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- PDB-3brv: NEMO/IKKb association domain structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3brv
タイトルNEMO/IKKb association domain structure
要素
  • Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta
  • NF-kappa-B essential modulator
キーワードTRANSFERASE/TRANSCRIPTION / NEMO / IKK-gamma / FIP3 / IKKAP1 / NF-kB essential modulator / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / Transferase / Disease mutation / Ectodermal dysplasia / Host-virus interaction / Nucleus / Transcription / Transcription regulation / TRANSFERASE-TRANSCRIPTION COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent / IkappaB kinase / IkappaB kinase activity / IKBKB deficiency causes SCID / IKBKG deficiency causes anhidrotic ectodermal dysplasia with immunodeficiency (EDA-ID) (via TLR) / SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / IkappaB kinase complex / establishment of vesicle localization / linear polyubiquitin binding / negative regulation of bicellular tight junction assembly ...antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent / IkappaB kinase / IkappaB kinase activity / IKBKB deficiency causes SCID / IKBKG deficiency causes anhidrotic ectodermal dysplasia with immunodeficiency (EDA-ID) (via TLR) / SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / IkappaB kinase complex / establishment of vesicle localization / linear polyubiquitin binding / negative regulation of bicellular tight junction assembly / transferrin receptor binding / IkBA variant leads to EDA-ID / toll-like receptor 3 signaling pathway / CD40 receptor complex / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / regulation of establishment of endothelial barrier / SUMOylation of immune response proteins / regulation of phosphorylation / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / anoikis / signal transduction involved in regulation of gene expression / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / interleukin-1-mediated signaling pathway / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of macroautophagy / polyubiquitin modification-dependent protein binding / canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin ligase complex / stress-activated MAPK cascade / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / signaling adaptor activity / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / p75NTR recruits signalling complexes / protein maturation / NF-kB is activated and signals survival / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / protein localization to plasma membrane / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of NF-kappa B signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of TNFR1 signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / NOD1/2 Signaling Pathway / PKR-mediated signaling / response to virus / CLEC7A (Dectin-1) signaling / cytoplasmic side of plasma membrane / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / spindle pole / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / mitotic spindle / Ovarian tumor domain proteases / Downstream TCR signaling / cellular response to tumor necrosis factor / T cell receptor signaling pathway / peptidyl-serine phosphorylation / ER-Phagosome pathway / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / Ub-specific processing proteases
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2110 / L1 transposable element, trimerization domain / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IKBKB, scaffold dimerization domain / IKBKB, scaffold dimerization domain superfamily / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IQBAL scaffold dimerization domain / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / : ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2110 / L1 transposable element, trimerization domain / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IKBKB, scaffold dimerization domain / IKBKB, scaffold dimerization domain superfamily / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / IQBAL scaffold dimerization domain / I-kappa-kinase-beta NEMO binding domain / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / : / NF-kappa-B essential modulator NEMO / C2H2 type zinc-finger / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / : / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta / NF-kappa-B essential modulator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Silvian, L.F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structure of a NEMO/IKK-Associating Domain Reveals Architecture of the Interaction Site.
著者: Rushe, M. / Silvian, L. / Bixler, S. / Chen, L.L. / Cheung, A. / Bowes, S. / Cuervo, H. / Berkowitz, S. / Zheng, T. / Guckian, K. / Pellegrini, M. / Lugovskoy, A.
履歴
登録2007年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta
B: NF-kappa-B essential modulator
C: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta
D: NF-kappa-B essential modulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9414
ポリマ－27,9414
非ポリマー00
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8650 Å2
ΔGint-88.6 kcal/mol
Surface area11570 Å2
手法PISA
2
A: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta
B: NF-kappa-B essential modulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9712
ポリマ－13,9712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-16.8 kcal/mol
Surface area8440 Å2
手法PISA
3
C: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta
D: NF-kappa-B essential modulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9712
ポリマ－13,9712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-16.6 kcal/mol
Surface area8490 Å2
手法PISA
4
A: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta
D: NF-kappa-B essential modulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9712
ポリマ－13,9712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-16.9 kcal/mol
Surface area8230 Å2
手法PISA
5
B: NF-kappa-B essential modulator
C: Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9712
ポリマ－13,9712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-15.8 kcal/mol
Surface area8440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.820, 50.670, 102.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit beta / I-kappa-B-kinase beta / IkBKB / IKK-beta / IKK-B / I-kappa-B kinase 2 / IKK2 / Nuclear factor NF- ...I-kappa-B-kinase beta / IkBKB / IKK-beta / IKK-B / I-kappa-B kinase 2 / IKK2 / Nuclear factor NF-kappa-B inhibitor kinase beta / NFKBIKB


分子量: 5436.988 Da / 分子数: 2 / 断片: NEMO-binding / 由来タイプ: 合成
詳細: peptide synthesized corresponds to residues 701-746 of IKK-beta kinase
参照: UniProt: O14920, IkappaB kinase
#2: タンパク質 NF-kappa-B essential modulator / NEMO / NF-kappa-B essential modifier / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit gamma / ...NEMO / NF-kappa-B essential modifier / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit gamma / IkB kinase subunit gamma / I-kappa-B kinase gamma / IKK-gamma / IKKG / IkB kinase-associated protein 1 / IKKAP1 / FIP-3


分子量: 8533.713 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 44-111 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IKBKG, FIP3, NEMO / プラスミド: pet11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y6K9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% Peg 4K, 0.1M Tris pH 8.5, 0.2M MgCl2, 10mM DTT, 10% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 12480 / Num. obs: 12363 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.567 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→45.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 14.36 / SU ML: 0.2 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.279 / ESU R Free: 0.253 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29396 594 4.8 %RANDOM
Rwork0.20824 ---
obs0.21225 11737 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.169 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å20 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1616 0 0 103 1719
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0211640
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.241.9572212
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3385202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.24725.28189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.41315302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.261513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1510.2255
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021237
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2570.2796
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21134
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2550.292
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2440.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2841.51058
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.05621609
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5263661
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2054.5602
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 42 -
Rwork0.251 813 -
obs--95.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6529-0.5513-3.670729.3272-9.272511.93270.7659-1.79910.2291.0181-0.38651.0064-1.08311.0249-0.37950.1269-0.00130.04070.311-0.07970.0143-24.008-9.17825.377
216.35516.7925-11.09632.8527-4.49837.9120.25640.42030.89690.00560.18590.2615-0.2925-0.1618-0.44220.18190.05320.023-0.01180.00110.1359-8.824-0.36911.183
312.3961-4.1615-3.50487.07365.76174.69440.25080.6290.9185-0.4548-0.0277-0.0486-0.57720.1141-0.22320.10910.0049-0.0164-0.01430.0832-0.042210.3099.025-4.674
421.27141.4997-13.2835.7689-3.15759.16570.360.54910.44330.23730.65321.0048-0.2275-0.8257-1.01320.05030.00620.04630.21450.19810.1523-36.08-16.95422.21
530.7489.6663-15.6193.8301-4.78728.2188-0.0140.35050.0704-0.05830.20250.1505-0.1101-0.2944-0.18850.03770.0008-0.046-0.01460.046-0.0247-7.949-7.13.463
618.759111.2257-0.72159.21-3.9094.879-0.9811.6032-0.8812-0.84160.6462-1.52920.7056-0.40770.33480.1519-0.0730.11440.0714-0.11280.174221.4091.664-7.516
716.243412.9281-11.631519.1041-1.342415.43640.50361.9017-1.36870.9599-0.02610.29360.7551-2.6415-0.47750.0671-0.0962-0.04290.3779-0.01670.1622-25.576-22.80912.819
822.44388.9745-0.525914.121-1.45610.1597-0.2223-0.3953-0.69070.1037-0.0104-0.7490.03870.1490.23270.04070.0334-0.0126-0.047-0.0163-0.116-7.182-15.42310.386
910.03961.8083-6.4599.9803-2.17417.7459-0.0039-0.2988-0.13980.1057-0.2867-0.38630.10160.10330.29060.08820.0459-0.02950.01880.02910.019116.541-4.0234.292
1028.351419.9793-6.625618.5405-5.25051.7511-0.11261.0631-0.4424-0.1670.4055-0.0565-0.0519-0.2814-0.29290.02910.00150.04070.14490.0428-0.039-31.411-24.20924.571
1123.160111.0343-12.14745.5945-6.39597.46850.0933-0.1254-0.24830.0597-0.107-0.0238-0.1105-0.06940.01370.02970.04420.0186-0.0369-0.0386-0.0264-2.993-6.12216.126
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A705 - 713
2X-RAY DIFFRACTION2A714 - 734
3X-RAY DIFFRACTION3A735 - 742
4X-RAY DIFFRACTION4B49 - 65
5X-RAY DIFFRACTION5B66 - 96
6X-RAY DIFFRACTION6B97 - 109
7X-RAY DIFFRACTION7C702 - 713
8X-RAY DIFFRACTION8C714 - 729
9X-RAY DIFFRACTION9C730 - 743
10X-RAY DIFFRACTION10D49 - 65
11X-RAY DIFFRACTION11D66 - 95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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