[日本語] English
万見
- PDB-1nub: HELIX C DELETION MUTANT OF BM-40 FS-EC DOMAIN PAIR -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nub
タイトルHELIX C DELETION MUTANT OF BM-40 FS-EC DOMAIN PAIR
要素BASEMENT MEMBRANE PROTEIN BM-40
キーワードEXTRACELLULAR MODULE / GLYCOPROTEIN / ANTI-ADHESIVE PROTEIN / COLLAGEN BINDING / SITE-DIRECTED MUTAGENESIS / GLYCOSYLATED PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


semicircular canal morphogenesis / Scavenging by Class H Receptors / platelet alpha granule membrane / platelet alpha granule / extracellular matrix binding / regulation of cell morphogenesis / negative regulation of endothelial cell proliferation / regulation of synapse organization / basement membrane / ECM proteoglycans ...semicircular canal morphogenesis / Scavenging by Class H Receptors / platelet alpha granule membrane / platelet alpha granule / extracellular matrix binding / regulation of cell morphogenesis / negative regulation of endothelial cell proliferation / regulation of synapse organization / basement membrane / ECM proteoglycans / Nuclear signaling by ERBB4 / collagen binding / endocytic vesicle lumen / positive regulation of endothelial cell migration / platelet alpha granule lumen / negative regulation of angiogenesis / nuclear matrix / Platelet degranulation / extracellular matrix / calcium ion binding / cell surface / : / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SPARC / Osteonectin-like, conserved site / SPARC/Testican, calcium-binding domain / Osteonectin domain signature 1. / Osteonectin domain signature 2. / Secreted protein acidic and rich in cysteine Ca binding region / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like ...SPARC / Osteonectin-like, conserved site / SPARC/Testican, calcium-binding domain / Osteonectin domain signature 1. / Osteonectin domain signature 2. / Secreted protein acidic and rich in cysteine Ca binding region / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand domain pair / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Hohenester, E. / Sasaki, T. / Timpl, R.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure and mapping by site-directed mutagenesis of the collagen-binding epitope of an activated form of BM-40/SPARC/osteonectin.
著者: Sasaki, T. / Hohenester, E. / Gohring, W. / Timpl, R.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of a Pair of Follistatin-Like and EF-Hand Calcium-Binding Domains in Bm-40
著者: Hohenester, E. / Maurer, P. / Timpl, R.
#2: ジャーナル: Faseb J. / 年: 1994
タイトル: The Biology of Sparc, a Protein that Modulates Cell-Matrix Interactions
著者: Lane, T.F. / Sage, E.H.
履歴
登録1997年12月5日処理サイト: BNL
改定 1.01998年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年4月3日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BASEMENT MEMBRANE PROTEIN BM-40
B: BASEMENT MEMBRANE PROTEIN BM-40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,12810
ポリマ－53,0392
非ポリマー1,0898
水00
1
A: BASEMENT MEMBRANE PROTEIN BM-40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0645
ポリマ－26,5191
非ポリマー5454
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BASEMENT MEMBRANE PROTEIN BM-40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0645
ポリマ－26,5191
非ポリマー5454
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.860, 88.140, 153.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, -0.0028, -0.0011), (-0.0029, 0.9971, 0.0762), (0.0009, 0.0762, -0.9971)
ベクター: 0.2711, 0.1851, -1.7108)

-
要素

#1: タンパク質 BASEMENT MEMBRANE PROTEIN BM-40 / OSTEONECTIN / SPARC / SECRETED PROTEIN ACIDIC AND RICH IN CYSTEINE


分子量: 26519.266 Da / 分子数: 2
断片: FS-EC DOMAIN PAIR, FS, FOLLISTATIN-LIKE, EC, EXTRACELLULAR CALCIUM-BINDING
変異: DEL(1-52, 196-203) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HELIX C (RESIDUES 196-203) DELETION MUTANT / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: 293-EBNA / 器官: KIDNEY / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09486
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
解説: ROTATION FUNCTION (15-3.5 A): 6.8 SIGMA, HIGHEST HIGHEST NOISE PEAK 2.9 SIGMA. TRANSLATION FUNCTION MOLECULE 1 (6-2.8 A): R-FACTOR 0.511. TRANSLATION FUNCTION MOLECULE 2 (6-2.8 A): R-FACTOR 0. ...解説: ROTATION FUNCTION (15-3.5 A): 6.8 SIGMA, HIGHEST HIGHEST NOISE PEAK 2.9 SIGMA. TRANSLATION FUNCTION MOLECULE 1 (6-2.8 A): R-FACTOR 0.511. TRANSLATION FUNCTION MOLECULE 2 (6-2.8 A): R-FACTOR 0.514. RIGID-BODY REFINEMENT OF MOLECULES 1 AND 2 (6-2.8 A): R-FACTOR 0.433. 2-FOLD NCS AVERAGING PERFORMED WITH RAVE.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION AT ROOM TEMPERATURE. PROTEIN SOLUTION: 8-10 MG/ML IN 10 MM TRIS PH 7.5, 2 MM CACL2. RESERVOIR SOLUTION: 0.1 M HEPES PH 7.5, 12-14% (W/V) PEG4000, 10% (V/V) 2- ...詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION AT ROOM TEMPERATURE. PROTEIN SOLUTION: 8-10 MG/ML IN 10 MM TRIS PH 7.5, 2 MM CACL2. RESERVOIR SOLUTION: 0.1 M HEPES PH 7.5, 12-14% (W/V) PEG4000, 10% (V/V) 2-PROPANOL., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: protein solution was mixed with an equal volume of reservoir solution in the drop
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
32 mM1dropCaCl2
412-14 %(w/v)PEG40001reservoir
510 %(v/v)2-propanol1reservoir
6100 mMNa-HEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-21 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→15 Å / Num. obs: 17878 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.92 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.445 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 98015
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: BM-40 FS/EC DOMAIN PAIR WITH RESIDUES 168-208 REMOVED

解像度: 2.8→6 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL RESTRAINED / 交差検証法: FREE R-FACTOR / σ(F): 0
詳細: ATOMS NOT DEFINED BY THE ELECTRON DENSITY WERE REFINED WITH ZERO OCCUPANCY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.306 1671 10.3 %RANDOM
Rwork0.255 ---
obs0.255 16014 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3670 0 62 0 3732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 0 Å2 / Rms dev position: 0 Å
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.96 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 263 9.9 %
Rwork0.357 2374 -
obs--99.3 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.357

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る