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- PDB-2orv: human Thymidine Kinase 1 in complex with TP4A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2orv
タイトルhuman Thymidine Kinase 1 in complex with TP4A
要素Thymidine kinase
キーワードTRANSFERASE / TK-1 (THYMIDINE KINASE 1) / TP4A (P1-(5'-ADENOSYL)P4-(5'-(2'DEOXYTHYMIDIL))TETRAPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA synthesis involved in mitotic DNA replication / thymidine biosynthetic process / thymidine metabolic process / thymidine kinase / thymidine kinase activity / Pyrimidine salvage / nucleobase-containing compound metabolic process / G1/S-Specific Transcription / protein homotetramerization / zinc ion binding ...DNA synthesis involved in mitotic DNA replication / thymidine biosynthetic process / thymidine metabolic process / thymidine kinase / thymidine kinase activity / Pyrimidine salvage / nucleobase-containing compound metabolic process / G1/S-Specific Transcription / protein homotetramerization / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidine kinase / Thymidine kinase, conserved site / Thymidine kinase / Thymidine kinase cellular-type signature. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich ...Thymidine kinase / Thymidine kinase, conserved site / Thymidine kinase / Thymidine kinase cellular-type signature. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4TA / Thymidine kinase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Segura-Pena, D. / Lutz, S. / Monnerjahn, C. / Konrad, M. / Lavie, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Binding of ATP to TK1-like Enzymes Is Associated with a Conformational Change in the Quaternary Structure.
著者: Segura-Pena, D. / Lutz, S. / Monnerjahn, C. / Konrad, M. / Lavie, A.
履歴
登録2007年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidine kinase
B: Thymidine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5136
ポリマ－50,7672
非ポリマー1,7464
水2,882160
1
A: Thymidine kinase
B: Thymidine kinase
ヘテロ分子

A: Thymidine kinase
B: Thymidine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,02512
ポリマ－101,5344
非ポリマー3,4918
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area11890 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area25460 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)80.980, 80.980, 156.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 18 - 191 / Label seq-ID: 18 - 191

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2AA

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要素

#1: タンパク質 Thymidine kinase


分子量: 25383.578 Da / 分子数: 2 / 変異: K203A, E204A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TK1 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(D3) / 参照: UniProt: P04183, thymidine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-4TA / P1-(5'-ADENOSYL)P4-(5'-(2'-DEOXY-THYMIDYL))TETRAPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 807.342 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H25N7O20P4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 2.8 M NaCl, 0.1M MES, 0.1M NaH2PO4, 0.1M KH2PO4, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: MAR CCD 225 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月17日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→19.5 Å / Num. all: 36463 / Num. obs: 34789 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 49.199 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 10.54
反射 シェル解像度: 2.08→2.21 Å / 冗長度: 3.18 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. measured obs: 14395 / Num. unique all: 4526 / Rsym value: 0.354 / % possible all: 79

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→19.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 7.168 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 2604 9.9 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.202 23587 --
obs0.202 26191 96.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.246 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.13 Å22.06 Å20 Å2
2--4.13 Å20 Å2
3----6.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2479 0 68 160 2707
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222583
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8112.0083493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7055319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.55723.398103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.74715452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9811519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021865
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2340.21207
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21751
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2080.2148
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3090.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2250.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9381.51640
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.63222554
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.12731060
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3574.5939
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / 数: 1228 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.210.5
MEDIUM THERMAL0.742
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 184 -
Rwork0.284 1768 -
obs-1952 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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