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- PDB-2vyq: FERREDOXIN:NADP REDUCTASE MUTANT WITH THR 155 REPLACED BY GLY, AL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vyq
タイトルFERREDOXIN:NADP REDUCTASE MUTANT WITH THR 155 REPLACED BY GLY, ALA 160 REPLACED BY THR, LEU 263 REPLACED BY PRO AND TYR 303 REPLACED BY SER (T155G-A160T-L263P-Y303S)
要素FERREDOXIN-NADP REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / PHYCOBILISOME / FAD / NADP / MEMBRANE / THYLAKOID / FLAVOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin-NADP+ reductase / ferredoxin-NADP+ reductase activity / NADPH dehydrogenase activity / phycobilisome / plasma membrane-derived thylakoid membrane / electron transport chain / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin--NADP reductase, plant and Cyanobacteria type / CpcD-like domain / Ferredoxin--NADP reductase / CpcD/allophycocyanin linker domain / CpcD-like domain profile. / CpcD/allophycocyanin linker domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase ...Ferredoxin--NADP reductase, plant and Cyanobacteria type / CpcD-like domain / Ferredoxin--NADP reductase / CpcD/allophycocyanin linker domain / CpcD-like domain profile. / CpcD/allophycocyanin linker domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Ferredoxin--NADP reductase
類似検索 - 構成要素
生物種NOSTOC SP. (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Herguedas, B. / Martinez-Julvez, M. / Hermoso, J.A. / Peregrina, J.R. / Medina, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Protein Motifs Involved in Coenzyme Interaction and Enzymatic Efficiency in Anabaena Ferredoxin-Nadp+ Reductase.
著者: Peregrina, J.R. / Herguedas, B. / Hermoso, J.A. / Martinez-Julvez, M. / Medina, M.
履歴
登録2008年7月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FERREDOXIN-NADP REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1335
ポリマ－34,0681
非ポリマー1,0664
水8,845491
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.021, 87.021, 96.106
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 FERREDOXIN-NADP REDUCTASE / FNR


分子量: 34067.691 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 137-440 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) NOSTOC SP. (バクテリア) / 株: PCC 7119 / プラスミド: PET 28B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P21890, ferredoxin-NADP+ reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 491 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 292 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 297 TO THR ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 292 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 297 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 400 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 440 TO SER
配列の詳細FNR MUTANT (T155G, A160T, L263P, Y303S)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 18-20 % (W/V) PEG 6000 20 MM AMMONIUM SULPHATE 0.1M MES/NAOH, PH 5.0-5.5 B-OCTYL GLYCOSIDE AT 2%(W/V)

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54178
検出器タイプ: BRUKER-NONIUS / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→75.38 Å / Num. obs: 30845 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.26 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 23.85
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.54 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 5.45 / % possible all: 93.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
SAINT2006データ削減
SADABS2006データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QUE

1que


解像度: 1.9→19.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 2.282 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.112 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES N237, M266 AND E301 PRESENTED DOUBLE CONFORMATION. OCCUPANCIES 0.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.185 2261 7 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.163 30199 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2330 0 70 491 2891
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0212472
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022185
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0231.9913357
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.72435129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2635294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022684
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02457
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1770.2451
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2270.22583
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0760.21355
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1070.2401
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2460.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2520.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1020.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.461.51469
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.87622380
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1131003
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.944.5977
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.223 147
Rwork0.194 1957

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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