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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2rp3 | ||||||
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タイトル | Solution Structure of Cyanovirin-N Domain B Mutant | ||||||
要素 | Cyanovirin-N | ||||||
キーワード | ANTIVIRAL PROTEIN / CYANOVIRIN-N / HIV-INACTIVATING / GP120 / MONOMER / NO 3D DOMAIN-SWAPPING | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Nostoc ellipsosporum (バクテリア) | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Matei, E. / Furey, W. / Gronenborn, A.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2008 タイトル: Solution and crystal structures of a sugar binding site mutant of cyanovirin-N: no evidence of domain swapping 著者: Matei, E. / Furey, W. / Gronenborn, A.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2rp3.cif.gz | 565.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2rp3.ent.gz | 489.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2rp3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2rp3_validation.pdf.gz | 335.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2rp3_full_validation.pdf.gz | 453.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2rp3_validation.xml.gz | 31.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2rp3_validation.cif.gz | 53.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rp/2rp3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rp/2rp3 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10693.746 Da / 分子数: 1 / 変異: E41A, N42A, P51G, T57A, R76A, Q78G / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Nostoc ellipsosporum (バクテリア) プラスミド: PET26B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P81180 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: THE INITIAL STRUCTURES WERE OBTAINED USING CYANA AUTOMATIC CALCULATION, BASED ON CHEMICAL SHIFT LISTS FROM SEQUENCE-SPECIFIC RESONANCE ASSIGNMENT AND NOES FROM 15N AND 13C-EDITED 3D-NOESY ...Text: THE INITIAL STRUCTURES WERE OBTAINED USING CYANA AUTOMATIC CALCULATION, BASED ON CHEMICAL SHIFT LISTS FROM SEQUENCE-SPECIFIC RESONANCE ASSIGNMENT AND NOES FROM 15N AND 13C-EDITED 3D-NOESY SPECTRA. THROUGHOUT ALL CALCULATIONS, 126 BACKBONE TORSION ANGLE CONSTRAINTS DERIVED FROM TALOS, WERE EMPLOYED. CNS WAS USED FOR FURTHER REFINEMENT, USING THE DISTANCE AND DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS OBTAINED FROM THE FINAL CYCLE OF THE CYANA CALCULATION, AND SEVERAL ADDITIONAL NOE CONSTRAINTS FROM MANUAL CHECKING OF THE 3D NOESY DATA. IN TOTAL, 2076 EXPERIMENTAL NOE-RESTRAINTS (~20 PER RESIDUE) WERE EMPLOYED. FROM NOE-DERIVED ENSEMBLE OF 50 STRUCTURES THE 20 LOWEST ENERGY STRUCTURES WERE FURTHER REFINED AGAINST 15N-1H RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS (62) WITH THE PROGRAM DYNAMO INCLUDED IN THE NMRPIPE PACKAGE. |
-試料調製
詳細 | 内容: 1.5mM [U-100% 15N] CVNmutDB, 1.5mM [U-100% 13C; U-100% 15N] CVNmutDB, 90% H2O/10% D2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O | ||||||||||||
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試料 |
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試料状態 | pH: 6 / 圧: atm / 温度: 303 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: BRUKER DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: BACKBONE NH DIPOLAR COUPLINGS, RMS=0.64HZ | |||||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | |||||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1 |