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- PDB-2y44: Crystal structure of GARP from Trypanosoma congolense -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y44
タイトルCrystal structure of GARP from Trypanosoma congolense
要素GLUTAMIC ACID/ALANINE-RICH PROTEIN
キーワードMEMBRANE PROTEIN / SURFACE PROTEIN
機能・相同性Trypanosoma glutamic acid/alanine-rich protein / Glutamic acid/alanine-rich protein of Trypanosoma / Ferritin - #80 / Ferritin / Up-down Bundle / Mainly Alpha / IODIDE ION / Alanine-rich surface protein / Glutamic acid/alanine-rich protein
機能・相同性情報
生物種TRYPANOSOMA CONGOLENSE (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Loveless, B.C. / Mason, J.W. / Sakurai, T. / Inoue, N. / Razavi, M. / Pearson, T.W. / Boulanger, M.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural Characterization and Epitope Mapping of the Glutamic Acid/Alanine-Rich Protein from Trypanosoma Congolense: Defining Assembly on the Parasite Cell Surface.
著者: Loveless, B.C. / Mason, J.W. / Sakurai, T. / Inoue, N. / Razavi, M. / Pearson, T.W. / Boulanger, M.J.
履歴
登録2011年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Database references
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMIC ACID/ALANINE-RICH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9956
ポリマ－19,3951
非ポリマー6005
水4,594255
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.184, 37.795, 40.680
Angle α, β, γ (deg.)106.17, 111.75, 99.50
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMIC ACID/ALANINE-RICH PROTEIN / GARP


分子量: 19395.477 Da / 分子数: 1 / 断片: ECTODOMAIN, RESIDUES 40-224 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA CONGOLENSE (トリパノソーマ)
株: IL3000 / プラスミド: PGEX-4T-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9U0E1, UniProt: Q07419*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細GENE CLONED FROM A SPECIFIC STRAIN AND WITH THE KNOWN LEVEL OF POLYMORPHISM IN THIS FAMILY OF ...GENE CLONED FROM A SPECIFIC STRAIN AND WITH THE KNOWN LEVEL OF POLYMORPHISM IN THIS FAMILY OF GENES, THERE IS NO EXACT SEQUENCE PUBLISHED. HOWEVER, SEQUENCES FROM SEVERAL CLONES (SEVERAL PCR REACTIONS) INDICATE THAT DIFFERENCES IN SEQUENCE ARE SIMPLY ONE OF THE MANY POLYMORPHISMS. THUS THERE IS ONLY A "LOOSE" SEQUENCE REFERENCE CROSS-REFERENCE POSSIBLE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.6 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.54
検出器詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→34.62 Å / Num. obs: 20523 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.86 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / 冗長度: 6.85 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0072精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.65→34.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 2.171 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25085 1059 5.2 %RANDOM
Rwork0.19923 ---
obs0.20176 19462 93.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.995 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20.01 Å2
2--0 Å20.01 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→34.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1353 0 10 255 1618
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221364
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4021.9731836
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8475182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.84124.65558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.10615248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5951513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2220
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.02995
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4811.5914
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.54421440
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6113450
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.5954.5396
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 93 -
Rwork0.334 1331 -
obs--88.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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