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万見
- PDB-2vje: Crystal Structure of the MDM2-MDMX RING Domain Heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vje
タイトルCrystal Structure of the MDM2-MDMX RING Domain Heterodimer
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MDM2
  • MDM4 PROTEIN
キーワードLIGASE / PROTO-ONCOGENE / PHOSPHORYLATION / ALTERNATIVE SPLICING / HOST-VIRUS INTERACTION / UBL CONJUGATION PATHWAY / ZINC-FINGER / POLYMORPHISM / METAL-BINDING / MDM / ZINC / RING / NUCLEUS / CYTOPLASM
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / traversing start control point of mitotic cell cycle / fibroblast activation / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / heart valve development / Trafficking of AMPA receptors ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / traversing start control point of mitotic cell cycle / fibroblast activation / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / heart valve development / Trafficking of AMPA receptors / receptor serine/threonine kinase binding / peroxisome proliferator activated receptor binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of protein processing / SUMO transferase activity / response to steroid hormone / NEDD8 ligase activity / response to iron ion / AKT phosphorylates targets in the cytosol / atrioventricular valve morphogenesis / endocardial cushion morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / positive regulation of muscle cell differentiation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / cardiac septum morphogenesis / blood vessel development / ligase activity / cellular response to alkaloid / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / regulation of protein catabolic process / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to magnesium ion / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / cellular response to UV-C / cellular response to actinomycin D / blood vessel remodeling / cellular response to estrogen stimulus / protein localization to nucleus / ribonucleoprotein complex binding / protein autoubiquitination / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription repressor complex / positive regulation of mitotic cell cycle / regulation of heart rate / proteolysis involved in protein catabolic process / Stabilization of p53 / ubiquitin binding / positive regulation of protein export from nucleus / Regulation of RUNX3 expression and activity / response to cocaine / Oncogene Induced Senescence / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / establishment of protein localization / cellular response to gamma radiation / protein destabilization / negative regulation of protein catabolic process / RING-type E3 ubiquitin transferase / cellular response to growth factor stimulus / response to toxic substance / centriolar satellite / endocytic vesicle membrane / cellular response to hydrogen peroxide / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / protein polyubiquitination / Regulation of TP53 Degradation / ubiquitin-protein transferase activity / disordered domain specific binding / ubiquitin protein ligase activity / p53 binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron projection development / 5S rRNA binding / protein-containing complex assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cellular response to hypoxia / amyloid fibril formation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / postsynaptic density / protein stabilization / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / positive regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
MDM4 / : / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others ...MDM4 / : / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Protein Mdm4 / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Mace, P.D. / Linke, K. / Smith, C.A. / Day, C.L.
引用ジャーナル: Cell Death Differ. / 年: 2008
タイトル: Structure of the MDM2/MDMX RING domain heterodimer reveals dimerization is required for their ubiquitylation in trans.
著者: Linke, K. / Mace, P.D. / Smith, C.A. / Vaux, D.L. / Silke, J. / Day, C.L.
履歴
登録2007年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年6月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly ...citation / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MDM2
B: MDM4 PROTEIN
C: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MDM2
D: MDM4 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,15114
ポリマ－28,3424
非ポリマー80810
水1,982110
1
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MDM2
B: MDM4 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4336
ポリマ－14,1712
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area6670 Å2
手法PISA
2
C: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MDM2
D: MDM4 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7188
ポリマ－14,1712
非ポリマー5476
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area6880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.562, 40.769, 77.514
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MDM2 / P53-BINDING PROTEIN MDM2 / ONCOPROTEIN MDM2 / DOUBLE MINUTE 2 PROTEIN / HDM2 / MDM2


分子量: 7094.681 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 383-446 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX6P3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q00987, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 MDM4 PROTEIN / P53-BINDING PROTEIN MDM4 / MDM2-LIKE P53-BINDING PROTEIN / MDMX PROTEIN / DOUBLE MINUTE 4 PROTEIN


分子量: 7076.521 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 428-490 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX6P3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O15151

-
非ポリマー , 4種, 120分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.1 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 1.8 M NH4(SO4)2, 0.5 M NACL, 0.1 M NA CITRATE, PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.2826
検出器日付: 2007年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2826 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→35.92 Å / Num. obs: 11282 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 3.2 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 97.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.2→35.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 5.78 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.234 / ESU R Free: 0.182 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE BIOLOGICAL UNIT IS A DIMER. THERE ARE 2 BIOLOGICAL UNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT (CHAINS A AND B AND CHAINS C AND D)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 834 5.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.198 15385 97.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.25 Å20 Å22.56 Å2
2--1.15 Å20 Å2
3----0.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→35.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1877 0 26 110 2013
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221937
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.42722604
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6095241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.0872265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.12415378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6091516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021396
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2852
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21314
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2112
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1780.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0950.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8031.51276
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23421994
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9033732
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2474.5610
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.276 61
Rwork0.237 1108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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