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- PDB-2wzp: Structures of Lactococcal Phage p2 Baseplate Shed Light on a Nove... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2wzp | ||||||
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Title | Structures of Lactococcal Phage p2 Baseplate Shed Light on a Novel Mechanism of Host Attachment and Activation in Siphoviridae | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / BASEPLATE | ||||||
Function / homology | ![]() symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / virus tail, baseplate / virus tail / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sciara, G. / Bebeacua, C. / Bron, P. / Tremblay, D. / Ortiz-Lombardia, M. / Lichiere, J. / van Heel, M. / Campanacci, V. / Moineau, S. / Cambillau, C. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of lactococcal phage p2 baseplate and its mechanism of activation. Authors: Giuliano Sciara / Cecilia Bebeacua / Patrick Bron / Denise Tremblay / Miguel Ortiz-Lombardia / Julie Lichière / Marin van Heel / Valérie Campanacci / Sylvain Moineau / Christian Cambillau / ![]() Abstract: Siphoviridae is the most abundant viral family on earth which infects bacteria as well as archaea. All known siphophages infecting gram+ Lactococcus lactis possess a baseplate at the tip of their ...Siphoviridae is the most abundant viral family on earth which infects bacteria as well as archaea. All known siphophages infecting gram+ Lactococcus lactis possess a baseplate at the tip of their tail involved in host recognition and attachment. Here, we report analysis of the p2 phage baseplate structure by X-ray crystallography and electron microscopy and propose a mechanism for the baseplate activation during attachment to the host cell. This approximately 1 MDa, Escherichia coli-expressed baseplate is composed of three protein species, including six trimers of the receptor-binding protein (RBP). RBPs host-recognition domains point upwards, towards the capsid, in agreement with the electron-microscopy map of the free virion. In the presence of Ca(2+), a cation mandatory for infection, the RBPs rotated 200 degrees downwards, presenting their binding sites to the host, and a channel opens at the bottom of the baseplate for DNA passage. These conformational changes reveal a novel siphophage activation and host-recognition mechanism leading ultimately to DNA ejection. #1: ![]() Title: Lactococcal Bacteriophage P2 Receptor-Binding Protein Structure Suggests a Common Ancestor Gene with Bacterial and Mammalian Viruses. Authors: Spinelli, S. / Desmyter, A. / Verrips, C.T. / De Haard, H.J.W. / Moineau, S. / Cambillau, C. | ||||||
History |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 131 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 189.6 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 1699C ![]() 1706C ![]() 2x53C ![]() 4v5iC ![]() 1zruS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 28881.230 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: RESIDUES 2-264 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: LACTOCOCCAL PHAGE P2 ORF18 / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Antibody | Mass: 13499.944 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 37899.680 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Protein | | Mass: 42883.266 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | CHAINS P AND Q: PHAGE P2 SEQUENCE IS DEPOSITED IN GENBANK, NR GQ253898 | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.87 Å3/Da / Density % sol: 68.2 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 7 Details: 4 MG/ML OF COMPLEX, 25% PEG 2000 MME, 0.1 M NA-HEPES PH 7.5. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC CCD / Detector: CCD |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9708 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→48.7 Å / Num. obs: 184640 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 59.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 8.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.7 Å / Redundancy: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1ZRU Resolution: 2.6→38.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8463 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8227 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 Details: THE BIOLOGICAL UNIT, THE BASEPLATE SHOULD BE RECONSTITUTED USING THE 3-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY
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Displacement parameters | Biso mean: 64.43 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→38.07 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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