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- PDB-2rh0: Crystal structure of NudC domain-containing protein 2 (13542905) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rh0
タイトルCrystal structure of NudC domain-containing protein 2 (13542905) from Mus musculus at 1.95 A resolution
要素NudC domain-containing protein 2
キーワードNUCLEAR PROTEIN / 13542905 / NudC domain-containing protein 2 / Nuclear movement protein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


intercellular bridge / kinetochore / spindle pole / mitotic spindle / centrosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
NudC domain-containing protein 2, p23 domain / Single helix bin / NudC family / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / HSP20-like chaperone / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle ...NudC domain-containing protein 2, p23 domain / Single helix bin / NudC family / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / HSP20-like chaperone / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NudC domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of NudC domain-containing protein 2 (13542905) from Mus musculus at 1.95 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. THE CONSTRUCT CONTAINS RESIDUES 5-157 OF THE TARGET SEQUENCE. A C-TERMINAL FRAMESHIFT RESULTS IN SEQUENCE CHANGES FOR THE LAST TWO RESIDUES OF THE TARGET SEQUENCE (E156G AND K157N) AND THE PRESENCE OF THREE ADDITIONAL RESIDUES (158D, 159G, 160T) AT THE C-TERMINUS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NudC domain-containing protein 2
B: NudC domain-containing protein 2
C: NudC domain-containing protein 2
D: NudC domain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,7037
ポリマ－70,5174
非ポリマー1863
水7,242402
1
A: NudC domain-containing protein 2
B: NudC domain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3213
ポリマ－35,2592
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10220 Å2
手法PISA
2
C: NudC domain-containing protein 2
D: NudC domain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3834
ポリマ－35,2592
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.568, 64.504, 64.423
Angle α, β, γ (deg.)74.51, 81.06, 81.22
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / Refine code: 2

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1SERSERAA6 - 1373 - 134
2SERSERBB6 - 1373 - 134
3PHEPHECC6 - 1363 - 133
4SERSERDD6 - 1373 - 134

-
要素

#1: タンパク質
NudC domain-containing protein 2


分子量: 17629.301 Da / 分子数: 4 / 断片: Residues 5-157 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: 13542905, Nudcd2, D11Ertd603e / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9CQ48
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 402 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: NANODROP, 0.2M NaNO3, 20.0% PEG 3350, No Buffer pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月19日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射モノクロメーター: Si(111) Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→29.148 Å / Num. obs: 47221 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 25.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 3.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.95-22.90.6070.81009934500.60794.2
2-2.062.90.4981.3972333300.49894.7
2.06-2.122.90.4130.9964333150.41394.9
2.12-2.182.90.3162.1930031800.31694.9
2.18-2.252.90.2572.3905931080.25795.1
2.25-2.332.90.2442.7876029950.24495
2.33-2.422.90.1923.5856629260.19295.4
2.42-2.522.90.1763.7810327900.17695.6
2.52-2.632.90.1614.1789627030.16195.7
2.63-2.762.90.1295.2748025540.12995.7
2.76-2.912.90.116.1725224940.1196.1
2.91-3.082.90.0917.2668322980.09196.2
3.08-3.32.90.0768.7639121860.07696.1
3.3-3.562.90.06410.2592620410.06496.5
3.56-3.92.90.0610.2540418640.0696.3
3.9-4.362.90.0582.8495417190.05896.6
4.36-5.032.90.05112.5429914910.05196.8
5.03-6.172.80.0659.4357412630.06596.7
6.17-8.722.80.059827919880.05997
8.72-29.1482.80.068.214775260.0694.7

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.3.0040精密化
PHENIX精密化
SOLVE位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95→29.148 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 5.267 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.153
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. EDO FROM THE CRYO SOLUTION WERE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 2394 5.1 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.192 47101 95.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.349 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å20.8 Å21.24 Å2
2---0.86 Å21.88 Å2
3----0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→29.148 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4227 0 12 403 4642
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0224339
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022973
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.611.9465899
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89637262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.115548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.19425.024207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.27215753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7681526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2645
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024847
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02851
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2780
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.23062
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.22081
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.22369
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.2276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1160.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2760.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1930.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6932914
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.29531080
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.50854294
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.4981899
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.946111593
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
A759TIGHT POSITIONAL0.090.2
B759TIGHT POSITIONAL0.10
C759TIGHT POSITIONAL0.10
D759TIGHT POSITIONAL0.10
A920MEDIUM POSITIONAL0.31
B920MEDIUM POSITIONAL0.30
C920MEDIUM POSITIONAL0.280
D920MEDIUM POSITIONAL0.330
A759TIGHT THERMAL0.150.5
B759TIGHT THERMAL0.170
C759TIGHT THERMAL0.160
D759TIGHT THERMAL0.160
A920MEDIUM THERMAL0.132
B920MEDIUM THERMAL0.130
C920MEDIUM THERMAL0.130
D920MEDIUM THERMAL0.130
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 158 -
Rwork0.299 3200 -
all-3358 -
obs--92.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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