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万見
- PDB-2von: Crystal structure of N-terminal domains of Human La protein compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2von
タイトルCrystal structure of N-terminal domains of Human La protein complexed with RNA oligomer AUAAUUU
要素
  • 5'-R(*AP*UP*AP*AP*UP*UP*UP)-3'
  • LUPUS LA PROTEIN
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN / RNA RECOGNITION MOTIF / SYSTEMIC LUPUS ERYTHEMATOSUS / PHOSPHOPROTEIN / RNA MATURATION / NUCLEUS / LA MOTIF / RNA-BINDING / POLYMORPHISM
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear histone mRNA catabolic process / histone mRNA metabolic process / tRNA 3'-end processing / protein localization to cytoplasmic stress granule / IRES-dependent viral translational initiation / RNA Polymerase III Transcription Termination / tRNA modification / tRNA export from nucleus / RNA Polymerase III Abortive And Retractive Initiation / tRNA 5'-leader removal ...nuclear histone mRNA catabolic process / histone mRNA metabolic process / tRNA 3'-end processing / protein localization to cytoplasmic stress granule / IRES-dependent viral translational initiation / RNA Polymerase III Transcription Termination / tRNA modification / tRNA export from nucleus / RNA Polymerase III Abortive And Retractive Initiation / tRNA 5'-leader removal / sequence-specific mRNA binding / poly(U) RNA binding / tRNA processing / positive regulation of translation / cytoplasmic stress granule / chromosome, telomeric region / tRNA binding / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA binding motif / Lupus La protein / La protein, xRRM domain / xRRM domain profile. / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain / La-type HTH domain profile. / RRM (RNA recognition motif) domain ...RNA binding motif / Lupus La protein / La protein, xRRM domain / xRRM domain profile. / La domain containing protein / La domain / Domain in the RNA-binding Lupus La protein; unknown function / La-type HTH domain / La-type HTH domain profile. / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / RNA-binding domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Lupus La protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kotik-Kogan, O. / Valentine, E.R. / Sanfelice, D. / Conte, M.R. / Curry, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structural Analysis Reveals Conformational Plasticity in the Recognition of RNA 3' Ends by the Human La Protein.
著者: Kotik-Kogan, O. / Valentine, E.R. / Sanfelice, D. / Conte, M.R. / Curry, S.
履歴
登録2008年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns / reflns_shell
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LUPUS LA PROTEIN
B: LUPUS LA PROTEIN
C: 5'-R(*AP*UP*AP*AP*UP*UP*UP)-3'
D: 5'-R(*AP*UP*AP*AP*UP*UP*UP)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3944
ポリマ－49,3944
非ポリマー00
水3,711206
1
A: LUPUS LA PROTEIN
C: 5'-R(*AP*UP*AP*AP*UP*UP*UP)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6972
ポリマ－24,6972
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-3.9 kcal/mol
Surface area14540 Å2
手法PQS
2
B: LUPUS LA PROTEIN
D: 5'-R(*AP*UP*AP*AP*UP*UP*UP)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6972
ポリマ－24,6972
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-4.2 kcal/mol
Surface area14140 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)140.029, 44.471, 91.285
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.6489, 0.0117, -0.7608), (-0.0087, -0.9999, -0.008), (0.7609, 0.0014, 0.6489)
ベクター: -6.9078, -35.6483, 14.6216)

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要素

#1: タンパク質 LUPUS LA PROTEIN / HUMAN LA PROTEIN / SJOEGREN SYNDROME TYPE B ANTIGEN / SS-B / LA RIBONUCLEOPROTEIN / LA AUTOANTIGEN


分子量: 22529.809 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 4-194 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM11 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05455
#2: RNA鎖 5'-R(*AP*UP*AP*AP*UP*UP*UP)-3'


分子量: 2167.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FIRST TWO RESIDUES ARE FROM VECTOR (GS) REMAINING SEQUENCE CORRESPONDS TO RESIDUES 4-194

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.79 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M NaCl, 0.1 M phosphate citrate (pH 5.0), 22% (v/w) PEG 8000, 0.01 M taurine.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.62
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月13日 / 詳細: SINGLE SILICON (111) MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: SINGLE SILICON (111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.62 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→43 Å / Num. obs: 27637 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 8.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.223 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 92.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZH5

1zh5


解像度: 2.1→43 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1804074.3 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1352 4.5 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.23 30111 97.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.72 Å20 Å22.47 Å2
2---4.92 Å20 Å2
3---0.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3028 286 0 206 3520
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.64
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.282.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 240 4.8 %
Rwork0.251 4793 -
obs--99 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: ION.ED-12.PARAM / Topol file: ION.ED-12.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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