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万見
- PDB-2rbf: Structure of the ribbon-helix-helix domain of Escherichia coli Pu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rbf
タイトルStructure of the ribbon-helix-helix domain of Escherichia coli PutA (PutA52) complexed with operator DNA (O2)
要素
  • Bifunctional protein putA
  • DNA (5'-D(*DTP*DT*DTP*DGP*DCP*DGP*DGP*DTP*DTP*DGP*DCP*DAP*DCP*DCP*DTP*DTP*DTP*DCP*DAP*DAP*DA)-3')
  • DNA (5'-D(*DTP*DTP*DTP*DGP*DAP*DAP*DAP*DGP*DGP*DTP*DGP*DCP*DAP*DAP*DCP*DCP*DGP*DCP*DAP*DAP*DA)-3')
キーワードOXIDOREDUCTASE/DNA / Protein-DNA complex / ribbon-helix-helix / proline utilization A / PutA / DNA-binding / FAD / Flavoprotein / Multifunctional enzyme / NAD / Oxidoreductase / Proline metabolism / Repressor / Transcription / Transcription regulation / OXIDOREDUCTASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase activity / proline catabolic process to glutamate / proline biosynthetic process / DNA-binding transcription repressor activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cytoplasmic side of plasma membrane / flavin adenine dinucleotide binding ...proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase activity / proline catabolic process to glutamate / proline biosynthetic process / DNA-binding transcription repressor activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cytoplasmic side of plasma membrane / flavin adenine dinucleotide binding / response to oxidative stress / sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / DNA binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PutA, RHH domain / Proline dehydrogenase PutA, domain I / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase / Met repressor-like ...: / PutA, RHH domain / Proline dehydrogenase PutA, domain I / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Proline utilization A proline dehydrogenase N-terminal domain / Delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase 3 / Proline dehydrogenase PutA, domain II / Proline dehydrogenase PutA, domain I/II / DNA-binding domain of Proline dehydrogenase / Met repressor-like / Bifunctional protein PutA / Proline dehydrogenase domain / Proline dehydrogenase / : / Arc Repressor Mutant / FAD-linked oxidoreductase-like / Arc-type ribbon-helix-helix / Ribbon-helix-helix / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Bifunctional protein PutA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Tanner, J.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural basis of the transcriptional regulation of the proline utilization regulon by multifunctional PutA.
著者: Zhou, Y. / Larson, J.D. / Bottoms, C.A. / Arturo, E.C. / Henzl, M.T. / Jenkins, J.L. / Nix, J.C. / Becker, D.F. / Tanner, J.J.
履歴
登録2007年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: DNA (5'-D(*DTP*DT*DTP*DGP*DCP*DGP*DGP*DTP*DTP*DGP*DCP*DAP*DCP*DCP*DTP*DTP*DTP*DCP*DAP*DAP*DA)-3')
D: DNA (5'-D(*DTP*DTP*DTP*DGP*DAP*DAP*DAP*DGP*DGP*DTP*DGP*DCP*DAP*DAP*DCP*DCP*DGP*DCP*DAP*DAP*DA)-3')
A: Bifunctional protein putA
B: Bifunctional protein putA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1904
ポリマ－25,1904
非ポリマー00
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.911, 44.084, 55.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.500, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*DTP*DT*DTP*DGP*DCP*DGP*DGP*DTP*DTP*DGP*DCP*DAP*DCP*DCP*DTP*DTP*DTP*DCP*DAP*DAP*DA)-3')


分子量: 6404.144 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: the nucleotides 211-231 of the put control region in E. coli
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*DTP*DTP*DTP*DGP*DAP*DAP*DAP*DGP*DGP*DTP*DGP*DCP*DAP*DAP*DCP*DCP*DGP*DCP*DAP*DAP*DA)-3')


分子量: 6480.224 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: complement strand of the nucleotides 211-231 of the put control region in E. coli
#3: タンパク質 Bifunctional protein putA


分子量: 6152.944 Da / 分子数: 2 / Fragment: Residues 1-52 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: putA, poaA / プラスミド: pKA8H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 pLysS / 参照: UniProt: P09546
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.86 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG-MME 550, 50 mM CaCl2, and 100 mM Bis-Tris pH 6.5., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG-MME 55011
2CaCl211
3Bis-Tris11
4PEG-MME 55012
5CaCl212
6Bis-Tris12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.24 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月6日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.24 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→54.153 Å / Num. obs: 10293 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.25-2.373.60.4341.6533614880.43499.3
2.37-2.523.60.2922.4509814270.29299.4
2.52-2.693.60.1813.8467512920.18199.5
2.69-2.93.60.1235.6446812470.12399.8
2.9-3.183.60.0749409511420.07499.7
3.18-3.563.60.0539.1372410400.05399.9
3.56-4.113.60.04313.232859210.043100
4.11-5.033.60.04414.328317950.04499.9
5.03-7.123.50.04514.121396070.04599.8
7.12-44.543.30.03616.211033340.03695.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
CNS精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2AY0

2ay0


解像度: 2.25→54.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 11.418 / SU ML: 0.144 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.297 / ESU R Free: 0.221 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 524 5.1 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all0.208 10293 --
obs0.208 10293 99.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.736 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.48 Å20 Å20.22 Å2
2--0.82 Å20 Å2
3---0.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→54.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数709 757 0 27 1493
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0211567
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021039
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5912.5512278
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.08932465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.638587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.61722.532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.65315131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.637158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021157
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02149
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1750.2245
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1880.21059
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2080.2641
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0780.2648
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2370.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0020.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6311.5450
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1481.5182
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1572717
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.40431499
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0564.51561
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 39 -
Rwork0.218 732 -
all-771 -
obs--98.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.90111.0471-0.37276.1121-0.37274.00560.0246-0.13810.1986-0.10040.0850.6083-0.0613-0.2071-0.1095-0.1801-0.0228-0.0034-0.2087-0.0037-0.2198-41.204513.02559.7388
23.97090.62381.07185.70521.16955.88940.135-0.4089-0.19190.16870.1619-0.19610.34560.0417-0.2969-0.1086-0.0078-0.0715-0.179-0.008-0.2267-36.11387.558462.2779
320.2148-4.49074.62585.8641-0.85093.8746-0.3635-2.17721.58411.14580.0304-0.0276-0.3068-0.17130.33310.0562-0.07240.1070.1661-0.1997-0.0645-39.815619.720473.4268
426.305615.5344-11.453915.2544-9.695213.1136-1.38010.2748-1.33-1.70930.3156-0.64081.3896-0.73751.06450.0342-0.1020.02-0.03210.02130.1435-11.910118.380365.7519
514.0656-0.77470.50814.2211-0.89732.46910.4091-1.0211.69450.5125-0.3799-0.3887-0.38250.2147-0.0292-0.0343-0.1649-0.03160.1393-0.18010.0094-30.082819.739272.0036
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AC3 - 465 - 48
2X-RAY DIFFRACTION2BD4 - 486 - 50
3X-RAY DIFFRACTION3CA3 - 143 - 14
4X-RAY DIFFRACTION4CA15 - 2115 - 21
5X-RAY DIFFRACTION5DB1 - 191 - 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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