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- PDB-1h85: FERREDOXIN:NADP+ REDUCTASE MUTANT WITH VAL 136 REPLACED BY LEU (V136L) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h85
タイトルFERREDOXIN:NADP+ REDUCTASE MUTANT WITH VAL 136 REPLACED BY LEU (V136L)
要素FERREDOXIN--NADP REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEIN / NADP / ELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin-NADP+ reductase / ferredoxin-NADP+ reductase activity / phycobilisome / plasma membrane-derived thylakoid membrane / electron transport chain / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin--NADP reductase, plant and Cyanobacteria type / CpcD-like domain / CpcD/allophycocyanin linker domain / CpcD-like domain profile. / CpcD/allophycocyanin linker domain / Ferredoxin--NADP reductase / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase ...Ferredoxin--NADP reductase, plant and Cyanobacteria type / CpcD-like domain / CpcD/allophycocyanin linker domain / CpcD-like domain profile. / CpcD/allophycocyanin linker domain / Ferredoxin--NADP reductase / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Ferredoxin--NADP reductase
類似検索 - 構成要素
生物種NOSTOC SP. (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hermoso, J.A. / Mayoral, T. / Medina, M. / Sanz-Aparicio, J. / Gomez-Moreno, C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Role of a Cluster of Hydrophobic Residues Near the Fad Cofactor in Anabaena Pcc 7119 Ferredoxin-Nadp+ Reductase for Optimal Complex Formation and Electron Transfer to Ferredoxin
著者: Marti-Nez-Julvez, M. / Nogues, I. / Faro, M. / Hurley, J.K. / Brodie, T.B. / Mayoral, T. / Sanz-Aparicio, J. / Hermoso, J.A. / Stankovich, M.T. / Medina, M. / Tollin, G. / Gomez-Moreno, C.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: X-Ray Structure of the Ferredoxin:Nadp+ Reductase from the Cyanobacterium Anabanena Pcc 7119 at 1.8 Angstroms Resolution, and Crystallographic Studies of Nadp Binding at 2.25 Angstroms Resolution
著者: Serre, L. / Vellieux, F.M.D. / Medina, M. / Gomez-Moreno, C. / Fontecilla, J.C. / Frey, M.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Probing the Determinants of Coenzyme Specificity in Ferredoxin-Nadp+ Reductase by Site-Directed Mutagenesis
著者: Medina, M. / Luquita, A. / Tejero, J. / Hermoso, J. / Mayoral, T. / Sanz-Aparicio, J. / Grever, K. / Gomez-Moreno, C.
履歴
登録2001年1月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FERREDOXIN--NADP REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0983
ポリマ－33,2171
非ポリマー8822
水5,044280
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.650, 86.650, 96.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 FERREDOXIN--NADP REDUCTASE / FNR


分子量: 33216.734 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) NOSTOC SP. (バクテリア) / 株: PCC 7119 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P21890, ferredoxin-NADP+ reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION VAL273LEU THE PROTEIN IS FROM CYANOBACTERIUM ANABAENA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.00

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→37.5 Å / Num. obs: 18325 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.26 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.843精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QUE

1que


解像度: 2.3→10 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1243 7 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 18292 99.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 7.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2339 0 58 280 2677
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.058
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.612
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.526
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 126 12.5 %
Rwork0.23 2098 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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