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- PDB-1c4r: THE STRUCTURE OF THE LIGAND-BINDING DOMAIN OF NEUREXIN 1BETA: REG... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c4r
タイトルTHE STRUCTURE OF THE LIGAND-BINDING DOMAIN OF NEUREXIN 1BETA: REGULATION OF LNS DOMAIN FUNCTION BY ALTERNATIVE SPLICING
要素NEUREXIN-I BETA
キーワードMEMBRANE PROTEIN / LECTIN-LIKE / NEUROBIOLOGY / CELL-CELL ADHESION / CELL-CELL RECOGNITION / ALTERNATIVE SPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex assembly involved in synapse maturation / : / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / guanylate kinase-associated protein clustering / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuron to neuron synapse / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission ...protein-containing complex assembly involved in synapse maturation / : / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / guanylate kinase-associated protein clustering / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuron to neuron synapse / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / trans-synaptic signaling, modulating synaptic transmission / trans-synaptic protein complex / negative regulation of filopodium assembly / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / cerebellar granule cell differentiation / slit diaphragm / postsynaptic density protein 95 clustering / postsynaptic membrane assembly / synapse maturation / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / vocal learning / presynaptic membrane assembly / neuroligin family protein binding / positive regulation of synapse maturation / maintenance of synapse structure / regulation of grooming behavior / synaptic vesicle clustering / presynapse assembly / synaptic membrane adhesion / regulation of postsynaptic specialization assembly / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / receptor localization to synapse / neuron cell-cell adhesion / NMDA glutamate receptor clustering / inhibitory synapse / calcium-dependent cell-cell adhesion / vocalization behavior / regulation of postsynaptic density assembly / protein localization to synapse / acetylcholine receptor binding / neurotransmitter secretion / regulation of synaptic vesicle cycle / AMPA selective glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synapse assembly / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / heterophilic cell-cell adhesion / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adult behavior / excitatory synapse / endocytic vesicle / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of presynapse assembly / prepulse inhibition / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / axonal growth cone / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / neuron projection morphogenesis / presynaptic active zone membrane / cellular response to calcium ion / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / learning / positive regulation of protein localization to plasma membrane / calcium channel regulator activity / neuromuscular junction / establishment of protein localization / circadian rhythm / positive regulation of neuron projection development / GABA-ergic synapse / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuron projection development / calcium-dependent protein binding / transmembrane signaling receptor activity / presynaptic membrane / angiogenesis / nuclear membrane / chemical synaptic transmission / vesicle / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / signaling receptor binding / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein-containing complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Jelly Rolls - #200 ...Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Rudenko, G. / Nguyen, T. / Chelliah, Y. / Sudhof, T.C. / Deisenhofer, J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: The structure of the ligand-binding domain of neurexin Ibeta: regulation of LNS domain function by alternative splicing.
著者: Rudenko, G. / Nguyen, T. / Chelliah, Y. / Sudhof, T.C. / Deisenhofer, J.
履歴
登録1999年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUREXIN-I BETA
B: NEUREXIN-I BETA
C: NEUREXIN-I BETA
D: NEUREXIN-I BETA
E: NEUREXIN-I BETA
F: NEUREXIN-I BETA
G: NEUREXIN-I BETA
H: NEUREXIN-I BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,5458
ポリマ－157,5458
非ポリマー00
水1,946108
1
A: NEUREXIN-I BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6931
ポリマ－19,6931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NEUREXIN-I BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6931
ポリマ－19,6931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: NEUREXIN-I BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6931
ポリマ－19,6931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: NEUREXIN-I BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6931
ポリマ－19,6931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: NEUREXIN-I BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6931
ポリマ－19,6931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: NEUREXIN-I BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6931
ポリマ－19,6931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: NEUREXIN-I BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6931
ポリマ－19,6931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
H: NEUREXIN-I BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6931
ポリマ－19,6931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.600, 195.900, 103.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.424815, 0.840268, -0.33687), (-0.390713, 0.505855, 0.76906), (0.816624, -0.195089, 0.543199)-16.3289, 27.93887, -56.88909
2given(-0.999994, -0.002871, -0.002148), (0.002873, -0.999996, -0.000619), (-0.002147, -0.000626, 0.999997)56.89447, 114.06898, -51.76969
3given(-0.452665, 0.67133, -0.586865), (-0.393556, 0.440163, 0.807075), (0.80013, 0.596299, 0.06496)44.31973, 16.31723, -20.75792
4given(-0.547045, -0.046415, -0.835815), (0.019452, -0.998897, 0.042741), (-0.836877, 0.007123, 0.547344)86.74764, 98.46935, 45.61501
5given(-0.422769, -0.829235, 0.365561), (0.381053, -0.528652), (0.822231, -0.181373, 0.539481)70.67656, 87.05943, -5.62592
6given(0.457336, -0.633189, 0.624433), (0.416336, -0.468016, -0.779503), (0.785817, 0.616468, 0.049579)8.57387, 96.52338, 31.55213
7given(0.457336, -0.633189, 0.624433), (0.416336, -0.468016, -0.779503), (0.785817, 0.616468, 0.049579)8.57387, 96.52338, 31.55213

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要素

#1: タンパク質
NEUREXIN-I BETA


分子量: 19693.072 Da / 分子数: 8 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PGEX-KG / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q63373
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.24 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
3150 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
515 %1,2,3-heptanetriol1drop
621 %(w/v)mPEG50001reservoir
7100 mMsodium cacodylate1reservoir
8200 mMammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 1.0712, 0.9791, 0.9793, 0.9221
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.07121
20.97911
30.97931
40.92211
反射Biso Wilson estimate: 29.3 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 73128 / % possible obs: 98.1 % / Num. measured all: 351083 / Rmerge(I) obs: 0.095
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.64 Å / % possible obs: 82.7 % / Rmerge(I) obs: 0.495 / Mean I/σ(I) obs: 3.1

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
CNS位相決定
精密化解像度: 2.6→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 3841 5.3 %SHELLS
Rwork0.249 ---
obs0.249 72682 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.87 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.96 Å20 Å20 Å2
2---12.35 Å20 Å2
3---1.39 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10888 0 0 10951 21839
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 441 3.7 %
Rwork0.309 11531 -
obs--99 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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