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- PDB-2r1b: Crystal Structure of rat neurexin 1beta with a splice insert at SS#4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r1b
タイトルCrystal Structure of rat neurexin 1beta with a splice insert at SS#4
要素Neurexin-1-beta
キーワードCELL ADHESION / SPLICING / beta-sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex assembly involved in synapse maturation / : / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / guanylate kinase-associated protein clustering / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuron to neuron synapse / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission ...protein-containing complex assembly involved in synapse maturation / : / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / guanylate kinase-associated protein clustering / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuron to neuron synapse / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / trans-synaptic signaling, modulating synaptic transmission / trans-synaptic protein complex / negative regulation of filopodium assembly / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / cerebellar granule cell differentiation / slit diaphragm / postsynaptic density protein 95 clustering / postsynaptic membrane assembly / synapse maturation / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / vocal learning / presynaptic membrane assembly / neuroligin family protein binding / positive regulation of synapse maturation / maintenance of synapse structure / regulation of grooming behavior / synaptic vesicle clustering / presynapse assembly / synaptic membrane adhesion / regulation of postsynaptic specialization assembly / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / receptor localization to synapse / neuron cell-cell adhesion / NMDA glutamate receptor clustering / inhibitory synapse / calcium-dependent cell-cell adhesion / vocalization behavior / regulation of postsynaptic density assembly / protein localization to synapse / acetylcholine receptor binding / neurotransmitter secretion / regulation of synaptic vesicle cycle / AMPA selective glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synapse assembly / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / heterophilic cell-cell adhesion / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adult behavior / excitatory synapse / social behavior / endocytic vesicle / regulation of presynapse assembly / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / prepulse inhibition / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / axonal growth cone / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / neuron projection morphogenesis / presynaptic active zone membrane / cellular response to calcium ion / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / learning / positive regulation of protein localization to plasma membrane / calcium channel regulator activity / neuromuscular junction / establishment of protein localization / circadian rhythm / positive regulation of neuron projection development / GABA-ergic synapse / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuron projection development / calcium-dependent protein binding / transmembrane signaling receptor activity / presynaptic membrane / angiogenesis / nuclear membrane / chemical synaptic transmission / vesicle / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / signaling receptor binding / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein-containing complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Jelly Rolls - #200 ...Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Rudenko, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Regulation of Neurexin 1beta Tertiary Structure and Ligand Binding through Alternative Splicing
著者: Shen, K.C. / Kuczynska, D.A. / Wu, I.J. / Murray, B.H. / Sheckler, L.R. / Rudenko, G.
履歴
登録2007年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurexin-1-beta
B: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0704
ポリマ－47,9902
非ポリマー802
水6,359353
1
A: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0352
ポリマ－23,9951
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0352
ポリマ－23,9951
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.122, 39.260, 85.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B
91A
101B
111A
121B
131A
141B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYILEILEAA80 - 1156 - 41
21GLYGLYILEILEBB80 - 1156 - 41
32VALVALLEULEUAA120 - 12646 - 52
42VALVALLEULEUBB120 - 12646 - 52
53GLYGLYTYRTYRAA134 - 13860 - 64
63GLYGLYTYRTYRBB134 - 13860 - 64
74GLYGLYASPASPAA146 - 17072 - 96
84GLYGLYASPASPBB146 - 17072 - 96
95THRTHRGLUGLUAA179 - 196105 - 122
105THRTHRGLUGLUBB179 - 196105 - 122
116LEULEUGLNGLNAA219 - 233145 - 159
126LEULEUGLNGLNBB219 - 233145 - 159
137SERSERPROPROAA239 - 292165 - 218
147SERSERPROPROBB239 - 292165 - 218

-
要素

#1: タンパク質 Neurexin-1-beta / neurexin I-beta


分子量: 23994.895 Da / 分子数: 2 / 断片: LNS/LG domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nrxn1 / プラスミド: pGEX-KG / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q63373
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 353 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.64 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 17% Peg 8000, 0.1 M Tris pH 8.5, 0.2 M MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.5% beta-octyl-glucoside, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 32-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月1日
放射モノクロメーター: see beam-line specifications / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→19.9 Å / Num. all: 49680 / Num. obs: 49680 / % possible obs: 92.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 1.72→1.76 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.355 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 2877 / Rsym value: 0.355 / % possible all: 73.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2精密化
CNS精密化
MAR345softwareデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1C4R

1c4r


解像度: 1.72→19.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.487 / SU ML: 0.076 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22474 3770 7.6 %RANDOM
Rwork0.19745 ---
all0.19956 49679 --
obs0.19956 45909 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.719 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.48 Å20 Å2-0.91 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2980 0 2 353 3335
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0223075
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7081.934168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.265390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.39724.286140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.34515511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4411521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2475
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022325
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.21116
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.22046
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.2170
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0550.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2530.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4430.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.241.52032
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.72523112
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7631242
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1584.51056
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
632tight positional0.090.05
540medium positional0.330.5
632tight thermal0.260.5
540medium thermal0.852
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.765 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 209 -
Rwork0.356 2539 -
obs-2748 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5290.02931.0271.92690.5342.9277-0.0356-0.22850.1760.27770.0687-0.0557-0.1447-0.0386-0.033-0.09670.0122-0.0134-0.1759-0.0198-0.1995-9.928436.16262.6089
228.45558.278427.70892.40848.061326.9820.60380.1881-0.91550.19860.2012-0.05921.23140.4388-0.80490.21290.0581-0.1929-0.0162-0.09160.008215.603740.387481.1426
33.53820.6220.54161.64830.17311.4277-0.0404-0.1531-0.13530.08060.02530.10290.0729-0.0650.0151-0.1998-0.00330.0413-0.20630.0163-0.161343.8979-10.031844.7897
423.99743.91967.86380.95920.9133.0094-0.420.29730.6954-0.09610.18230.2529-0.3509-0.0190.2377-0.1083-0.0260.0001-0.13090.03380.021715.2238-14.533931.6886
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA80 - 1986 - 124
2X-RAY DIFFRACTION1AA238 - 294164 - 220
3X-RAY DIFFRACTION2AA216 - 237142 - 163
4X-RAY DIFFRACTION3BB80 - 1986 - 124
5X-RAY DIFFRACTION3BB238 - 292164 - 218
6X-RAY DIFFRACTION4BB216 - 237142 - 163

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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