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- PDB-2y90: Crystal structure of Hfq riboregulator from E. coli (P6 space group) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y90
タイトルCrystal structure of Hfq riboregulator from E. coli (P6 space group)
要素PROTEIN HFQ
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN / SM-LIKE / RNA CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / RNA folding chaperone / regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / bent DNA binding / regulation of RNA stability / tRNA processing / tRNA binding / regulation of DNA-templated transcription ...sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / RNA folding chaperone / regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / bent DNA binding / regulation of RNA stability / tRNA processing / tRNA binding / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNA-binding protein Hfq / Hfq protein / SH3 type barrels. - #100 / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein Hfq
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.252 Å
データ登録者Basquin, J. / Sauter, C.
引用
ジャーナル: Cryst. Growth Des. / 年: 2011
タイトル: Exploiting Protein Engineering and Crystal Polymorphism for Successful X-Ray Structure Determination
著者: Bonnefond, L. / Schellenberger, P. / Basquin, J. / Demangeat, G. / Ritzenthaler, C. / Chenevert, R. / Balg, C. / Frugier, M. / Rudinger-Thirion, J. / Giege, R. / Lorber, L. / Sauter, C.
#1: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2003
タイトル: Sm-Like Proteins in Eubacteria: The Crystal Structure of the Hfq Protein from Escherichia Coli.
著者: Sauter, C. / Basquin, J. / Suck, D.
履歴
登録2011年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN HFQ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3071
ポリマ－11,3071
非ポリマー00
水19811
1
A: PROTEIN HFQ
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8456
ポリマ－67,8456
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
Buried area8520 Å2
ΔGint-71.1 kcal/mol
Surface area18490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.500, 61.500, 28.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN HFQ / HF-1 / HOST FACTOR-I PROTEIN / HF-I


分子量: 11307.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) STAR / 参照: UniProt: P0A6X3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細TWO AMINO ACIDS ADDED IN N-TERMINUS AND PROBABLE PROTEOLYTIC DEGRADATION AFTER RESIDUE 69. RESIDUES ...TWO AMINO ACIDS ADDED IN N-TERMINUS AND PROBABLE PROTEOLYTIC DEGRADATION AFTER RESIDUE 69. RESIDUES 70-102 ARE EITHER DISORDERED IN THE CRYSTAL OR ABSENT DUE TO PROTEOLYSIS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 30 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED BY VAPOR DIFFUSION IN 2UL HANGING DROPS AT 20C. THE RESERVOIR CONTAINED 1.6 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M TRIS-HCL PH 8.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.313
反射解像度: 2.25→54 Å / Num. obs: 2979 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 28.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.25→2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 89.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HK9

1hk9


解像度: 2.252→53.261 Å / σ(F): 0 / 位相誤差: 32.43 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: THE FULL LENGTH HFQ PROTEIN CRYSTALLIZED AFTER PROTEOLYTIC DEGRADATION AS INDICATED BY THE CRYSTAL SOLVENT SOLVENT CONTENT (SEE REF1). THE RESULTING MONOMER LACKS RESIDUES 70-102. THE LATTER ...詳細: THE FULL LENGTH HFQ PROTEIN CRYSTALLIZED AFTER PROTEOLYTIC DEGRADATION AS INDICATED BY THE CRYSTAL SOLVENT SOLVENT CONTENT (SEE REF1). THE RESULTING MONOMER LACKS RESIDUES 70-102. THE LATTER ARE EITHER DISORDERED IN THE CRYSTAL OR ABSENT DUE TO BY PROTEOLYSIS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2258 232 7.8 %
Rwork0.1798 --
obs0.1881 2979 99.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.035 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.664 Å2-0 Å20 Å2
2---2.664 Å20 Å2
3---5.3279 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.252→53.261 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数510 0 0 11 521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007519
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.164704
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.25197
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07785
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00589
LS精密化 シェル解像度: 2.2608→24.9582 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2262 232 -
Rwork0.1832 2713 -
obs--91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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