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- PDB-2yge: E88G-N92L Mutant of N-Term HSP90 complexed with Geldanamycin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yge
タイトルE88G-N92L Mutant of N-Term HSP90 complexed with Geldanamycin
要素ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
キーワードCHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1-dependent transactivation / HSF1 activation / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion ...The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1-dependent transactivation / HSF1 activation / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / protein maturation / proteasome assembly / Neutrophil degranulation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / ATP-dependent protein folding chaperone / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GELDANAMYCIN / ATP-dependent molecular chaperone HSP82
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.956 Å
データ登録者Roe, M. / Prodromou, C. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2011
タイトル: Features of the Streptomyces Hygroscopicus Htpg Reveal How Partial Geldanamycin Resistance Can Arise by Mutation to the ATP Binding Pocket of a Eukaryotic Hsp90.
著者: Millson, S.H. / Chua, C.S. / Solovieva, S. / Roe, M. / Polier, S. / Pearl, L.H. / Sim, T.S. / Prodromou, C. / Piper, P.W.
履歴
登録2011年4月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月21日Group: Other
改定 1.22013年2月6日Group: Atomic model
改定 2.02024年5月1日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5393
ポリマ－24,8861
非ポリマー6532
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.010, 74.010, 110.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82 / 82 KDA HEAT SHOCK PROTEIN / HEAT SHOCK PROTEIN HSP90 HEAT-INDUCIBLE ISOFORM / HSP90


分子量: 24886.336 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINUS, RESIDUES 1-220 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P02829
#2: 化合物 ChemComp-GDM / GELDANAMYCIN / ゲルダナマイシン


分子量: 560.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H40N2O9 / コメント: 抗腫瘍剤, 抗生剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 44 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 98 TO ASN
非ポリマーの詳細GELDANAMYCIN (GDM) IS AN INHIBITOR OF HSP90 ORIGINALLY ISOLATED FROM STREPTOMYCES HYGROSCOPICUS (TAXID: 1912).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→40 Å / Num. obs: 23265 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 32.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
xia2データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IN-HOUSE MODEL

解像度: 1.956→74.01 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2294 2173 5.1 %
Rwork0.1938 --
obs0.1957 42279 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 1.17 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.244 Å2 / ksol: 0.368 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3086 Å20 Å20 Å2
2---3.3086 Å20 Å2
3---6.6173 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.956→74.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1696 0 46 139 1881
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071781
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0592407
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.379679
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068280
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004308
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9564-2.02630.34912000.3044025X-RAY DIFFRACTION100
2.0263-2.10750.30032030.26214035X-RAY DIFFRACTION100
2.1075-2.20340.27312420.23853968X-RAY DIFFRACTION100
2.2034-2.31960.26812450.22043992X-RAY DIFFRACTION100
2.3196-2.46490.26332260.21674030X-RAY DIFFRACTION100
2.4649-2.65520.25922040.20063999X-RAY DIFFRACTION100
2.6552-2.92250.23872030.1984024X-RAY DIFFRACTION100
2.9225-3.34530.23812300.1933995X-RAY DIFFRACTION100
3.3453-4.21470.2092050.17684025X-RAY DIFFRACTION100
4.2147-74.0630.18072150.16254013X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.7656 Å / Origin y: -30.984 Å / Origin z: 0.9919 Å
111213212223313233
T0.1526 Å20.0237 Å20.0315 Å2-0.1081 Å2-0.0123 Å2--0.1218 Å2
L2.4467 °20.0335 °2-0.2296 °2-1.1096 °2-0.1775 °2--1.1479 °2
S-0.1136 Å °-0.1091 Å °-0.002 Å °0.0009 Å °-0.0033 Å °-0.1788 Å °0.1579 Å °0.0647 Å °0.1112 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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