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- PDB-2xjk: Monomeric Human Cu,Zn Superoxide dismutase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xjk
タイトルMonomeric Human Cu,Zn Superoxide dismutase
要素SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
キーワードOXIDOREDUCTASE / METAL-BINDING / PROTEIN FOLDING / NEURODEGENERATION
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance ...action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / retrograde axonal transport / superoxide anion generation / regulation of GTPase activity / myeloid cell homeostasis / superoxide metabolic process / muscle cell cellular homeostasis / heart contraction / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / superoxide dismutase activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / transmission of nerve impulse / regulation of multicellular organism growth / ectopic germ cell programmed cell death / response to axon injury / neuronal action potential / ovarian follicle development / positive regulation of phagocytosis / axon cytoplasm / embryo implantation / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / dendrite cytoplasm / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / thymus development / positive regulation of cytokine production / positive regulation of superoxide anion generation / regulation of mitochondrial membrane potential / determination of adult lifespan / locomotory behavior / placenta development / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / mitochondrial intermembrane space / regulation of blood pressure / small GTPase binding / negative regulation of inflammatory response / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / spermatogenesis / response to ethanol / gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Saraboji, K. / Leinartaite, L. / Nordlund, A. / Oliveberg, M. / Logan, D.T.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2010
タイトル: Folding Catalysis by Transient Coordination of Zn2+ to the Cu Ligands of the Als-Associated Enzyme Cu/Zn Superoxide Dismutase 1.
著者: Leinartaite, L. / Saraboji, K. / Nordlund, A. / Logan, D.T. / Oliveberg, M.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Functional Features Cause Misfolding of the Als-Provoking Enzyme Sod1.
著者: Nordlund, A. / Leinartaite, L. / Saraboji, K. / Aisenbrey, C. / Grobner, G. / Zetterstrom, P. / Danielsson, J. / Logan, D.T. / Oliveberg, M.
履歴
登録2010年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1436
ポリマ－15,8171
非ポリマー3255
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.160, 49.480, 80.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]


分子量: 15817.432 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 7 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 51 TO GLU ENGINEERED ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 7 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 51 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 52 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 112 TO ALA
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: 25% PEG 6000, 0.1M MES (PH 6.0), 0.01M ZNCL2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-5 / 波長: 0.9085
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月13日
放射モノクロメーター: BENT SI (220) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9085 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→40 Å / Num. obs: 25245 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MFM

1mfm


解像度: 1.45→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 2.574 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.08 / ESU R Free: 0.069 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. TLS ADDED WITH U VALUES. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19944 1282 5.1 %RANDOM
Rwork0.16615 ---
obs0.16788 23963 98.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.49 Å2-0 Å20 Å2
2--0.73 Å2-0 Å2
3----0.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1111 0 5 153 1269
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0211149
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02758
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2011.9491551
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84231882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4565152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.35926.07851
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.07315198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.4154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2174
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021312
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02199
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2171.5750
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2931.5324
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.07821201
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3843399
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7434.5350
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.06631907
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 97 -
Rwork0.267 1753 -
obs--99.25 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.8784 Å / Origin y: -3.4637 Å / Origin z: 10.1639 Å
111213212223313233
T0.0041 Å20.0046 Å2-0.0028 Å2-0.008 Å2-0.0047 Å2--0.0055 Å2
L0.5905 °2-0.0516 °2-0.4128 °2-0.5753 °20.2605 °2--0.727 °2
S-0.0207 Å °-0.0276 Å °0.0301 Å °0.0374 Å °0.0263 Å °0.0034 Å °0.0229 Å °0.0319 Å °-0.0056 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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