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- PDB-2w2v: Rac2 (G12V) in complex with GTPgS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w2v
タイトルRac2 (G12V) in complex with GTPgS
要素RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / ADP-RIBOSYLATION / CYTOPLASM / DISEASE MUTATION / GTP-BINDING / LIPOPROTEIN / METHYLATION / NUCLEOTIDE-BINDING / POLYMORPHISM / PRENYLATION / PHOSPHOLIPASE C / PHOSPHOINOSITIDES / RHO
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mast cell chemotaxis / regulation of cell-substrate adhesion / lymphocyte aggregation / positive regulation of mast cell proliferation / regulation of respiratory burst / regulation of mast cell degranulation / erythrocyte enucleation / regulation of neutrophil migration / mast cell proliferation / regulation of hydrogen peroxide metabolic process ...regulation of mast cell chemotaxis / regulation of cell-substrate adhesion / lymphocyte aggregation / positive regulation of mast cell proliferation / regulation of respiratory burst / regulation of mast cell degranulation / erythrocyte enucleation / regulation of neutrophil migration / mast cell proliferation / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cortical cytoskeleton organization / cell projection assembly / protein kinase regulator activity / ROS and RNS production in phagocytes / PCP/CE pathway / positive regulation of neutrophil chemotaxis / superoxide anion generation / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / small GTPase-mediated signal transduction / establishment or maintenance of cell polarity / regulation of T cell proliferation / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RAC2 GTPase cycle / bone resorption / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of lamellipodium assembly / actin filament organization / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / cell projection / phagocytic vesicle membrane / chemotaxis / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / nuclear envelope / PIP3 activates AKT signaling / regulation of cell shape / lamellipodium / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cytoplasmic vesicle / mitochondrial outer membrane / cytoskeleton / G protein-coupled receptor signaling pathway / focal adhesion / GTPase activity / protein kinase binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / signal transduction / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Opaleye, O. / Bunney, T.D. / Roe, S.M. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Structural Insights Into Formation of an Active Signaling Complex between Rac and Phospholipase C Gamma 2.
著者: Bunney, T.D. / Opaleye, O. / Roe, S.M. / Vatter, P. / Baxendale, R.W. / Walliser, C. / Everett, K.L. / Josephs, M.B. / Christow, C. / Rodrigues-Lima, F. / Gierschik, P. / Pearl, L.H. / Katan, M.
履歴
登録2008年11月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
B: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
C: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
D: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0588
ポリマ－80,9654
非ポリマー2,0934
水9,494527
1
A: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7642
ポリマ－20,2411
非ポリマー5231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7642
ポリマ－20,2411
非ポリマー5231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7642
ポリマ－20,2411
非ポリマー5231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7642
ポリマ－20,2411
非ポリマー5231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.202, 94.529, 107.237
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 2 / RAC2 / P21-RAC2 / SMALL G PROTEIN / GX


分子量: 20241.234 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 1-177 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P15153
#2: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 527 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 12 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 12 TO VAL ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 12 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 12 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLY 12 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLY 12 TO VAL
配列の詳細THERE IS TAG LINKER SEQUENCE, GGGSGGS (NOT SEEN) AND A MUTATION G12V

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / pH: 7
詳細: RAC2(2-177)GTPGS WAS CRYSTALLIZED USING A PROTEIN CONCENTRATION OF 25 MG/ML WITH PRECIPITANT (18% PEG3350, 300 MM SODIUM/POTASSIUM TARTRATE) AND AT A CONSTANT TEMPERATURE OF 20C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9796
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→54 Å / Num. obs: 79004 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 20.98 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IN HOUSE RAC2 STRUCTURE

解像度: 2→53.62 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.12 / 位相誤差: 40.6 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: DATA INITIALLY THOUGHT TO BE P212121, LATER FOUND TO BE P21 WITH B AS 90, ALSO TWINNED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 4720 5.1 %
Rwork0.28 --
obs0.283 92859 82.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.57 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.9782 Å20 Å20.7393 Å2
2--23.0459 Å20 Å2
3----14.0677 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→53.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5156 0 128 527 5811
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025442
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6417478
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5441907
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042894
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003921
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.02270.41491380.39682645X-RAY DIFFRACTION74
2.0227-2.04650.48331410.41612751X-RAY DIFFRACTION79
2.0465-2.07150.47141620.39962794X-RAY DIFFRACTION79
2.0715-2.09770.44841620.38192819X-RAY DIFFRACTION78
2.0977-2.12530.44011570.37182757X-RAY DIFFRACTION79
2.1253-2.15440.40931350.36192771X-RAY DIFFRACTION79
2.1544-2.18520.37061420.33842837X-RAY DIFFRACTION79
2.1852-2.21780.41151560.32822837X-RAY DIFFRACTION80
2.2178-2.25250.44751530.36022752X-RAY DIFFRACTION78
2.2525-2.28940.3751250.32442804X-RAY DIFFRACTION80
2.2894-2.32890.35221550.31772943X-RAY DIFFRACTION81
2.3289-2.37120.40491790.30372766X-RAY DIFFRACTION80
2.3712-2.41690.37341550.29412843X-RAY DIFFRACTION81
2.4169-2.46620.30811630.28372939X-RAY DIFFRACTION82
2.4662-2.51980.37071500.28842884X-RAY DIFFRACTION81
2.5198-2.57840.35631650.30862901X-RAY DIFFRACTION83
2.5784-2.64290.40881210.33073066X-RAY DIFFRACTION84
2.6429-2.71440.39111630.29862898X-RAY DIFFRACTION84
2.7144-2.79420.36311390.30593046X-RAY DIFFRACTION85
2.7942-2.88440.39061480.30193036X-RAY DIFFRACTION86
2.8844-2.98750.4081820.29433049X-RAY DIFFRACTION86
2.9875-3.10710.3641580.27623066X-RAY DIFFRACTION87
3.1071-3.24850.34881800.2533181X-RAY DIFFRACTION88
3.2485-3.41970.29581800.24022988X-RAY DIFFRACTION87
3.4197-3.63390.28081790.24183103X-RAY DIFFRACTION87
3.6339-3.91440.31471460.23143144X-RAY DIFFRACTION89
3.9144-4.30820.25241660.22863147X-RAY DIFFRACTION88
4.3082-4.93130.27072050.19913092X-RAY DIFFRACTION88
4.9313-6.21140.27861630.23133162X-RAY DIFFRACTION89
6.2114-53.63750.28981520.22593118X-RAY DIFFRACTION87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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