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- PDB-2wsq: MonoTIM mutant RMM0-1, dimeric form. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wsq
タイトルMonoTIM mutant RMM0-1, dimeric form.
要素TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
キーワードISOMERASE / TEMPERATURE DEPENDANT EQUILIBRIUM / CATALYSIS / GLYCOSOME / GLYCOLYSIS / PENTOSE SHUNT / GLUCONEOGENESIS / LIPID SYNTHESIS / FATTY ACID BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Rudino-Pinera, E. / Rojas-Trejo, S.P. / Arreola, R. / Saab-Rincon, G. / Soberon, X. / Horjales, E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Space Group Transition Driven by Temperature and Related to Monomer-Dimer Transition in Solution: The Case of Monomeric Tim of Trypanosoma Brucei Brucei
著者: Rudino-Pinera, E. / Rojas-Trejo, S.P. / Arreola, R. / Saab-Rincon, G. / Soberon, X. / Horjales, E.
履歴
登録2009年9月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
B: TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
C: TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
D: TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,66312
ポリマ－103,8954
非ポリマー7698
水27,9771553
1
B: TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
C: TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4287
ポリマ－51,9472
非ポリマー4805
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-78.46 kcal/mol
Surface area18770 Å2
手法PISA
2
A: TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
D: TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2355
ポリマ－51,9472
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-68.35 kcal/mol
Surface area19070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.882, 94.082, 108.885
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL / TIM / TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE / MONOTIM MUTANT RMM0-1


分子量: 25973.650 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 2-67,84-250 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04789, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1553 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 43 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 44 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 43 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 44 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 186 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 43 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 44 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 186 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 43 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, THR 44 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ALA 186 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, SER 43 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, THR 44 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ALA 186 TO THR
配列の詳細UNIPROT DEPOSITION P04789 IS 94 PERCENT IDENTICAL IN SEQUENCE TO MONOTIM MUTANT RMM0-1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 % / 解説: NONE
結晶化温度: 303 K / pH: 6.2
詳細: 100 MM MES BUFFER PH 6.2, 180 MM LI2SO4, 26 PERCENT PEG 6000, 5 MM DITHIOTHREITOL, 1 MM EDTA AND 1 MM NAN3, AT 30 DEGREES CELSIUS.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月16日
詳細: VERTICAL FOCUSING MIRROR, SINGLE CRYSTAL (SI111) BENT MONOCHROMATOR (HORIZONTAL FOCUSING).
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→47.14 Å / Num. obs: 53956 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 37.86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TRI

1tri


解像度: 2.1→71.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 5.333 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.372 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24377 5446 10.1 %RANDOM
Rwork0.20407 ---
obs0.20813 48510 97.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.087 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.04 Å20 Å20 Å2
2---0.88 Å20 Å2
3---1.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→71.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7311 0 40 1553 8904
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0227476
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5861.94210145
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1925960
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.82924.737304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.649151247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2751536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.21169
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025544
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2610.24267
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.25209
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.2971
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2570.2189
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2180.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2771.54895
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.77527661
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.55532939
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4784.52484
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 399 -
Rwork0.233 3543 -
obs--97.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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