[日本語] English
万見
- PDB-2v91: STRUCTURE OF STRICTOSIDINE SYNTHASE IN COMPLEX WITH STRICTOSIDINE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v91
タイトルSTRUCTURE OF STRICTOSIDINE SYNTHASE IN COMPLEX WITH STRICTOSIDINE
要素STRICTOSIDINE SYNTHASE
キーワードLYASE / ALKALOID METABOLISM / SIX BLADED BETA PROPELLER FOLD / STR1 / VACUOLE / SYNTHASE / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


strictosidine synthase / strictosidine synthase activity / indole alkaloid metabolic process / alkaloid biosynthetic process / vacuole / endomembrane system
類似検索 - 分子機能
Strictosidine synthase, conserved region / Strictosidine synthase / TolB, C-terminal domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-S55 / Strictosidine synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種RAUVOLFIA SERPENTINA (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Loris, E.A. / Panjikar, S. / Ruppert, M. / Barleben, L. / Unger, M. / Stoeckigt, J.
引用
ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure Based Engineering of Strictosidine Synthase: Auxiliary for Alkaloid Libraries
著者: Loris, E.A. / Panjikar, S. / Ruppert, M. / Barleben, L. / Unger, M. / Schubel, H. / Stoeckigt, J.
#1: ジャーナル: Plant Cell / 年: 2006
タイトル: The Structure of Rauvolfia Serpentina Strictosidine Synthase is a Novel Six-Bladed Beta- Propeller Fold in Plant Proteins
著者: Ma, X. / Panjikar, S. / Koepke, J. / Loris, E. / Stockigt, J.
履歴
登録2007年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: STRICTOSIDINE SYNTHASE
B: STRICTOSIDINE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4524
ポリマ－67,3872
非ポリマー1,0652
水99155
1
A: STRICTOSIDINE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2262
ポリマ－33,6941
非ポリマー5331
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: STRICTOSIDINE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2262
ポリマ－33,6941
非ポリマー5331
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)150.177, 150.177, 121.707
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEULEULEUAA35 - 3314 - 300
21LEULEULEULEUBB35 - 3314 - 300
12S55S55S55S55AC1334
22S55S55S55S55BD1334

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.7666, 0.1005, -0.6342), (-0.04837, -0.9939, -0.09901), (-0.6403, -0.04523, 0.7668)
ベクター: 62.43, 133.5, 31.51)

-
要素

#1: タンパク質 STRICTOSIDINE SYNTHASE


分子量: 33693.602 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 32-333 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEX WITH STRICTOSIDINE / 由来: (組換発現) RAUVOLFIA SERPENTINA (植物) / プラスミド: PQE-2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15PREP4 / 参照: UniProt: P68175, EC: 4.3.3.2
#2: 化合物 ChemComp-S55 / METHYL (2S,3R,4S)-3-ETHYL-2-(BETA-D-GLUCOPYRANOSYLOXY)-4-[(1S)-2,3,4,9-TETRAHYDRO-1H-BETA-CARBOLIN-1-YLMETHYL]-3,4-DIHYDRO-2H-PYRAN-5-CARBOXYLATE


分子量: 532.583 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H36N2O9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細FIRST 28 RESIDUES ARE EXCLUDED IN CLONING

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.68 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.8M POTASSIUM SODIUM TARTRATE TETRAHYDRATE, 100MM HEPES-NA, 1MM TRYPTAMINE, PH 7.5,

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8076
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月28日 / 詳細: DOUBLE CRYSTAL SI 111
放射モノクロメーター: SILICON 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8076 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.01→20 Å / Num. obs: 20423 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FP8

2fp8


解像度: 3.01→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 14.209 / SU ML: 0.259 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.359 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 959 4.7 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.194 19336 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.39 Å22.7 Å20 Å2
2--5.39 Å20 Å2
3----8.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.01→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4727 0 76 55 4858
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0214943
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8411.9626746
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4025602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.2735
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023834
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2410.22359
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2207
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2060.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.5050.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5791.52993
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.182.54846
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.96551950
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.619101900
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1188tight positional0.080.05
12B1188tight positional0.080.05
11A1133medium positional0.390.5
12B1133medium positional0.390.5
21A38medium positional0.170.5
22B38medium positional0.170.5
11A1188tight thermal0.51.5
12B1188tight thermal0.51.5
11A1133medium thermal1.42.5
12B1133medium thermal1.42.5
21A38medium thermal2.572.5
22B38medium thermal2.572.5
LS精密化 シェル解像度: 3.01→3.08 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.353 73
Rwork0.276 1407
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9560.2508-0.5861.06310.36464.6099-0.01110.03970.0603-0.02870.06060.1237-0.155-0.3847-0.04950.00890.0252-0.00820.09350.03080.173120.911652.3030.0285
25.22120.7757-2.33441.33910.29984.4155-0.0363-0.42310.5384-0.03120.1055-0.1335-0.1110.4551-0.06920.20860.01820.00030.10470.02610.337955.917577.96210.2172
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A32 - 333
2X-RAY DIFFRACTION2B32 - 333

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る