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- PDB-2xot: Crystal structure of neuronal leucine rich repeat protein AMIGO-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xot
タイトルCrystal structure of neuronal leucine rich repeat protein AMIGO-1
要素Amphoterin-induced protein 1
キーワードCELL ADHESION / NEURONAL PROTEIN / NEURITE GROWTH REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


pericellular basket / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / positive regulation of axonogenesis / axonal fasciculation / cellular response to L-glutamate / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / neuronal cell body membrane / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / potassium channel regulator activity ...pericellular basket / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / positive regulation of axonogenesis / axonal fasciculation / cellular response to L-glutamate / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / neuronal cell body membrane / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / potassium channel regulator activity / myelination / axonogenesis / positive regulation of neuron projection development / perikaryon / cell adhesion / dendrite / membrane
類似検索 - 分子機能
Amphoterin-induced protein / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype ...Amphoterin-induced protein / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amphoterin-induced protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kajander, T. / Kuja-Panula, J. / Rauvala, H. / Goldman, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure and Role of Glycans and Dimerisation in Folding of Neuronal Leucine-Rich Repeat Protein Amigo-1
著者: Kajander, T. / Kuja-Panula, J. / Rauvala, H. / Goldman, A.
履歴
登録2010年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月28日Group: Database references
改定 1.22011年10月19日Group: Database references
改定 1.32011年11月23日Group: Database references
改定 1.42018年6月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name ..._entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amphoterin-induced protein 1
B: Amphoterin-induced protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6534
ポリマ－82,4802
非ポリマー1,1732
水6,990388
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-5.6 kcal/mol
Surface area31020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.440, 74.630, 87.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A33 - 365
2115B33 - 365

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9366, 0.3493, -0.0268), (0.3497, 0.9368, -0.0131), (0.0205, -0.0217, -0.9996)
ベクター: 5.6005, 0.3372, 86.2633)

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要素

#1: 抗体 Amphoterin-induced protein 1 / AMIGO-1 / Alivin-2


分子量: 41239.777 Da / 分子数: 2 / 断片: LRR AND IG DOMAINS, RESIDUES 28-372 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-GLYCOSYLATED AT ASN72 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Amigo1, Ali2, Amigo, Kiaa1163 / プラスミド: MODIFIED PRMHA3 / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q80ZD8
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細CONSTRUCT CONTAINS FEW ADDITIONAL N-TERMINAL AMINO ACIDS FROM THE VECTOR AND A C-TERMINAL STREPII ...CONSTRUCT CONTAINS FEW ADDITIONAL N-TERMINAL AMINO ACIDS FROM THE VECTOR AND A C-TERMINAL STREPII TAG. SOME RESIDUES ARE TRUNCATED TO ALA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.43 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 1.6 M MGSO4, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月27日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 52608 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASERモデル構築
XDSデータスケーリング
SHELX位相決定
SHARP位相決定
直接法位相決定
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2→29.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 4.916 / SU ML: 0.135 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.173 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25541 2624 5 %RANDOM
Rwork0.20786 ---
obs0.2102 49850 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.875 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å2-0.18 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5078 0 78 388 5544
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0225295
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023326
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4171.9687245
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9563.0058150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7425661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.14225.198227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.80215799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.7631512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2862
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025869
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021015
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.21103
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2090.23540
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.22532
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22738
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2060.2374
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.2690.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.140.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1830.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1710.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8511.53591
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1931.51320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.26825313
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.89432146
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.764.51932
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1805medium positional0.940.5
2B1805medium positional0.940.5
1A2082loose positional1.125
2B2082loose positional1.125
1A1805medium thermal1.182
2B1805medium thermal1.182
1A2082loose thermal1.6110
2B2082loose thermal1.6110
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 194 -
Rwork0.288 3667 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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