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万見
- PDB-2wfd: Structure of the human cytosolic leucyl-tRNA synthetase editing domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wfd
タイトルStructure of the human cytosolic leucyl-tRNA synthetase editing domain
要素LEUCYL-TRNA SYNTHETASE, CYTOPLASMIC
キーワードLIGASE / AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / PHOSPHOPROTEIN / EDITING DOMAIN / NUCLEOTIDE-BINDING / HYDROLYSIS OF MIS-CHARGED TRNAS / PROTEIN BIOSYNTHESIS / LEUCYL-TRNA SYNTHETASE / HUMAN / CYTOPLASM / ATP-BINDING / POLYMORPHISM
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / leucine-tRNA ligase / leucine-tRNA ligase activity / leucyl-tRNA aminoacylation / cellular response to leucine starvation / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / cellular response to L-leucine ...glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / leucine-tRNA ligase / leucine-tRNA ligase activity / leucyl-tRNA aminoacylation / cellular response to leucine starvation / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / cellular response to L-leucine / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA deacylase activity / regulation of cell size / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of TORC1 signaling / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / endomembrane system / GTPase activator activity / cellular response to amino acid starvation / cellular response to amino acid stimulus / lysosome / nuclear body / endoplasmic reticulum / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Leucine--tRNA ligase, ubiquitin-like domain / Leucine--tRNA ligase, RagD-binding domain / Leucyl-tRNA synthetase, class Ia, archaeal/eukaryotic cytosolic / Isoleucyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia / tRNA synthetases class I (I, L, M and V) / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain ...: / : / Leucine--tRNA ligase, ubiquitin-like domain / Leucine--tRNA ligase, RagD-binding domain / Leucyl-tRNA synthetase, class Ia, archaeal/eukaryotic cytosolic / Isoleucyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia / tRNA synthetases class I (I, L, M and V) / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Methionyl/Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, anticodon-binding / Anticodon-binding domain of tRNA ligase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Seiradake, E. / Mao, W. / Hernandez, V. / Baker, S.J. / Plattner, J.J. / Alley, M.R.K. / Cusack, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structures of the Human and Fungal Cytosolic Leucyl-tRNA Synthetase Editing Domains: A Structural Basis for the Rational Design of Antifungal Benzoxaboroles.
著者: Seiradake, E. / Mao, W. / Hernandez, V. / Baker, S.J. / Plattner, J.J. / Alley, M.R.K. / Cusack, S.
履歴
登録2009年4月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LEUCYL-TRNA SYNTHETASE, CYTOPLASMIC
B: LEUCYL-TRNA SYNTHETASE, CYTOPLASMIC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9432
ポリマ－56,9432
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-18.93 kcal/mol
Surface area21880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.540, 94.540, 148.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAALAALAAA258 - 4011 - 144
21ALAALAALAALABB258 - 4011 - 144
12PROPROGLUGLUAA425 - 509168 - 252
22PROPROGLUGLUBB425 - 509168 - 252

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要素

#1: タンパク質 LEUCYL-TRNA SYNTHETASE, CYTOPLASMIC / LEUCINE--TRNA LIGASE / LEURS


分子量: 28471.697 Da / 分子数: 2 / 断片: EDITING OR CP1 DOMAIN, RESIDUES 260-509 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PPROEX HTB / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9P2J5, leucine-tRNA ligase
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細SELENOMETHIONINE (MSE): PROTEIN WAS SELENOMETHIONINE LABELLED
配列の詳細EXTRA ALA-MET AT N-TERMINUS FROM CLONING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.2 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M SODIUM CITRATE TRIBASIC DIHYDRATE PH 8.3, 20% W/V POLYETHYLENE GLYCOL 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 15008 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.12 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 7.46
反射 シェル解像度: 3.25→3.3 Å / 冗長度: 3.16 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 1.98 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0070精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXDSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3.25→29.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 50.954 / SU ML: 0.378 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.471 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 612 5.2 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.204 11198 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→29.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3922 0 0 0 3922
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223990
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022788
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3182.0045380
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85236886
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8165502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.27325.526152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.80615770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3211514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2614
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214318
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02710
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3361.52508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0431.51018
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.6524064
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.94331482
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5714.51316
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3019 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.030.05
2Btight positional0.030.05
1Atight thermal0.885
2Btight thermal0.885
LS精密化 シェル解像度: 3.25→3.33 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 46 -
Rwork0.3 812 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.28932.35310.2891.68410.09951.69870.0355-0.25510.1820.1789-0.02850.0712-0.1952-0.156-0.0069-0.2567-0.03460.0132-0.0849-0.0633-0.23225.249-37.795-15.778
23.95461.5832-0.99271.7456-0.1084.1614-0.07540.51180.0413-0.11610.02610.29950.2456-1.09050.0493-0.2598-0.10870.0193-0.0426-0.04-0.182827.48-37.833-48.714
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A258 - 509
2X-RAY DIFFRACTION2B258 - 509

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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