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- PDB-2vhf: Structure of the CYLD USP domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vhf
タイトルStructure of the CYLD USP domain
要素UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE CYLD
キーワードHYDROLASE / CYTOKINE SIGNALLING / LINKAGE SPECIFICITY / DEUBIQUITINATING ENZYME / LYS63- LINKED / ANTI-ONCOGENE / THIOL PROTEASE / CELL SIGNALLING / PHOSPHORYLATION / ZN-BINDING DOMAIN / UBIQUITIN / CELL CYCLE / USP DOMAIN / CROSS-BRACE / NF-KB / B-BOX / PROTEASE / CYTOPLASM / ALTERNATIVE SPLICING / UBL CONJUGATION PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of interleukin-18-mediated signaling pathway / Met1-linked polyubiquitin deubiquitinase activity / protein linear deubiquitination / ripoptosome assembly involved in necroptotic process / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of B cell differentiation / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / regulation of cilium assembly / negative regulation of p38MAPK cascade / ciliary tip ...negative regulation of interleukin-18-mediated signaling pathway / Met1-linked polyubiquitin deubiquitinase activity / protein linear deubiquitination / ripoptosome assembly involved in necroptotic process / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of B cell differentiation / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / regulation of cilium assembly / negative regulation of p38MAPK cascade / ciliary tip / regulation of necroptotic process / CD4-positive or CD8-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / negative regulation of JNK cascade / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / proline-rich region binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of T cell differentiation / negative regulation of type I interferon production / K63-linked deubiquitinase activity / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / necroptotic process / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination / positive regulation of protein localization / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of mitotic cell cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Regulation of TNFR1 signaling / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / NOD1/2 Signaling Pathway / centriolar satellite / spindle / negative regulation of inflammatory response / Wnt signaling pathway / regulation of inflammatory response / microtubule / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / ciliary basal body / innate immune response / centrosome / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / zinc ion binding / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphorylation region of CYLD, unstructured / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...Phosphorylation region of CYLD, unstructured / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase CYLD
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Komander, D. / Lord, C.J. / Scheel, H. / Swift, S. / Hofmann, K. / Ashworth, A. / Barford, D.
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2008
タイトル: The Structure of the Cyld Usp Domain Explains its Specificity for Lys63-Linked Polyubiquitin and Reveals a B-Box Module
著者: Komander, D. / Lord, C.J. / Scheel, H. / Swift, S. / Hofmann, K. / Ashworth, A. / Barford, D.
履歴
登録2007年11月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE CYLD
B: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE CYLD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,9526
ポリマ－86,6902
非ポリマー2624
水25214
1
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE CYLD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4763
ポリマ－43,3451
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE CYLD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4763
ポリマ－43,3451
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)60.494, 89.083, 171.806
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE CYLD / UBIQUITIN THIOESTERASE CYLD / UBIQUITIN-SPECIFIC -PROCESSING PROTEASE CYLD / DEUBIQUITINATING ...UBIQUITIN THIOESTERASE CYLD / UBIQUITIN-SPECIFIC -PROCESSING PROTEASE CYLD / DEUBIQUITINATING ENZYME CYLD / CYLD


分子量: 43345.180 Da / 分子数: 2 / 断片: USP DEUBIQUITINASE DOMAIN, RESIDUES 583-956 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NQC7, EC: 3.1.2.15
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 1.5-2% PEG 20000, 0.1 M MES [PH6.3], pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.04
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 23405 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 58.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXCDE位相決定
HKL2Map位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.8→29.79 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: PHENIX DEFAULT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. REFINED WITH PHENIX 1.3B DISORDERED SIDECHAINS WERE REFINED WITH OCCU 0.01 OR MUTATED TO ALA. ANISO RECORDS ARE CREATED BY TLS REFINEMENT IN PHENIX
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 1412 3.3 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.235 43133 97.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 58.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.9842 Å2-0 Å20 Å2
2---5.8771 Å2-0 Å2
3---20.8613 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5247 0 4 14 5265
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.00805360
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0937.4237262
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.4042 178
Rwork0.3102 4198
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.89630.2902-0.50090.01690.140.31840.0541-0.02610.1235-0.0274-0.02950.006-0.04980.0102-0.03110.26980.02420.03190.2362-0.02680.266521.723662.579240.9863
20.2258-0.155-0.07030.8711-0.55130.8739-0.0639-0.01320.0027-0.06590.0452-0.00270.0609-0.09710.0290.2398-0.0094-0.02260.18380.08570.2787.88648.33036.1313
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A583 - 956
2X-RAY DIFFRACTION2B583 - 956

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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