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- PDB-2tpi: ON THE DISORDERED ACTIVATION DOMAIN IN TRYPSINOGEN. CHEMICAL LABE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2tpi
タイトルON THE DISORDERED ACTIVATION DOMAIN IN TRYPSINOGEN. CHEMICAL LABELLING AND LOW-TEMPERATURE CRYSTALLOGRAPHY
要素
  • TRYPSIN INHIBITOR
  • TRYPSINOGEN
キーワードHydrolase/hydrolase INHIBITOR / COMPLEX (PROTEINASE-INHIBITOR) / Hydrolase-hydrolase INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ISOLEUCINE / VALINE / Serine protease 1 / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Walter, J. / Steigemann, W. / Singh, T.P. / Bartunik, H. / Bode, W. / Huber, R.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1982
タイトル: On the Disordered Activation Domain in Trypsinogen. Chemical Labelling and Low-Temperature Crystallography
著者: Walter, J. / Steigemann, W. / Singh, T.P. / Bartunik, H. / Bode, W. / Huber, R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1979
タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. II. The Binding of the Pancreatic Trypsin Inhibitor and of Isoleucine-Valine and of Sequentially ...タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. II. The Binding of the Pancreatic Trypsin Inhibitor and of Isoleucine-Valine and of Sequentially Related Peptides to Trypsinogen and to P-Guanidinobenzoate-Trypsinogen
著者: Bode, W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. The Refined Crystal Structures of the Bovine Trypsinogen-Pancreatic Trypsin Inhibitor Complex ...タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. The Refined Crystal Structures of the Bovine Trypsinogen-Pancreatic Trypsin Inhibitor Complex and of its Ternary Complex with Ile-Val at 1.9 Angstroms Resolution
著者: Bode, W. / Schwager, P. / Huber, R.
#3: ジャーナル: Acc.Chem.Res. / 年: 1978
タイトル: Structural Basis of the Activation and Action of Trypsin
著者: Huber, R. / Bode, W.
#4: ジャーナル: Biophys.Struct.Mech. / 年: 1975
タイトル: The Structure of the Complex Formed by Bovine Trypsin and Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor. III. Structure of the Anhydro-Trypsin-Inhibitor Complex
著者: Huber, R. / Bode, W. / Kukla, D. / Kohl, W. / Ryan, C.A.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1974
タイトル: Structure of the Complex Formed by Bovine Trypsin and Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor. II. Crystallographic Refinement at 1.9 Angstroms Resolution
著者: Huber, R. / Kukla, D. / Bode, W. / Schwager, P. / Bartels, K. / Deisenhofer, J. / Steigemann, W.
履歴
登録1981年10月26日処理サイト: BNL
改定 1.01982年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Z: TRYPSINOGEN
I: TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9895
ポリマ－30,5412
非ポリマー4493
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area11520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.670, 84.160, 122.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Atom site foot note1: SEE REMARK 4.
2: IN THE DISULFIDE CYS 191 - CYS 220 A MERCURY ATOM IS COVALENTLY BOUND BETWEEN THE TWO SULFUR ATOMS. IT ADOPTS SEVERAL POSITIONS AS DO THE ADJACENT ATOMS. A SPECIAL MERCURY-CYSTINE GROUP WAS ...2: IN THE DISULFIDE CYS 191 - CYS 220 A MERCURY ATOM IS COVALENTLY BOUND BETWEEN THE TWO SULFUR ATOMS. IT ADOPTS SEVERAL POSITIONS AS DO THE ADJACENT ATOMS. A SPECIAL MERCURY-CYSTINE GROUP WAS CONSTRUCTED WHICH HAD THREE INDEPENDENT POSITIONS FOR THE CB, SG AND HG ATOMS.

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 ZI

#1: タンパク質 TRYPSINOGEN


分子量: 24012.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: タンパク質 TRYPSIN INHIBITOR / Basic protease inhibitor / Aprotinin


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00974

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非ポリマー , 4種, 142分子

#3: 化合物 ChemComp-ILE / ISOLEUCINE / イソロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#4: 化合物 ChemComp-VAL / VALINE / バリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2
#5: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE RESIDUES 1016 AND 1017 REPRESENT A DIPEPTIDE (ILE-VAL) BOUND TO THE ENZYME THE N-TERMINUS OF ...THE RESIDUES 1016 AND 1017 REPRESENT A DIPEPTIDE (ILE-VAL) BOUND TO THE ENZYME THE N-TERMINUS OF THE ZYMOGEN COMPONENT IS ORDERED ONLY FROM GLY 19 ONWARDS. THIS ENTRY CONTAINS NO COORDINATES FOR VAL 10 THROUGH GLY 18. ATOMS 1 THROUGH 17 BELONG TO THE ILE-VAL-DIPEPTIDE. IN THE INHIBITOR COMPONENT ARG 1 AND ALA 58 ARE DISORDERED AND NO COORDINATES ARE PRESENTED FOR THEM.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細IN THE DISULFIDE CYS 191 - CYS 220 A MERCURY ATOM IS COVALENTLY BOUND BETWEEN THE TWO SULFUR ATOMS. ...IN THE DISULFIDE CYS 191 - CYS 220 A MERCURY ATOM IS COVALENTLY BOUND BETWEEN THE TWO SULFUR ATOMS. IT ADOPTS SEVERAL POSITIONS AS DO THE ADJACENT ATOMS. A SPECIAL MERCURY-CYSTINE GROUP WAS CONSTRUCTED WHICH HAD THREE INDEPENDENT POSITIONS FOR THE CB, SG AND HG ATOMS.
配列の詳細THE 229 AMINO ACIDS OF TRYPSINOGEN ARE IDENTIFIED BY THE RESIDUE NUMBERS OF THE HOMOLOGOUS ...THE 229 AMINO ACIDS OF TRYPSINOGEN ARE IDENTIFIED BY THE RESIDUE NUMBERS OF THE HOMOLOGOUS CHYMOTRYPSINOGEN. IN THIS COMPLEX THE ZYMOGEN IS GIVEN THE CHAIN INDICATOR Z, THE INHIBITOR IS GIVEN THE CHAIN INDICATOR I, AND THE ILE-VAL DIPEPTIDE IS GIVEN THE CHAIN INDICATOR S. A NULL (BLANK) CHAIN INDICATOR IS ASSIGNED TO THE WATER MOLECULES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.26 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
33.5 mg/mlIle-Val dipeptide1drop
41.5 M1dropMgSO4
51.5 M1reservoirMgSO4
2pancreatic trypsin inhibitor1dropequimolar amount

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

精密化解像度: 2.1→6.5 Å / Rfactor Rwork: 0.2
詳細: IN THE DISULFIDE CYS 191 - CYS 220 A MERCURY ATOM IS COVALENTLY BOUND BETWEEN THE TWO SULFUR ATOMS. IT ADOPTS SEVERAL POSITIONS AS DO THE ADJACENT ATOMS. A SPECIAL MERCURY-CYSTINE GROUP WAS ...詳細: IN THE DISULFIDE CYS 191 - CYS 220 A MERCURY ATOM IS COVALENTLY BOUND BETWEEN THE TWO SULFUR ATOMS. IT ADOPTS SEVERAL POSITIONS AS DO THE ADJACENT ATOMS. A SPECIAL MERCURY-CYSTINE GROUP WAS CONSTRUCTED WHICH HAD THREE INDEPENDENT POSITIONS FOR THE CB, SG AND HG ATOMS.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→6.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2056 0 19 139 2214
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 14327 / 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 6.5 Å / Rfactor obs: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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