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万見
- PDB-2w2x: Complex of Rac2 and PLCg2 spPH Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w2x
タイトルComplex of Rac2 and PLCg2 spPH Domain
要素
  • (1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA- ...) x 2
  • RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
キーワードSIGNALING PROTEIN/HYDROLASE / HYDROLASE / PHOSPHOLIPASE C / PHOSPHOINOSITIDES / RHO GTPASES / RAC / SH2 DOMAIN / SH3 DOMAIN / SIGNALING PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mast cell chemotaxis / lymphocyte aggregation / regulation of cell-substrate adhesion / erythrocyte enucleation / follicular B cell differentiation / inositol trisphosphate biosynthetic process / regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of dendritic cell cytokine production / positive regulation of mast cell proliferation / regulation of respiratory burst ...regulation of mast cell chemotaxis / lymphocyte aggregation / regulation of cell-substrate adhesion / erythrocyte enucleation / follicular B cell differentiation / inositol trisphosphate biosynthetic process / regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of dendritic cell cytokine production / positive regulation of mast cell proliferation / regulation of respiratory burst / phosphoinositide phospholipase C / antifungal innate immune response / mast cell proliferation / regulation of mast cell degranulation / positive regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / cellular response to lectin / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / response to yeast / phosphorylation-dependent protein binding / NADPH oxidase complex / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / phosphatidylinositol metabolic process / respiratory burst / cortical cytoskeleton organization / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of neuroinflammatory response / cell activation / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / phospholipase C activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / phosphatidylinositol biosynthetic process / programmed cell death / cell projection assembly / ROS and RNS production in phagocytes / macrophage activation involved in immune response / phospholipid catabolic process / cellular response to lipid / PCP/CE pathway / protein kinase regulator activity / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of neutrophil chemotaxis / negative regulation of programmed cell death / superoxide anion generation / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of macrophage cytokine production / toll-like receptor signaling pathway / small GTPase-mediated signal transduction / phosphatidylinositol-mediated signaling / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / intracellular vesicle / establishment or maintenance of cell polarity / Dectin-2 family / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / B cell activation / regulation of T cell proliferation / regulation of lipid metabolic process / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of receptor internalization / Generation of second messenger molecules / positive regulation of epithelial cell migration / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RAC2 GTPase cycle / positive regulation of type I interferon production / response to axon injury / Role of phospholipids in phagocytosis / bone resorption / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / release of sequestered calcium ion into cytosol / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of interleukin-12 production / FCERI mediated Ca+2 mobilization / positive regulation of interleukin-2 production / B cell differentiation / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of calcium-mediated signaling / cellular response to calcium ion / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein tyrosine kinase binding / small monomeric GTPase / actin filament organization / cell projection / regulation of actin cytoskeleton organization / B cell receptor signaling pathway / FCERI mediated MAPK activation / calcium-mediated signaling / platelet activation / positive regulation of interleukin-6 production / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Wnt signaling pathway / ruffle membrane / phagocytic vesicle membrane / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-2, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / PLCG EF-hand motif 2 / Pleckstrin homology domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-2, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / PLCG EF-hand motif 2 / Pleckstrin homology domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / SH2 domain / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain pair / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 2 / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Opaleye, O. / Bunney, T.D. / Roe, S.M. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Structural Insights Into Formation of an Active Signaling Complex between Rac and Phospholipase C Gamma 2.
著者: Bunney, T.D. / Opaleye, O. / Roe, S.M. / Vatter, P. / Baxendale, R.W. / Walliser, C. / Everett, K.L. / Josephs, M.B. / Christow, C. / Rodrigues-Lima, F. / Gierschik, P. / Pearl, L.H. / Katan, M.
履歴
登録2008年11月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
B: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
C: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
D: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1818
ポリマ－69,0544
非ポリマー1,1274
水66737
1
A: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
D: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0774
ポリマ－34,5132
非ポリマー5642
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-8.8 kcal/mol
Surface area16580 Å2
手法PQS
2
B: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
C: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1054
ポリマ－34,5412
非ポリマー5642
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-9.8 kcal/mol
Surface area16620 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)131.570, 84.459, 74.196
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 2:20 OR RESSEQ 23:44 OR RESSEQ 51:176 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 2:20 OR RESSEQ 23:44 OR RESSEQ 51:176 )
112CHAIN C AND (RESSEQ 7:41 OR RESSEQ 51:85 OR RESSEQ 88:96 OR RESSEQ 98:113 )
212CHAIN D AND (RESSEQ 7:41 OR RESSEQ 51:85 OR RESSEQ 88:96 OR RESSEQ 98:113 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2 / P21-RAC2 / SMALL G PROTEIN / GX / RAC2


分子量: 20310.297 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-179 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P15153

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1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA- ... , 2種, 2分子 CD

#2: タンパク質 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2 / PHOSPHOINOSITIDE PHOSPHOLIPASE C / PHOSPHOLIPASE C-GAMMA-2 / PLCG2


分子量: 14230.834 Da / 分子数: 1 / 断片: SPLIT PH DOMAIN, RESIDUES 471-514,841-913 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P16885, phosphoinositide phospholipase C
#3: タンパク質 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2 / PHOSPHOINOSITIDE PHOSPHOLIPASE C / PHOSPHOLIPASE C-GAMMA-2 / PLCG2


分子量: 14202.820 Da / 分子数: 1 / 断片: SPLIT PH DOMAIN, RESIDUES 471-514,841-913 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P16885, phosphoinositide phospholipase C

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非ポリマー , 3種, 41分子

#4: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 12 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 12 TO VAL
配列の詳細THERE IS A LEADING LINKER SEQUENCE GGGSGGS (NOT SEEN IN STRUCTURE) AND G12V MUTATION THERE IS A ...THERE IS A LEADING LINKER SEQUENCE GGGSGGS (NOT SEEN IN STRUCTURE) AND G12V MUTATION THERE IS A LEADING LINKER SEQUENCE GGGSGGS (NOT SEEN IN STRUCTURE) AND TWO SH2 DOMAINS EXCISED FROM SEQUENCE AND CHAIN REJOINED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / pH: 7
詳細: RAC2(2-177)GTPGS-PLCSPPH(Y495F) COMPLEX WAS CRYSTALLIZED USING A PROTEIN CONCENTRATION OF 25 MG/ML WITH PRECIPITANT (18% PEG1500, 10% GLYCEROL, 100MM SPG PH9) BY MICRO-SEEDING AT A CONSTANT TEMPERATURE OF 4C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9792
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→70 Å / Num. obs: 29046 / % possible obs: 86.9 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 52.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UPQ AND 2OVJ

1upq

2ovj


解像度: 2.3→69.406 Å / SU ML: 0.47 / σ(F): 1.1 / 位相誤差: 40.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2944 2769 5.1 %
Rwork0.234 --
obs0.237 54867 83.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 66.445 Å2 / ksol: 0.369 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 64.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.3864 Å20 Å2-1.4491 Å2
2--17.0954 Å2-0 Å2
3----7.709 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→69.406 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4277 0 66 37 4380
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014382
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4065959
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7361484
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.095697
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007741
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1213X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1213X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.094
21C733X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D733X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.11
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.33970.3855800.34381302X-RAY DIFFRACTION42
2.3397-2.38230.3749860.34441546X-RAY DIFFRACTION50
2.3823-2.42810.4157880.33641737X-RAY DIFFRACTION55
2.4281-2.47760.4097970.32691920X-RAY DIFFRACTION61
2.4776-2.53150.38561190.35292152X-RAY DIFFRACTION69
2.5315-2.59040.3991130.35362538X-RAY DIFFRACTION81
2.5904-2.65520.42721640.34992931X-RAY DIFFRACTION94
2.6552-2.7270.48191420.3582961X-RAY DIFFRACTION94
2.727-2.80720.4361660.3342972X-RAY DIFFRACTION95
2.8072-2.89780.37931450.28362959X-RAY DIFFRACTION95
2.8978-3.00140.33681840.28212964X-RAY DIFFRACTION95
3.0014-3.12160.40331720.25812968X-RAY DIFFRACTION95
3.1216-3.26370.3591420.24672964X-RAY DIFFRACTION95
3.2637-3.43570.27631380.21042979X-RAY DIFFRACTION95
3.4357-3.6510.27211750.22342959X-RAY DIFFRACTION95
3.651-3.93280.2611320.19972990X-RAY DIFFRACTION95
3.9328-4.32860.2321840.18072958X-RAY DIFFRACTION95
4.3286-4.95480.19881720.1492933X-RAY DIFFRACTION94
4.9548-6.24180.21551550.17692870X-RAY DIFFRACTION93
6.2418-69.43780.22591150.20072495X-RAY DIFFRACTION79
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7351-0.5386-0.96391.9770.67832.4159-0.02930.0329-0.0192-0.0886-0.1099-0.1734-0.2566-0.31470.00910.09950.1057-0.03560.02290.02190.13633.67633.05046.2808
29.02693.74283.72642.2420.77680.00140.2621-0.8905-0.12710.0797-0.2451-0.10180.1002-0.1747-0.05710.2149-0.09470.06360.4908-0.02150.276364.065-0.398-17.4463
32.2548-0.64420.09681.8893-0.57230.5513-0.10910.37370.012-0.03250.0726-0.02980.0677-0.4746-0.03630.25390.0340.00470.47370.06660.174233.09770.7523-27.1112
43.7581-0.4579-0.86071.0953-0.09960.7050.15040.85370.2409-0.0797-0.13220.08520.0356-0.3568-0.07150.23920.11490.0050.55610.04150.22134.697710.545219.7044
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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