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- PDB-6p7i: Crystal structure of Human PRMT6 in complex with S-Adenosyl-L-Hom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p7i
タイトルCrystal structure of Human PRMT6 in complex with S-Adenosyl-L-Homocysteine and YS17-117 Compound
要素Protein arginine N-methyltransferase 6
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / Protein arginine methyltransferase / PRMT6 / HRMT1L6 / PRMT inhibitors / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity / : / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity / : / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / base-excision repair / protein modification process / RMTs methylate histone arginines / cellular senescence / histone binding / methylation / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-O3P / Chem-O3S / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Halabelian, L. / Dong, A. / Zeng, H. / Li, Y. / Seitova, A. / Hutchinson, A. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Discovery of a First-in-Class Protein Arginine Methyltransferase 6 (PRMT6) Covalent Inhibitor
著者: Shen, Y. / Li, F. / Szewczyk, M.M. / Halabelian, L. / Park, K.S. / Chau, I. / Dong, A. / Zeng, H. / Chen, H. / Meng, F. / Barsyte-Lovejoy, D. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Liu, J. / Vedadi, M. / Jin, J.
履歴
登録2019年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月23日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / refine_hist
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
B: Protein arginine N-methyltransferase 6
C: Protein arginine N-methyltransferase 6
D: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,21614
ポリマ－168,2984
非ポリマー2,91710
水13,673759
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
D: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6097
ポリマ－84,1492
非ポリマー1,4605
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area27710 Å2
手法PISA
2
B: Protein arginine N-methyltransferase 6
C: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6077
ポリマ－84,1492
非ポリマー1,4585
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3770 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area27770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.091, 135.133, 83.206
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.010, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Protein arginine N-methyltransferase 6 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N- ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT6


分子量: 42074.559 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT6, HRMT1L6 / プラスミド: pFBOH-MHL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96LA8, type I protein arginine methyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 769分子

#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-O3P / N-[3-(4-{[(2-aminoethyl)(methyl)amino]methyl}-1H-pyrrol-3-yl)phenyl]prop-2-enamide


分子量: 298.383 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H22N4O
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-O3S / N-[3-(4-{[(2-aminoethyl)(methyl)amino]methyl}-1H-pyrrol-3-yl)phenyl]propanamide


分子量: 300.399 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H24N4O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 759 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.38 % / Mosaicity: 0.824 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M Sodium Malonate pH 7.0, 12% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2019年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 114589 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.101 / Χ2: 1.56 / Net I/σ(I): 9.8 / Num. measured all: 796631
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.035.90.92756000.7180.4091.0160.90398
2.03-2.076.40.72657240.8150.3080.790.85299.8
2.07-2.116.70.61357230.8590.2560.6660.818100
2.11-2.156.80.51356640.8990.2120.5560.85100
2.15-2.26.80.43157450.9210.1780.4670.873100
2.2-2.256.80.36957360.9420.1520.40.912100
2.25-2.316.90.34157120.9530.140.3690.932100
2.31-2.376.90.28157630.9680.1150.3040.988100
2.37-2.446.90.26557030.9740.1080.2861.014100
2.44-2.5270.22957480.9770.0930.2481.088100
2.52-2.6170.19456850.9820.0790.2091.121100
2.61-2.7170.16357250.9890.0660.1761.327100
2.71-2.847.10.13857340.9910.0560.1491.469100
2.84-2.997.20.12157420.9930.0490.1311.728100
2.99-3.177.20.09757390.9950.0390.1052.126100
3.17-3.427.20.08357300.9960.0330.0892.672100
3.42-3.767.30.0757660.9970.0280.0753.054100
3.76-4.317.30.06157490.9980.0240.0652.922100
4.31-5.437.40.05257600.9980.0210.0562.626100
5.43-507.20.04358410.9990.0170.0462.23399.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
REFMAC5.8.0189精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
REFMAC位相決定
HKL-3000データ削減
HKL-3000データ収集
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5EGS

5egs


解像度: 2→32.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 3.809 / SU ML: 0.105 / SU R Cruickshank DPI: 0.1576 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.145
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2217 2659 2.3 %RANDOM
Rwork0.1842 ---
obs0.1851 111464 99.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 95.66 Å2 / Biso mean: 35.12 Å2 / Biso min: 18.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20 Å21.1 Å2
2---0.63 Å20 Å2
3---0.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→32.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10574 0 200 767 11541
Biso mean--31.04 41.72 -
残基数----1351
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01911125
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210220
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4221.96315091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.927323559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.03551364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.03623.002503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.32151802
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.70215101
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21643
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02112700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022406
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 194 -
Rwork0.297 7687 -
all-7881 -
obs--93.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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