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- PDB-2vso: Crystal Structure of a Translation Initiation Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vso
タイトルCrystal Structure of a Translation Initiation Complex
要素
  • ATP-DEPENDENT RNA HELICASE EIF4A
  • EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4F SUBUNIT P150
キーワードHYDROLASE/TRANSLATION / ACETYLATION / ATP-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / PROTEIN BIOSYNTHESIS / TRANSLATION REGULATION / TRANSLATION INITIATION / INITIATION FACTOR / NUCLEOTIDE-BINDING / HELICASE / HYDROLASE / CYTOPLASM / RNA-BINDING / HYDROLASE-TRANSLATION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / positive regulation of formation of translation preinitiation complex / Deadenylation of mRNA / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / cytoplasmic translational initiation / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / regulation of protein metabolic process / ATP-dependent activity, acting on RNA / mTORC1-mediated signalling / regulation of translational initiation ...Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / positive regulation of formation of translation preinitiation complex / Deadenylation of mRNA / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / cytoplasmic translational initiation / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / regulation of protein metabolic process / ATP-dependent activity, acting on RNA / mTORC1-mediated signalling / regulation of translational initiation / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / ATPase activator activity / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / cellular response to glucose starvation / translation initiation factor activity / stress granule assembly / ribosomal large subunit biogenesis / translational initiation / P-body / molecular condensate scaffold activity / cytoplasmic stress granule / RNA helicase activity / RNA helicase / ribosome / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic translation initiation factor 4G1, eIF4E-binding domain / eIF4G, eIF4e-binding domain superfamily / Eukaryotic translation initiation factor 4G1 / ATP-dependent RNA helicase eIF4A, DEAD-box helicase domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site ...Eukaryotic translation initiation factor 4G1, eIF4E-binding domain / eIF4G, eIF4e-binding domain superfamily / Eukaryotic translation initiation factor 4G1 / ATP-dependent RNA helicase eIF4A, DEAD-box helicase domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / ATP-dependent RNA helicase eIF4A / Eukaryotic initiation factor 4F subunit p150
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Schutz, P. / Bumann, M. / Oberholzer, A.E. / Bieniossek, C. / Altmann, M. / Trachsel, H. / Baumann, U.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of the Yeast Eif4A-Eif4G Complex: An RNA-Helicase Controlled by Protein-Protein Interactions.
著者: Schutz, P. / Bumann, M. / Oberholzer, A.E. / Bieniossek, C. / Trachsel, H. / Altmann, M. / Baumann, U.
履歴
登録2008年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT RNA HELICASE EIF4A
B: ATP-DEPENDENT RNA HELICASE EIF4A
E: EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4F SUBUNIT P150
F: EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4F SUBUNIT P150
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,9076
ポリマ－154,2124
非ポリマー6942
水1,36976
1
A: ATP-DEPENDENT RNA HELICASE EIF4A
E: EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4F SUBUNIT P150
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4533
ポリマ－77,1062
非ポリマー3471
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-13.5 kcal/mol
Surface area34940 Å2
手法PQS
2
B: ATP-DEPENDENT RNA HELICASE EIF4A
F: EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4F SUBUNIT P150
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4533
ポリマ－77,1062
非ポリマー3471
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-12.7 kcal/mol
Surface area34810 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.260, 69.800, 101.970
Angle α, β, γ (deg.)91.70, 102.01, 115.30
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 12:125 OR RESSEQ 136:350 OR RESSEQ 357:393 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 12:125 OR RESSEQ 136:350 OR RESSEQ 357:393 )
112CHAIN E AND (RESSEQ 598:685 OR RESSEQ 689:716 OR RESSEQ...
212CHAIN F AND (RESSEQ 598:685 OR RESSEQ 689:716 OR RESSEQ...

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT RNA HELICASE EIF4A / EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4A / EIF-4A / TRANSLATION INITIATION FACTOR 1/2 / STIMULATOR FACTOR I ...EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4A / EIF-4A / TRANSLATION INITIATION FACTOR 1/2 / STIMULATOR FACTOR I 37 KDA COMPONENT / P37 / EIF4A


分子量: 44745.988 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET-28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ROSETTA
参照: UniProt: P10081, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: タンパク質 EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 4F SUBUNIT P150 / EIF4G / EIF4F P150 / EIF-4F P150 / EIF4G1 / MRNA CAP-BINDING PROTEIN COMPLEX SUBUNIT P150


分子量: 32360.195 Da / 分子数: 2 / Fragment: MIDDLE DOMAIN, 4A-BINDING, 572-854 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET-28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P39935
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: 0.2 M TARTRATE, 20% PEG3350, PH 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月1日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 48104 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 37.35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.75 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 91.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1QDE, 1FUK, 1HU3

1qde

1fuk

1hu3


解像度: 2.6→48.012 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 2 / 位相誤差: 29.17 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: DISORDERED SIDE CHAINS WERE FREQUENTLY MODELED AS ALANINE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2601 1314 2.7 %
Rwork0.2142 --
obs0.2154 48580 94.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 71.328 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6018 Å2-8.3964 Å2-10.9456 Å2
2---9.977 Å2-13.8083 Å2
3---1.2734 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→48.012 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9572 0 46 76 9694
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0089762
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08813180
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3953628
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0781543
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041667
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2907X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2907X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.033
21E1807X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22F1807X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.65140.81490.38291.96680.79611.89130.1086-0.1209-0.1113-0.09040.05550.03410.2608-0.3777-0.11320.2867-0.09690.01430.4030.20730.098620.037-1.5571-3.9648
20.53070.4686-0.69631.31230.55073.13390.14240.3293-0.3627-0.2713-0.0052-0.03590.02070.4384-0.10490.29870.26180.02250.70630.01720.207-9.06940.7901-27.9611
32.78740.64870.59991.14711.53432.8194-0.25970.8938-0.1341-0.43820.78970.0213-1.04861.1728-0.50810.68090.01610.10111.2129-0.09910.3388-2.70595.5963-37.1023
42.2444-0.81420.72242.17260.32822.68610.3099-0.5098-0.11630.5834-0.0708-0.10230.2921-0.11520.3710.2178-0.0004-0.03910.28020.1926-0.0231-20.0922.76284.6734
51.2113-0.86330.1631.58690.71421.6749-0.1726-0.00430.0391-0.1479-0.0086-0.0921-0.2070.28840.13850.373-0.07880.09530.74020.0670.26628.960923.352717.306
62.6358-0.90080.07212.19330.72062.6709-0.4322-0.0874-0.0378-0.0991-0.46880.2515-0.511-0.45560.63250.47810.1346-0.10490.769-0.02930.42852.578433.53818.9729
70.8819-0.56510.20031.0140.06210.9859-0.34420.18190.249-0.14170.0360.1863-0.4784-0.34950.21830.43560.1438-0.10820.48440.00840.2815-18.0436-20.7781-33.4714
83.0135-0.49450.91280.6621-0.42951.63590.07360.3312-0.3975-0.12490.01790.04820.1290.0702-0.06350.38490.00820.02320.32590.03110.21862.3838-33.3108-26.3028
91.40570.2719-0.18911.804-1.16640.3486-0.0863-0.30870.26310.1798-0.0253-0.18560.00970.22730.08060.26880.04660.04730.66730.06650.088218.17314.593237.8409
101.96410.54920.91161.27050.35152.4720.4478-0.5074-0.43260.2655-0.1964-0.00471.0143-0.4495-0.22150.7187-0.106-0.05850.83720.17840.1434-2.47551.805243.6655
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 11:224
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 225:319
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 320:391
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND RESID 11:224
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND RESID 225:319
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESID 320:391
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN E AND RESID 576:679
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN E AND RESID 680:853
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN F AND RESID 576:679
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN F AND RESID 680:853

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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