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- PDB-2xxn: Structure of the vIRF4-HAUSP TRAF domain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xxn
タイトルStructure of the vIRF4-HAUSP TRAF domain complex
要素
  • K10
  • UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 7
キーワードHYDROLASE / KAPOSI'S SARCOMA-ASSOCIATED HERPESVIRUS VIRAL INTERFERON REGULATORY FACTOR 4
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body ...regulation of telomere capping / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / PML body / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / p53 binding / Regulation of TP53 Degradation / rhythmic process / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / transcription cis-regulatory region binding / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / : / host cell nucleus / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
MATH domain / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain ...MATH domain / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Viral IRF4-like protein / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HUMAN HERPESVIRUS 8 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Choi, W.C. / Hwang, J. / Kim, M.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Bilateral Inhibition of Hausp Deubiquitinase by a Viral Interferon Regulatory Factor Protein
著者: Lee, H.R. / Choi, W.C. / Lee, S. / Hwang, J. / Hwang, E. / Guchhait, K. / Haas, J. / Toth, Z. / Jeon, Y.H. / Oh, T.K. / Kim, M.H. / Jung, J.U.
履歴
登録2010年11月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Database references
改定 1.22012年3月28日Group: Other
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 7
B: K10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3502
ポリマ－18,3502
非ポリマー00
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-4.5 kcal/mol
Surface area9130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.462, 72.462, 53.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2057-

HOH

21B-2001-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 7 / DEUBIQUITINATING ENZYME 7 / HERPESVIRUS-ASSOCIATED UBIQUITIN-SPECIFIC PROTEASE / UBIQUITIN ...DEUBIQUITINATING ENZYME 7 / HERPESVIRUS-ASSOCIATED UBIQUITIN-SPECIFIC PROTEASE / UBIQUITIN THIOESTERASE 7 / UBIQUITIN-SPECIFIC-PROCESSING PROTEASE 7 / HAUSP


分子量: 16814.838 Da / 分子数: 1 / 断片: TRAF DOMAIN, RESIDUES 63-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質・ペプチド K10 / VIRF-4


分子量: 1534.690 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN HERPESVIRUS 8 (ヘルペスウイルス)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2HR73
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.9 / 詳細: 5% PEG3350, 0.2 M MAGNESIUM FORMATE, PH 5.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 0.9999
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 21908 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 21.7 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 65.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 21.8 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 11.9 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2F1W

2f1w


解像度: 1.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 2.754 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.078 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17426 1118 5.1 %RANDOM
Rwork0.15777 ---
obs0.15861 20747 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.858 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5 Å20.25 Å20 Å2
2--0.5 Å20 Å2
3----0.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1295 0 0 238 1533
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221369
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1311.9021865
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3255164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.45623.18869
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.67615213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.77159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2190
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021086
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.2607
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.2943
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1220.2157
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1580.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3763841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.91251332
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3678623
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.33411533
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.331464
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free1.823240
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.46631322
LS精密化 シェル解像度: 1.601→1.643 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.216 72 -
Rwork0.143 1539 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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