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- PDB-2wzp: Structures of Lactococcal Phage p2 Baseplate Shed Light on a Nove... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wzp
タイトルStructures of Lactococcal Phage p2 Baseplate Shed Light on a Novel Mechanism of Host Attachment and Activation in Siphoviridae
要素
  • CAMELID VHH5
  • LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF15
  • LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF16
  • PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / BASEPLATE
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / virus tail, baseplate / virus tail / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Laminin - #60 / Rhinovirus 14, subunit 4 - #40 / Phage tail base-plate attachment protein, domain D1/D2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #210 / Jelly Rolls - #880 / Phage tail base-plate attachment protein, domain D3 / Phage tail base-plate attachment protein, domain D4 / Phage tail proteins - horseshoe like beta roll fold / : / : ...Laminin - #60 / Rhinovirus 14, subunit 4 - #40 / Phage tail base-plate attachment protein, domain D1/D2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #210 / Jelly Rolls - #880 / Phage tail base-plate attachment protein, domain D3 / Phage tail base-plate attachment protein, domain D4 / Phage tail proteins - horseshoe like beta roll fold / : / : / : / Phage tail base-plate attachment protein C-terminal insertion domain / Phage tail base-plate attachment protein N0 domain / Phage tail base-plate attachment protein C-terminal barrel domain / Phage tail base-plate attachment protein ORF16 / Baseplate protein Gp15-like / Baseplate protein Gp16, domain D4 / Baseplate protein Gp16, domain 1 and 2 / : / Distal tail protein, N-terminal domain / Phage tail base-plate attachment protein N-terminal barrel domain / Dit, C-terminal domain / Triple-stranded beta-helix / Phage fibre proteins / Phage tail base-plate Siphoviridae RBP, head domain / : / : / Lactophage receptor-binding protein N-terminal shoulder domain / Lactococcus phage p2, Receptor binding protein, neck domain / Rhinovirus 14, subunit 4 / Receptor-binding protein of phage tail base-plate Siphoviridae, head / Lactophage receptor-binding protein C-terminal head domain / Phage tail protein beta-alpha-beta fold / Phage tail proteins - 2 layer sandwich fold / Adenovirus pIV-like, attachment domain / 3-Layer(bab) Sandwich / Other non-globular / Laminin / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Special / Ribbon / Roll / Jelly Rolls / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Baseplate protein gp16 / Distal tail protein / Receptor binding protein / Receptor binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種LACTOCOCCUS PHAGE P2 (ウイルス)
LAMA GLAMA (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Sciara, G. / Bebeacua, C. / Bron, P. / Tremblay, D. / Ortiz-Lombardia, M. / Lichiere, J. / van Heel, M. / Campanacci, V. / Moineau, S. / Cambillau, C.
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010
タイトル: Structure of lactococcal phage p2 baseplate and its mechanism of activation.
著者: Giuliano Sciara / Cecilia Bebeacua / Patrick Bron / Denise Tremblay / Miguel Ortiz-Lombardia / Julie Lichière / Marin van Heel / Valérie Campanacci / Sylvain Moineau / Christian Cambillau /
要旨: Siphoviridae is the most abundant viral family on earth which infects bacteria as well as archaea. All known siphophages infecting gram+ Lactococcus lactis possess a baseplate at the tip of their ...Siphoviridae is the most abundant viral family on earth which infects bacteria as well as archaea. All known siphophages infecting gram+ Lactococcus lactis possess a baseplate at the tip of their tail involved in host recognition and attachment. Here, we report analysis of the p2 phage baseplate structure by X-ray crystallography and electron microscopy and propose a mechanism for the baseplate activation during attachment to the host cell. This approximately 1 MDa, Escherichia coli-expressed baseplate is composed of three protein species, including six trimers of the receptor-binding protein (RBP). RBPs host-recognition domains point upwards, towards the capsid, in agreement with the electron-microscopy map of the free virion. In the presence of Ca(2+), a cation mandatory for infection, the RBPs rotated 200 degrees downwards, presenting their binding sites to the host, and a channel opens at the bottom of the baseplate for DNA passage. These conformational changes reveal a novel siphophage activation and host-recognition mechanism leading ultimately to DNA ejection.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Lactococcal Bacteriophage P2 Receptor-Binding Protein Structure Suggests a Common Ancestor Gene with Bacterial and Mammalian Viruses.
著者: Spinelli, S. / Desmyter, A. / Verrips, C.T. / De Haard, H.J.W. / Moineau, S. / Cambillau, C.
履歴
登録2009年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_sheet.number_strands
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
B: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
C: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
D: CAMELID VHH5
E: CAMELID VHH5
F: CAMELID VHH5
G: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
H: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
I: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
J: CAMELID VHH5
K: CAMELID VHH5
L: CAMELID VHH5
P: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF15
Q: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF15
R: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)372,97015
ポリマ－372,97015
非ポリマー00
水36,1922009
1
A: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
B: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
C: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
D: CAMELID VHH5
E: CAMELID VHH5
F: CAMELID VHH5
G: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
H: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
I: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
J: CAMELID VHH5
K: CAMELID VHH5
L: CAMELID VHH5
P: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF15
Q: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF15
R: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF16

A: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
B: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
C: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
D: CAMELID VHH5
E: CAMELID VHH5
F: CAMELID VHH5
G: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
H: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
I: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
J: CAMELID VHH5
K: CAMELID VHH5
L: CAMELID VHH5
P: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF15
Q: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF15
R: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF16

A: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
B: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
C: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
D: CAMELID VHH5
E: CAMELID VHH5
F: CAMELID VHH5
G: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
H: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
I: PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN
J: CAMELID VHH5
K: CAMELID VHH5
L: CAMELID VHH5
P: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF15
Q: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF15
R: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,118,90945
ポリマ－1,118,90945
非ポリマー00
水75742
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
Buried area188190 Å2
ΔGint-900.5 kcal/mol
Surface area372360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)202.881, 202.881, 760.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質
PUTATIVE RECEPTOR BINDING PROTEIN


分子量: 28881.230 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 2-264 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF18 / 由来: (組換発現) LACTOCOCCUS PHAGE P2 (ウイルス) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q1RNF7, UniProt: Q71AW2*PLUS
#2: 抗体
CAMELID VHH5


分子量: 13499.944 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) LAMA GLAMA (ラマ) / 器官: LYMPHOCYTES / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
#3: タンパク質 LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF15


分子量: 37899.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) LACTOCOCCUS PHAGE P2 (ウイルス) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: D3WAD3*PLUS
#4: タンパク質 LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF16


分子量: 42883.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) LACTOCOCCUS PHAGE P2 (ウイルス) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: D3KFX4*PLUS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2009 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CHAINS P AND Q: PHAGE P2 SEQUENCE IS DEPOSITED IN GENBANK, NR GQ253898

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.2 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 4 MG/ML OF COMPLEX, 25% PEG 2000 MME, 0.1 M NA-HEPES PH 7.5.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9708
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9708 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→48.7 Å / Num. obs: 184640 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 59.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.9.2精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZRU

1zru


解像度: 2.6→38.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8463 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8227 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE BIOLOGICAL UNIT, THE BASEPLATE SHOULD BE RECONSTITUTED USING THE 3-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2078 3689 2.01 %RANDOM
Rwork0.1789 ---
obs0.1794 183300 --
原子変位パラメータBiso mean: 64.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.5803 Å20 Å20 Å2
2---17.5803 Å20 Å2
3---35.1607 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→38.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25638 0 0 2009 27647
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00926166HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1535533HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d8918SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes700HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes3789HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it26166HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.47
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.89
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3510SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact29933SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2918 254 1.88 %
Rwork0.2593 13268 -
all0.2599 13522 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.68591.66551.02753.0943-1.03861.30810.0084-0.0464-0.0190.0233-0.04410.01850.06470.02130.03570.1115-0.11870.0359-0.07910.0654-0.05715.648249.1337344.07
2-0.65631.2749-1.18032.06381.22050.11550.0057-0.01980.01260.01590.00680.0054-0.0331-0.0103-0.01250.1309-0.13270.0569-0.0668-0.1155-0.056534.5701100.3068357.464
31.8443-0.07021.5332-0.6959-0.91030.5376-0.01810.013-0.00730.01250.01540.00370.02740.0240.0028-0.0031-0.0157-0.09260.08310.1204-0.093967.376754.8076365.42
42.7919-0.8042-0.2137-1.38810.09281.1996-0.00650.01910.0212-0.01950.01340.0514-0.0189-0.0076-0.0069-0.11380.09880.20590.1191-0.05270.0337-55.172158.8868337.41
5-0.20330.9583-0.2913.83581.03061.2025-0.003-0.01420.02790.0105-0.0032-0.0217-0.01740.01970.00620.21840.0064-0.0551-0.14-0.2063-0.0749-6.393980.006355.134
6-0.4141-0.1373-0.52592.8905-1.05852.5302-0.0016-0.0255-0.06010.02340.0050.01420.04920.0018-0.00340.1786-0.05240.14430.04910.0524-0.2444-19.513924.7348364.761
73.0635-1.56141.01680.5112-0.74790.12460.0542-0.1527-0.08230.0696-0.0891-0.10930.17080.19780.0349-0.27370.1603-0.1551-0.10770.08590.298274.900467.5522304.098
81.38480.06510.13980.7227-0.24330.44860.0558-0.2533-0.02940.1275-0.1009-0.1748-0.03640.240.0452-0.3070.0499-0.1523-0.02660.02980.289263.772789.4044301.751
91.640.10650.59141.1767-0.1280.25580.0545-0.0844-0.13620.0052-0.1308-0.11290.29520.13230.0763-0.240.1659-0.0334-0.12920.08740.30152.894768.9088293.142
100.2860.3130.08731.1746-0.52231.28250.0314-0.1354-0.01240.1658-0.0375-0.13860.1959-0.11570.0061-0.0793-0.0265-0.0123-0.2511-0.02210.29321.367325.0297304.967
110.470.24890.11751.05240.44481.02110.0102-0.15620.09360.20270.0032-0.1431-0.18970.0525-0.0134-0.0745-0.0108-0.0413-0.258-0.04410.29211.439647.21303.039
120.9166-0.220.22080.4511-0.23511.37490.0878-0.05770.01060.156-0.09190.0933-0.0923-0.41360.0041-0.16030.02720.045-0.1878-0.06770.2882-10.722642.7348292.908
132.80821.16772.29720.41231.34230.70550.028-0.04540.04380.0057-0.02530.0013-0.00460.0203-0.00270.022-0.2056-0.19970.07510.0602-0.125549.980979.7531346.858
142.16830.6255-0.02390.0154-0.50951.43280.0524-0.0590.02920.0659-0.09230.02330.00460.02670.03990.0258-0.1335-0.08650.02920.0294-0.040932.998869.9866338.652
153.3404-0.89152.4736-1.8167-1.68411.60850.0135-0.01750.0150.0341-0.0383-0.01190.0440.01610.0248-0.0796-0.0093-0.05630.18090.1407-0.068450.012258.623344.322
160.5699-0.2501-0.2282.17281.75421.8063-0.0003-0.10790.01310.0677-0.0055-0.0262-0.0641-0.00040.00580.1459-0.01660.105-0.0343-0.1133-0.1019-10.056554.0318345.792
171.9183-0.9385-1.48361.81020.37880.26150.0188-0.02240.0361-0.00280.01690.0214-0.0443-0.0861-0.03570.00970.22570.19380.0222-0.0624-0.0143-27.470559.6617335.232
180.43570.7969-0.83930.9111-0.31641.6970.0269-0.0769-0.01370.0333-0.0113-0.00210.0279-0.1325-0.0156-0.0373-0.00370.2020.1291-0.0558-0.0512-25.362539.7802342.28
191.22060.72910.17170.83210.11760.5419-0.0052-0.0488-0.02560.2048-0.0558-0.1088-0.0006-0.01010.061-0.12130.042-0.0124-0.21650.01260.29416.569992.7617302.288
200.47130.4803-0.07561.937-0.41210.1851-0.03360.0581-0.0036-0.06580.01670.03210.062-0.04130.0169-0.12430.0329-0.0114-0.25210.0040.293713.932964.1891280.199
21-0.14910.0668-0.03752.99080.51020.5471-0.0935-0.04980.02860.20180.0073-0.1206-0.00290.11480.0862-0.1542-0.0142-0.0505-0.1615-0.00930.251429.4919119.1671302.187
221.3638-0.09660.06461.0781-0.39050.6568-0.04210.0346-0.0683-0.06750.01140.018-0.050.28690.0307-0.30160.0295-0.0518-0.10080.00140.297151.4648101.3219279.319
230.85060.10590.32641.174-0.50271.01530.03680.0552-0.02050.0184-0.065-0.18040.04590.17580.0282-0.23650.01580.0222-0.1906-0.01370.301425.4239109.6835254.761
240.76180.12520.39360.5640.14661.50210.0192-0.0168-0.0676-0.014-0.0073-0.0460.1141-0.0195-0.0119-0.17350.01170.0137-0.2418-0.0110.3016.14594.0541251.472
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN D AND RESID 2:123)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN E AND RESID 2:123)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN F AND RESID 2:123)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN J AND RESID 2:123)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN K AND RESID 2:123)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN L AND RESID 2:123)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 2:161)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 2:161)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN C AND RESID 2:161)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN G AND RESID 2:161)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN H AND RESID 2:161)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN I AND RESID 2:161)
13X-RAY DIFFRACTION13(CHAIN A AND RESID 162:267)
14X-RAY DIFFRACTION14(CHAIN B AND RESID 162:267)
15X-RAY DIFFRACTION15(CHAIN C AND RESID 162:267)
16X-RAY DIFFRACTION16(CHAIN G AND RESID 162:267)
17X-RAY DIFFRACTION17(CHAIN H AND RESID 162:267)
18X-RAY DIFFRACTION18(CHAIN I AND RESID 162:267)
19X-RAY DIFFRACTION19(CHAIN P AND RESID 1:135)
20X-RAY DIFFRACTION20(CHAIN P AND RESID 136:298)
21X-RAY DIFFRACTION21(CHAIN Q AND RESID 1:135)
22X-RAY DIFFRACTION22(CHAIN Q AND RESID 136:298)
23X-RAY DIFFRACTION23(CHAIN R AND RESID 1:213)
24X-RAY DIFFRACTION24(CHAIN R AND RESID 214:375)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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