X-RAY DIFFRACTION79
2.476-2.60590.23061360.19552529X-RAY DIFFRACTION81
2.6059-2.76830.21631310.18462594X-RAY DIFFRACTION82
2.7683-2.98060.20651540.17122576X-RAY DIFFRACTION82
2.9806-3.27790.21931460.15992647X-RAY DIFFRACTION85
3.2779-3.74610.19131330.16522702X-RAY DIFFRACTION85
3.7461-4.6970.21931330.1732766X-RAY DIFFRACTION88
4.697-15.30770.25261430.2152881X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.10730.0213-0.0930.1090.00460.0860.03960.1885-0.0133-0.18140.0623-0.03930.0082-0.00180.18320.49160.0268-0.01840.5303-0.08730.090611.8352-1.84920.5998
20.25490.06730.01850.37980.13620.067-0.00120.33260.0191-0.22030.00570.1923-0.0986-0.02650.00090.2344-0.0275-0.08790.27950.04510.18573.65635.399414.9068
30.05460.00620.00030.00990.00450.0026-0.04420.1073-0.0162-0.1204-0.02280.06550.0184-0.0246-0.14460.4155-0.0579-0.14480.5414-0.09080.11992.7968-1.60235.3648
40.14940.0633-0.03310.46270.0130.1573-0.01970.2411-0.0787-0.182-0.0161-0.10050.0466-0.0062-0.00740.11770.0540.0780.1888-0.02040.078426.76162.525117.4265
51.19380.2428-0.03190.85380.07910.0079-0.05320.2323-0.0008-0.26020.07060.0982-0.0214-0.03770.04730.06720.0078-0.00340.07050.03390.063716.00458.680921.0434
60.513-0.1454-0.05280.35110.07750.0768-0.03550.1272-0.0643-0.0551-0.0350.3246-0.0002-0.0411-0.02310.1083-0.0072-0.03140.1058-0.03170.19282.27365.570524.6169
70.3480.0896-0.04240.2556-0.08810.1482-0.0699-0.1267-0.11930.12920.01590.06210.0481-0.10010.01690.1041-0.00150.01210.10230.02320.13277.0799-3.236135.0794
80.57930.11540.02080.62960.12060.3132-0.0475-0.2481-0.14020.1391-0.1085-0.02940.00290.0943-0.48470.06920.0017-0.01720.09810.07260.089822.42332.840837.0643
90.06370.084-0.01520.1165-0.02780.01640.0408-0.00970.07460.0583-0.0273-0.1031-0.04430.0187-0.03370.0796-0.00080.05360.02830.01460.174221.55618.514830.8734
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 8:51)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 52:69)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 70:85)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 86:103)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 104:143)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESSEQ 144:161)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESSEQ 162:185)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND (RESSEQ 186:255)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN A AND (RESSEQ 256:270)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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