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- PDB-2ylm: Mechanism of USP7 (HAUSP) activation by its C-terminal ubiquitin-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ylm
タイトルMechanism of USP7 (HAUSP) activation by its C-terminal ubiquitin-like domain (HUBL) and allosteric regulation by GMP-synthetase.
要素UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 7
キーワードHYDROLASE / UBL
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / regulation of circadian rhythm / PML body / regulation of protein stability / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / p53 binding / rhythmic process / Regulation of TP53 Degradation / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / protein stabilization / protein ubiquitination / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Faesen, A.C. / Perrakis, A. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: Mechanism of Usp7/Hausp Activation by its C- Terminal Ubiquitin-Like Domain and Allosteric Regulation by Gmp-Synthetase
著者: Faesen, A.C. / Dirac, A.M.G. / Shanmugham, A. / Ovaa, H. / Perrakis, A. / Sixma, T.K.
履歴
登録2011年6月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Other
改定 1.22014年1月15日Group: Atomic model / Other
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9652
ポリマ－61,9291
非ポリマー351
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.980, 82.310, 150.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 7 / UBIQUITIN SPECIFIC PROTEASE 7 / DEUBIQUITINATING ENZYME 7 / HERPESVIRUS-ASSOCIATED UBIQUITIN- ...UBIQUITIN SPECIFIC PROTEASE 7 / DEUBIQUITINATING ENZYME 7 / HERPESVIRUS-ASSOCIATED UBIQUITIN-SPECIFIC PROTEASE / UBIQUITIN THIOESTERASE 7 / UBIQUITIN-SPECIFIC-PROCESSING PROTEASE 7


分子量: 61929.438 Da / 分子数: 1
断片: USP7 UBIQUITIN-LIKE DOMAIN (HUBL), RESIDUES 560-1084
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N-TERMINAL LINKER AFTER CLEAVAGE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.46 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: 10% PEG 4000, 200 MM NACL, 100 MM MES PH 6.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月11日 / 詳細: PT COATED MIRRORS
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→39.7 Å / Num. obs: 27939 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 90.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.8.0精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.7→37.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9409 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9279 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2161 1401 5.01 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.1923 27939 --
原子変位パラメータBiso mean: 83.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8004 Å20 Å20 Å2
2---10.7899 Å20 Å2
3---9.9895 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→37.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4340 0 1 128 4469
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0094440HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.075995HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2104SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes138HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes624HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4440HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.92
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.33
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion555SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4693SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3103 135 4.66 %
Rwork0.2365 2765 -
all0.2399 2900 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.67472.05410.61443.18140.35811.1054-0.2160.3511-0.2059-0.41230.24140.08450.06780.0467-0.0253-0.06440.06950.0284-0.14180.012-0.2557-12.920853.102311.5251
27.0236-2.3080.64286.3724-2.86798.1852-0.0457-0.07090.22040.54420.18880.4546-0.5442-0.434-0.1431-0.0450.14070.0502-0.13720.152-0.2801-7.223943.177849.7005
34.6239-0.24352.69112.9-0.86646.5384-0.1177-0.37630.2292-0.20440.0931-0.0574-0.05330.13440.0246-0.3016-0.04050.089-0.1701-0.0941-0.07828.267333.274886.562
40.19830.35590.185200.31880.62480.0087-0.048-0.01820.0465-0.0008-0.00270.0254-0.0258-0.00790.0066-0.0962-0.11670.1571-0.0826-0.156718.872928.2985108.497
50-0.9245-2.457102.37140.11320.0281-0.1107-0.01870.140.01610.08820.0087-0.0751-0.0442-0.0182-0.11880.09390.17850.0476-0.19645.116724.6979108.104
60.054-0.1144-0.12470.6449-0.739800.00740.015-0.01330.00940.00950.01140.00280.0162-0.01690.076-0.0494-0.0048-0.03560.11850.036614.75411.4158100.976
70.1213-0.06070.12770-0.07170.10790.0016-0.01140.0006-0.01010.0015-0.01110.0015-0.0031-0.00310.08630.06550.03790.09390.06870.00715.101619.2071114.616
81.9691-0.51552.2861.1359-1.87441.10760.0028-0.0347-0.10320.1140.0744-0.0610.1539-0.0692-0.0772-0.2445-0.0855-0.08280.0730.00490.00217.289719.732597.2886
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 555-792)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 793-884)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 885-1009)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 1010-1017)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 1018-1044)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 1045-1051)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 1052-1057)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN A AND RESID 1058-1083)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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