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万見
- PDB-2yew: Modeling Barmah Forest virus structural proteins -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yew
タイトルModeling Barmah Forest virus structural proteins
要素
  • CAPSID PROTEIN
  • E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
  • E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
キーワードVIRUS / ALPHAVIRUS / MOLECULAR DYNAMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / membrane => GO:0016020 / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / membrane => GO:0016020 / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種BARMAH FOREST VIRUS (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5 Å
データ登録者Kostyuchenko, V.A. / Jakana, J. / Liu, X. / Haddow, A.D. / Aung, M. / Weaver, S.C. / Chiu, W. / Lok, S.M.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2011
タイトル: The structure of barmah forest virus as revealed by cryo-electron microscopy at a 6-angstrom resolution has detailed transmembrane protein architecture and interactions.
著者: Victor A Kostyuchenko / Joanita Jakana / Xiangan Liu / Andrew D Haddow / Myint Aung / Scott C Weaver / Wah Chiu / Shee-Mei Lok /
要旨: Barmah Forest virus (BFV) is a mosquito-borne alphavirus that infects humans. A 6-Å-resolution cryo-electron microscopy three-dimensional structure of BFV exhibits a typical alphavirus organization, ...Barmah Forest virus (BFV) is a mosquito-borne alphavirus that infects humans. A 6-Å-resolution cryo-electron microscopy three-dimensional structure of BFV exhibits a typical alphavirus organization, with RNA-containing nucleocapsid surrounded by a bilipid membrane anchored with the surface proteins E1 and E2. The map allows details of the transmembrane regions of E1 and E2 to be seen. The C-terminal end of the E2 transmembrane helix binds to the capsid protein. Following the E2 transmembrane helix, a short α-helical endodomain lies on the inner surface of the lipid envelope. The E2 endodomain interacts with E1 transmembrane helix from a neighboring E1-E2 trimeric spike, thereby acting as a spacer and a linker between spikes. In agreement with previous mutagenesis studies, the endodomain plays an important role in recruiting other E1-E2 spikes to the budding site during virus assembly. The E2 endodomain may thus serve as a target for antiviral drug design.
履歴
登録2011年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月20日Group: Other
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1886
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1886
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAPSID PROTEIN
B: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
C: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
D: CAPSID PROTEIN
E: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
F: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
G: CAPSID PROTEIN
H: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
I: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
J: CAPSID PROTEIN
K: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
L: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)483,12012
ポリマ－483,12012
非ポリマー00
水00
1
A: CAPSID PROTEIN
B: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
C: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
D: CAPSID PROTEIN
E: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
F: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
G: CAPSID PROTEIN
H: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
I: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
J: CAPSID PROTEIN
K: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
L: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,987,200720
ポリマ－28,987,200720
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: CAPSID PROTEIN
B: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
C: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
D: CAPSID PROTEIN
E: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
F: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
G: CAPSID PROTEIN
H: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
I: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
J: CAPSID PROTEIN
K: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
L: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 2.42 MDa, 60 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,415,60060
ポリマ－2,415,60060
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: CAPSID PROTEIN
B: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
C: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
D: CAPSID PROTEIN
E: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
F: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
G: CAPSID PROTEIN
H: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
I: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
J: CAPSID PROTEIN
K: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
L: E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.9 MDa, 72 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,898,72072
ポリマ－2,898,72072
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
CAPSID PROTEIN / COAT PROTEIN


分子量: 28311.041 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BARMAH FOREST VIRUS (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): BHK-21 / 発現宿主: MESOCRICETUS AURATUS (ネズミ) / 参照: UniProt: P89946, togavirin
#2: タンパク質
E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN / SPIKE GLYCOPROTEIN E1


分子量: 46283.312 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BARMAH FOREST VIRUS (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): BHK-21 / 発現宿主: MESOCRICETUS AURATUS (ネズミ) / 参照: UniProt: P89946
#3: タンパク質
E2 ENVELOPE GLYCOPROTEIN / SPIKE GLYCOPROTEIN E2


分子量: 46185.648 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BARMAH FOREST VIRUS (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): BHK-21 / 発現宿主: MESOCRICETUS AURATUS (ネズミ) / 参照: UniProt: P89946

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BARMAH FOREST VIRUS / タイプ: VIRUS
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 0.05M Tris-HCl, pH 7.4, 0.1M NaCl, 0.001M EDTA
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC / 日付: 2010年1月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 4.1 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN
画像スキャンデジタル画像の数: 760
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2EMAN３次元再構成
3MPSA３次元再構成
CTF補正詳細: INDIVIDUAL PARTICLES
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: CROSS-COMMON LINES, MULTIPATH SIMULTANEOUS ANNEALING PROTOCOL
解像度: 5 Å / 粒子像の数: 5169 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.42 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.42 Å
詳細: THE MODELS WERE BUILD USING MODELLER FOR HOMOLOGY -BASED MODELLING AND USING VMD WITH NAMD FOR FLEXIBLE FITTING INTO CRYO-EM DENSITY. CHAIN A DOES NOT CONTAIN RNA-BINDING PART, ABOUT 80 N- ...詳細: THE MODELS WERE BUILD USING MODELLER FOR HOMOLOGY -BASED MODELLING AND USING VMD WITH NAMD FOR FLEXIBLE FITTING INTO CRYO-EM DENSITY. CHAIN A DOES NOT CONTAIN RNA-BINDING PART, ABOUT 80 N-TERMINAL RESIDUES. THE STRUCTURE WAS MODELED BASED ON HOMOLOGY TO PROTEIN WITH KNOWN STURUCTURE AND CRYO-EM DENSITY FITTING. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD- 1886. (DEPOSITION ID: 7893).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
11SVP

1svp

1
22XFB

2xfb

1
32ALA

2ala

1
精密化最高解像度: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31120 0 0 0 31120

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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