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万見
- PDB-2v53: Crystal structure of a SPARC-collagen complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v53
タイトルCrystal structure of a SPARC-collagen complex
要素
  • COLLAGEN ALPHA-1(III) CHAIN
  • SPARC
キーワードCELL ADHESION / GLYCOSYLATED PROTEIN / GLYCOPROTEIN / IONIC CHANNEL / ION TRANSPORT / COPPER / CALCIUM / SECRETED / COLLAGEN / TRANSPORT / BASEMENT MEMBRANE / EXTRACELLULAR MATRIX
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type III trimer / semicircular canal morphogenesis / aorta smooth muscle tissue morphogenesis / Scavenging by Class H Receptors / limb joint morphogenesis / transforming growth factor beta1 production / elastic fiber assembly / negative regulation of neuron migration / Collagen chain trimerization / endochondral bone morphogenesis ...collagen type III trimer / semicircular canal morphogenesis / aorta smooth muscle tissue morphogenesis / Scavenging by Class H Receptors / limb joint morphogenesis / transforming growth factor beta1 production / elastic fiber assembly / negative regulation of neuron migration / Collagen chain trimerization / endochondral bone morphogenesis / platelet-derived growth factor binding / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Extracellular matrix organization / negative regulation of immune response / layer formation in cerebral cortex / basement membrane organization / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / peptide cross-linking / Signaling by PDGF / platelet alpha granule membrane / platelet alpha granule / tissue homeostasis / response to angiotensin / NCAM1 interactions / regulation of cell morphogenesis / extracellular matrix binding / collagen fibril organization / digestive tract development / extracellular matrix structural constituent / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / MET activates PTK2 signaling / Scavenging by Class A Receptors / skin development / Syndecan interactions / regulation of synapse organization / positive regulation of Rho protein signal transduction / SMAD binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / Collagen degradation / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / chondrocyte differentiation / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / Nuclear signaling by ERBB4 / collagen binding / supramolecular fiber organization / response to cytokine / endocytic vesicle lumen / positive regulation of endothelial cell migration / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / lung development / negative regulation of angiogenesis / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / cellular response to amino acid stimulus / wound healing / response to radiation / cerebral cortex development / platelet activation / nuclear matrix / multicellular organism growth / integrin binding / neuron migration / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Platelet degranulation / : / heart development / protease binding / fibroblast proliferation / in utero embryonic development / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / cell surface / extracellular space / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SPARC / Osteonectin-like, conserved site / SPARC/Testican, calcium-binding domain / Osteonectin domain signature 1. / Osteonectin domain signature 2. / Secreted protein acidic and rich in cysteine Ca binding region / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like ...SPARC / Osteonectin-like, conserved site / SPARC/Testican, calcium-binding domain / Osteonectin domain signature 1. / Osteonectin domain signature 2. / Secreted protein acidic and rich in cysteine Ca binding region / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / von Willebrand factor type C domain / Kazal type serine protease inhibitors / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand domain pair / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(III) chain / SPARC
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hohenester, E. / Sasaki, T. / Giudici, C. / Farndale, R.W. / Bachinger, H.P.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Structural Basis of Sequence-Specific Collagen Recognition by Sparc.
著者: Hohenester, E. / Sasaki, T. / Giudici, C. / Farndale, R.W. / Bachinger, H.P.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure and Mapping by Site-Directed Mutagenesis of the Collagen-Binding Epitope of an Activated Form of Bm-40,Sparc,Osteonectin
著者: Sasaki, T. / Hohenester, E. / Gohring, W. / Timpl, R.
履歴
登録2008年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SPARC
B: COLLAGEN ALPHA-1(III) CHAIN
C: COLLAGEN ALPHA-1(III) CHAIN
D: COLLAGEN ALPHA-1(III) CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3967
ポリマ－35,8354
非ポリマー5613
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7810 Å2
ΔGint-58.6 kcal/mol
Surface area21580 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)89.790, 89.790, 127.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 SPARC / SECRETED PROTEIN ACIDIC AND RICH IN CYSTEINE / OSTEONECTIN / ON / BASEMENT-MEMBRANE PROTEIN 40 / BM-40


分子量: 26633.367 Da / 分子数: 1 / 断片: FS AND EC DOMAINS, RESIDUES 70-212,221-303 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P09486
#2: タンパク質・ペプチド COLLAGEN ALPHA-1(III) CHAIN


分子量: 3067.350 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 564-584 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P02461
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
非ポリマーの詳細4-HYDROXYPROLINE (HYP): 2R,4R-HYDROXYPROLINE N-ACETYLGLUCOSAMINE (NAG): A401 IS N-LINKED TO ...4-HYDROXYPROLINE (HYP): 2R,4R-HYDROXYPROLINE N-ACETYLGLUCOSAMINE (NAG): A401 IS N-LINKED TO ASPARAGINE A99, A402 IS 1-4 LINKED TO A401
配列の詳細REGARDING CHAIN A: VECTOR-DERIVED APLA AT N-TERMINUS, 196-203 DELETED REGARDING CHAINS B, C AND D: ...REGARDING CHAIN A: VECTOR-DERIVED APLA AT N-TERMINUS, 196-203 DELETED REGARDING CHAINS B, C AND D: PEPTIDE CORRESPONDS TO 564-584 OF HUMAN COLLAGEN ALPHA1(III) CHAIN, FLANKED BY GPOGPO AT N-TERMINUS AND GPOGAO AT C-TERMINUS (O IS 4-HYDROXYPROLINE)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.84 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX10.1 / 波長: 0.97976
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. obs: 9046 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 74.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 7.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
autoSHARP位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NUB

1nub


解像度: 3.2→19.842 Å / SU ML: 0.58 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 32.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3202 950 10.53 %
Rwork0.2536 --
obs0.2609 9019 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 26.822 Å2 / ksol: 0.253 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 87.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4895 Å20 Å2-0 Å2
2--2.4895 Å20 Å2
3----10.7831 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.842 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2266 0 34 0 2300
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d02392
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.413275
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.5859
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07355
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0433
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.36810.40581120.30941134X-RAY DIFFRACTION100
3.3681-3.57790.38421370.27571111X-RAY DIFFRACTION100
3.5779-3.85230.33561300.28421151X-RAY DIFFRACTION100
3.8523-4.23660.30921330.25661146X-RAY DIFFRACTION100
4.2366-4.84180.3031420.21871132X-RAY DIFFRACTION100
4.8418-6.07110.33711460.24241159X-RAY DIFFRACTION100
6.0711-19.84220.26941500.22291236X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.34770.36640.12030.08970.01810.13060.81260.05550.564-1.4577-0.0712-1.5319-0.70071.36290.00191.6696-0.00070.57170.64920.14161.009511.2295-0.578441.1595
24.5242-1.451-3.42922.18850.87472.46640.1266-0.8493-0.2257-2.23871.30841.46520.48530.07920.33030.9646-0.0532-0.30340.29140.17810.74611.208514.992752.4997
30.3610.17850.72342.5222-0.78580.9679-0.12450.29190.3433-0.37910.14680.0317-0.4203-0.2269-00.7424-0.08490.06430.34080.13230.66814.535134.818845.7834
41.05610.07110.641-0.3754-0.28581.19130.21480.48720.30980.3994-0.4553-0.22170.39360.0857-0.00011.01910.0640.1750.6426-0.16780.526824.262916.119554.1475
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 54:85 OR RESSEQ 105:114)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 86:104 OR RESSEQ 115:135 OR RESSEQ 401:402)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 136:187 OR RESSEQ 206:285 OR RESSEQ 301)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B OR CHAIN C OR CHAIN D OR CHAIN Z

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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