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- PDB-2y9q: Crystal structure of human ERK2 complexed with a MAPK docking peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y9q
タイトルCrystal structure of human ERK2 complexed with a MAPK docking peptide
要素
  • MAP KINASE-INTERACTING SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 1
  • MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 1
キーワードTRANSFERASE / SIGNALING / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / phospho-PLA2 pathway / Signaling by MAPK mutants / RAF-independent MAPK1/3 activation / Suppression of apoptosis / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Signaling by Activin / cardiac neural crest cell development involved in heart development / caveolin-mediated endocytosis / cytosine metabolic process ...calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / phospho-PLA2 pathway / Signaling by MAPK mutants / RAF-independent MAPK1/3 activation / Suppression of apoptosis / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Signaling by Activin / cardiac neural crest cell development involved in heart development / caveolin-mediated endocytosis / cytosine metabolic process / response to epidermal growth factor / ERKs are inactivated / Signaling by MAP2K mutants / Signaling by NODAL / RSK activation / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / positive regulation of macrophage proliferation / Regulation of the apoptosome activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / outer ear morphogenesis / regulation of cellular pH / regulation of Golgi inheritance / Signaling by LTK in cancer / ERBB signaling pathway / labyrinthine layer blood vessel development / mammary gland epithelial cell proliferation / trachea formation / Negative feedback regulation of MAPK pathway / regulation of early endosome to late endosome transport / regulation of stress-activated MAPK cascade / IFNG signaling activates MAPKs / Frs2-mediated activation / positive regulation of macrophage chemotaxis / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / lung morphogenesis / response to exogenous dsRNA / Activation of the AP-1 family of transcription factors / ERK/MAPK targets / regulation of cytoskeleton organization / face development / androgen receptor signaling pathway / pseudopodium / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / : / positive regulation of telomere capping / Recycling pathway of L1 / MAPK1 (ERK2) activation / Bergmann glial cell differentiation / thyroid gland development / negative regulation of cell differentiation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / steroid hormone receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / MAP kinase activity / regulation of ossification / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / mitogen-activated protein kinase / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / phosphatase binding / Signal attenuation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / progesterone receptor signaling pathway / Schwann cell development / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / Growth hormone receptor signaling / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / stress-activated MAPK cascade / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / phosphotyrosine residue binding / NPAS4 regulates expression of target genes / cellular response to cadmium ion / myelination / ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to amino acid starvation / NCAM signaling for neurite out-growth / ESR-mediated signaling / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / thymus development / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Signal transduction by L1 / Regulation of PTEN gene transcription / long-term synaptic potentiation / response to nicotine / peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of FGFR2 signaling / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Negative regulation of FGFR3 signaling / B cell receptor signaling pathway / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Spry regulation of FGF signaling / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / regulation of protein stability
類似検索 - 分子機能
: / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...: / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Mitogen-activated protein kinase 1 / MAP kinase-interacting serine/threonine-protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Barkai, T. / Garai, A. / Toeroe, I. / Remenyi, A.
引用ジャーナル: Sci. Signal / 年: 2012
タイトル: Specificity of Linear Motifs that Bind to a Common Mitogen-Activated Protein Kinase Docking Groove.
著者: Garai, A. / Zeke, A. / Gogl, G. / Toro, I. / Fordos, F. / Blankenburg, H. / Barkai, T. / Varga, J. / Alexa, A. / Emig, D. / Albrecht, M. / Remenyi, A.
履歴
登録2011年2月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月24日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 1
B: MAP KINASE-INTERACTING SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1393
ポリマ－43,6332
非ポリマー5061
水9,836546
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2380 Å2
ΔGint-11.9 kcal/mol
Surface area17060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.360, 65.880, 95.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 1 / MAP KINASE 1 / MAPK 1 / ERT1 / EXTRACELLULAR SIGNAL-REGULATED KINASE 2 / ERK-2 / MAP KINASE ISOFORM ...MAP KINASE 1 / MAPK 1 / ERT1 / EXTRACELLULAR SIGNAL-REGULATED KINASE 2 / ERK-2 / MAP KINASE ISOFORM P42 / P42-MAPK / MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2 / MAP KINASE 2 / MAPK 2 / ERK2


分子量: 41588.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P28482, mitogen-activated protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド MAP KINASE-INTERACTING SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 1 / MAP KINASE SIGNAL-INTEGRATING KINASE 1 / MNK1


分子量: 2044.516 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-TERMINAL DOCKING PEPTIDE, RESIDUES 434-451 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: Q9BUB5, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 546 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 440 TO SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.75 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 12% PEG 20000, 100 MM MIB BUFFER PH 6.5 .

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年7月25日 / 詳細: DUAL SLITS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→53.86 Å / Num. obs: 59403 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.32 % / Biso Wilson estimate: 14.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15.82
反射 シェル解像度: 1.55→1.63 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 1.92 / % possible all: 91.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GPH

2gph


解像度: 1.55→53.856 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.38 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: HYDROGENS WERE ADDED IN THE RIDING POSITIONS FOR REFINEMENT. RESIDUES FROM A-1 TO A8, A359, A360, AND B454 ARE DISORDERED. RESIDUES A79, A180, AND A314 ARE MODELLED WITH TRUNCATED SIDECHAINS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1768 2000 3.4 %
Rwork0.155 --
obs0.1557 59398 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.65 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.593 Å2 / ksol: 0.379 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3715 Å20 Å20 Å2
2--3.7345 Å20 Å2
3----2.363 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→53.856 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2978 0 31 546 3555
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093174
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3274325
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7451264
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006551
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.58870.30241250.28413575X-RAY DIFFRACTION87
1.5887-1.63170.24921370.24673932X-RAY DIFFRACTION96
1.6317-1.67970.26661420.21664107X-RAY DIFFRACTION99
1.6797-1.73390.21341440.19784097X-RAY DIFFRACTION100
1.7339-1.79590.22781430.17964108X-RAY DIFFRACTION100
1.7959-1.86780.19131430.16714112X-RAY DIFFRACTION100
1.8678-1.95280.17971440.15714119X-RAY DIFFRACTION100
1.9528-2.05580.19191430.15024138X-RAY DIFFRACTION100
2.0558-2.18460.16311450.14214153X-RAY DIFFRACTION100
2.1846-2.35330.19671450.13614148X-RAY DIFFRACTION100
2.3533-2.59010.16171440.13694157X-RAY DIFFRACTION100
2.5901-2.96480.15761470.1384214X-RAY DIFFRACTION100
2.9648-3.73530.16461470.13934198X-RAY DIFFRACTION100
3.7353-53.88840.14281510.14864340X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.55240.0871-0.45984.1363-0.2321.34960.03290.03270.0869-0.2112-0.03790.3127-0.0777-0.23960.01280.11980.0122-0.0190.1617-0.04210.142345.325138.241417.5988
22.99520.4585-2.07971.1251-0.17931.9397-0.0747-0.1273-0.07890.0509-0.01030.02780.14650.06010.08410.12890.0108-0.01740.1244-0.00920.081953.762727.047621.1669
31.384-0.0246-0.43460.66290.26061.61190.0041-0.00840.02350.0091-0.0152-0.00560.0035-0.009-0.0180.08190.0011-0.01140.0743-0.01070.090361.610930.45396.2188
43.05950.7012-0.32431.74150.57351.1569-0.04540.004-0.26110.0424-0.00440.07010.1547-0.08630.03860.09520.0030.00680.1027-0.0110.11157.191718.0716-3.1052
53.80852.7558-2.30732.4025-1.4351.7886-0.1542-0.0219-0.65670.0404-0.0189-0.3370.21620.04620.18190.25590.02070.04220.2038-0.04890.274761.63695.4742-10.7947
65.6583-0.45141.31454.5265-2.79346.56250.03330.40830.0274-0.2944-0.0173-0.03380.1220.2436-0.03270.10150.0090.01660.1089-0.01980.098670.272226.5331-12.7964
71.25610.1555-0.60070.94820.26480.6766-0.0313-0.1105-0.11150.1501-0.0063-0.03630.08870.12850.04560.12110.0249-0.01920.12050.00580.131770.922.10117.4598
84.4142.39480.87237.34881.60793.28320.0746-0.3515-0.05010.6450.0201-0.21870.21950.1189-0.09520.15940.0304-0.00850.1862-0.02170.084851.595724.936729.4367
96.7856-1.61283.58523.7439-0.95414.3227-0.29390.01640.97550.1472-0.064-0.2454-0.47110.00780.32650.2487-0.0330.00950.1088-0.0110.247871.304744.73563.7291
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESSEQ 9:61
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESSEQ 62:100
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESSEQ 101:180
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND RESSEQ 181:244
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND RESSEQ 245:274
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND RESSEQ 275:293
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND RESSEQ 294:339
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND RESSEQ 340:358
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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