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- PDB-2wvj: Mutation of Thr163 to Ser in Human Thymidine Kinase Shifts the Sp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wvj
タイトルMutation of Thr163 to Ser in Human Thymidine Kinase Shifts the Specificity from Thymidine towards the Nucleoside Analogue Azidothymidine
要素THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
キーワードTRANSFERASE / ZINC-BINDING DOMAIN / DEOXYRIBONUCLEOSIDE KINASE / FEEDBACK INHIBITOR / NUCLEOTIDE-BINDING / KINASE / CYTOPLASM / ATP-BINDING / DNA SYNTHESIS / PHOSPHOPROTEIN / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA synthesis involved in mitotic DNA replication / thymidine biosynthetic process / thymidine metabolic process / thymidine kinase / thymidine kinase activity / Pyrimidine salvage / nucleobase-containing compound metabolic process / G1/S-Specific Transcription / protein homotetramerization / phosphorylation ...DNA synthesis involved in mitotic DNA replication / thymidine biosynthetic process / thymidine metabolic process / thymidine kinase / thymidine kinase activity / Pyrimidine salvage / nucleobase-containing compound metabolic process / G1/S-Specific Transcription / protein homotetramerization / phosphorylation / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidine kinase / Thymidine kinase, conserved site / Thymidine kinase / Thymidine kinase cellular-type signature. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich ...Thymidine kinase / Thymidine kinase, conserved site / Thymidine kinase / Thymidine kinase cellular-type signature. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / Thymidine kinase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Skovgaard, T. / Uhlin, U. / Munch-Petersen, B.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2012
タイトル: Comparative Active-Site Mutation Study of Human and Caenorhabditis Elegans Thymidine Kinase 1.
著者: Skovgaard, T. / Uhlin, U. / Munch-Petersen, B.
履歴
登録2009年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月2日Group: Database references / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval ..._exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
B: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
C: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
D: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
E: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
F: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
G: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
H: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,95727
ポリマ－170,5048
非ポリマー4,45419
水19,3481074
1
A: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
B: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
C: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
D: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,46713
ポリマ－85,2524
非ポリマー2,2159
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11990 Å2
ΔGint-61.97 kcal/mol
Surface area25830 Å2
手法PISA
2
E: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
F: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
G: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
H: THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,49114
ポリマ－85,2524
非ポリマー2,23910
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12250 Å2
ΔGint-79.21 kcal/mol
Surface area26000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.902, 123.252, 121.024
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 132.98, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
THYMIDINE KINASE, CYTOSOLIC / THYMIDINE KINASE 1


分子量: 21312.975 Da / 分子数: 8 / 断片: RESIDUES 1-193 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TTP FEEDBACK INHIBITOR / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-2THUTK1-CDELTA41 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P04183, thymidine kinase
#2: 化合物
ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1074 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 163 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 163 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 163 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 163 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, THR 163 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, THR 163 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, THR 163 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, THR 163 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, THR 163 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, THR 163 TO SER
非ポリマーの詳細THYMIDINE 5' TRIPHOSPHATE (TTP): TTP HAS TWO CONFORMATIONS IN EACH SITE. IN PROTEIN CHAINS A,B,C,E ...THYMIDINE 5' TRIPHOSPHATE (TTP): TTP HAS TWO CONFORMATIONS IN EACH SITE. IN PROTEIN CHAINS A,B,C,E AND F IS THE RATIO 1 TO 3 AND IN D, G AND H IS THE RATIO 3 TO 1 FOR RESPECTIVE CONFORMATION. MG HAS BEEN ASSIGNED FOR THE THE 3 TO 1 CONFORMATION.
配列の詳細TRUNCATION AFTER AMINO ACID 193

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: HANGING DROPS WITH EQUAL AMOUNTS OF PROTEIN, 10 MG PER ML CONTAINING 5 MM TTP AND TRAY SOLUTION COMPOSED OF SODIUM CITRATE PH 5.6, 2-PROPANOL AND PEG 4000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→88.39 Å / Num. obs: 85203 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.56
反射 シェル解像度: 2.2→2.22 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XBT

1xbt


解像度: 2.2→49.814 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 4.75 / SU ML: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.218 / ESU R Free: 0.185 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. LOOP CONTAINING RESIDUES 64 TO 73 IS MISSING IN THE STRUCTURE AS ARE RESIDUES BEFORE AMINO ACID 18 AND AFTER 192.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2209 4263 5.04 %RANDOM
Rwork0.1733 ---
obs0.176 85195 99.857 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 21.101 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.232 Å20 Å2-0.268 Å2
2---0.069 Å20 Å2
3----0.065 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→49.814 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9990 0 243 1074 11307
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02210377
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2152.00513999
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.91951274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.46822.881420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.446151856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.351588
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21586
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.027508
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1820.24926
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.26930
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2896
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0550.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2080.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1270.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4411.56576
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.789210216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.11534283
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8464.53783
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 360 -
Rwork0.209 5898 -
obs--99.809 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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