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- PDB-2w6a: X-ray Structure of the Dimeric GIT1 Coiled-Coil Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w6a
タイトルX-ray Structure of the Dimeric GIT1 Coiled-Coil Domain
要素ARF GTPASE-ACTIVATING PROTEIN GIT1
キーワードSIGNALING PROTEIN / GIT / ARF / PIX / ZINC / ARF6 / GIT1 / CAT-1 / CYTOPLASM / ANK REPEAT / COILED-COIL / ZINC-FINGER / METAL-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / GTPASE ACTIVATION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of postsynaptic specialization / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / motor learning / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / intramembranous ossification ...negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of postsynaptic specialization / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / motor learning / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / intramembranous ossification / synaptic vesicle recycling / negative regulation of inflammatory response to wounding / immunological synapse formation / inhibitory synapse / dendritic spine development / positive regulation of microtubule nucleation / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of ARF protein signal transduction / gamma-tubulin binding / negative regulation of glycolytic process / negative regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of receptor catabolic process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / mitotic spindle pole / regulation of synaptic vesicle exocytosis / excitatory synapse / ephrin receptor signaling pathway / neuron development / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / GTPase activator activity / cell redox homeostasis / calyx of Held / protein tyrosine kinase binding / cellular response to epidermal growth factor stimulus / regulation of cytokinesis / locomotory behavior / brain development / GABA-ergic synapse / small GTPase binding / presynapse / lamellipodium / growth cone / cellular response to lipopolysaccharide / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / neuron projection / postsynapse / endosome / postsynaptic density / focal adhesion / synapse / dendrite / centrosome / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / mitochondrion / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arf GTPase-activating protein GIT1/2, coiled-coil domain / GIT coiled-coil Rho guanine nucleotide exchange factor / : / GIT, Spa2 homology (SHD) domain / ARF GTPase-activating protein GIT1, C-terminal / Spa2 homology domain (SHD) of GIT / G protein-coupled receptor kinase-interacting protein 1 C term / Helical motif in the GIT family of ADP-ribosylation factor GTPase-activating proteins / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily ...Arf GTPase-activating protein GIT1/2, coiled-coil domain / GIT coiled-coil Rho guanine nucleotide exchange factor / : / GIT, Spa2 homology (SHD) domain / ARF GTPase-activating protein GIT1, C-terminal / Spa2 homology domain (SHD) of GIT / G protein-coupled receptor kinase-interacting protein 1 C term / Helical motif in the GIT family of ADP-ribosylation factor GTPase-activating proteins / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / ARFGAP/RecO-like zinc finger / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ARF GTPase-activating protein GIT1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Schlenker, O. / Rittinger, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structures of Dimeric Git1 and Trimeric Beta-Pix and Implications for Git-Pix Complex Assembly.
著者: Schlenker, O. / Rittinger, K.
履歴
登録2008年12月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARF GTPASE-ACTIVATING PROTEIN GIT1
B: ARF GTPASE-ACTIVATING PROTEIN GIT1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0822
ポリマ－14,0822
非ポリマー00
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-38.9 kcal/mol
Surface area10570 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.927, 28.962, 46.262
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.14, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ARF GTPASE-ACTIVATING PROTEIN GIT1 / GIT1 / CAT-1 / G PROTEIN-COUPLED RECEPTOR KINASE-INTERACTOR 1 / GRK-INTERACTING PROTEIN 1 / COOL- ...GIT1 / CAT-1 / G PROTEIN-COUPLED RECEPTOR KINASE-INTERACTOR 1 / GRK-INTERACTING PROTEIN 1 / COOL-ASSOCIATED AND TYROSINE-PHOSPHORYLATED PROTEIN 1


分子量: 7041.048 Da / 分子数: 2 / 断片: COILED-COIL, RESIDUES 426-483 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Z272
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS PROTEIN INCLUDES ONLY THE COILED-COIL DOMAIN OF GIT1 AND AS A CLONING ARTIFACT, THE PROTEIN ...THIS PROTEIN INCLUDES ONLY THE COILED-COIL DOMAIN OF GIT1 AND AS A CLONING ARTIFACT, THE PROTEIN SEQUENCE CONTAINS THE N-TERMINAL RESIDUES GPLGS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.9 %
解説: STRUCTURE WAS SOLVED BY SAD USING AN ISOMORPHOUS CRYSTAL DIFFRACTING TO LOWER RESOLUTION.
結晶化詳細: 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5, 31% PEG 4000, 0.8M NACL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9699
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9699 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→20 Å / Num. obs: 22529 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.46 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.4→19.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 1.901 / SU ML: 0.036 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.067 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 1149 5.1 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.163 21360 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å2-0.02 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→19.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数927 0 0 159 1086
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221065
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3052.0191449
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.1725152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.58126.52246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.78715259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.473156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2172
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02758
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2498
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.2748
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2030.293
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2570.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2410.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7611.5678
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.41421062
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7073426
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7124.5366
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.242 66
Rwork0.158 1525

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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