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- PDB-2qrv: Structure of Dnmt3a-Dnmt3L C-terminal domain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qrv
タイトルStructure of Dnmt3a-Dnmt3L C-terminal domain complex
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
キーワードtransferase/transferase regulator / DNA methyltransferase 3a (Dnmt3a) and its regulatory factor / DNA methyltransferase 3-like protein (Dnmt3L) / Nucleus / S-adenosyl-L-methionine / transferase-transferase regulator COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / transposable element silencing by heterochromatin formation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / genomic imprinting / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity ...epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / transposable element silencing by heterochromatin formation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / genomic imprinting / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / unmethylated CpG binding / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / autosome genomic imprinting / SUMOylation of DNA methylation proteins / ESC/E(Z) complex / XY body / cellular response to ethanol / response to vitamin A / response to ionizing radiation / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / lncRNA binding / hepatocyte apoptotic process / negative regulation of gene expression, epigenetic / male meiosis I / chromosome, centromeric region / catalytic complex / heterochromatin / DNA methylation / enzyme activator activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / condensed nuclear chromosome / PRC2 methylates histones and DNA / post-embryonic development / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / stem cell differentiation / cellular response to amino acid stimulus / placenta development / response to cocaine / response to lead ion / euchromatin / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / response to toxic substance / neuron differentiation / transcription corepressor activity / response to estradiol / spermatogenesis / methylation / cellular response to hypoxia / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #90 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. ...Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #90 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Single Sheet / Vaccinia Virus protein VP39 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Jia, D. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Structure of Dnmt3a bound to Dnmt3L suggests a model for de novo DNA methylation.
著者: Jia, D. / Jurkowska, R.Z. / Zhang, X. / Jeltsch, A. / Cheng, X.
履歴
登録2007年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
D: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
E: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
F: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
G: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
H: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,15212
ポリマ－242,6158
非ポリマー1,5384
水00
1
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
D: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,0766
ポリマ－121,3074
非ポリマー7692
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
F: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
G: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
H: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,0766
ポリマ－121,3074
非ポリマー7692
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)401.881, 401.881, 49.689
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
詳細There were two tetramer complexes per crystallographic asymmetric unit. Each tetramer contains two pairs of Dnmt3a-3L hetero-dimers (3L-3a-3a-3L) with two 3L-3a interfaces and one 3a-3a interface.

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要素

#1: タンパク質
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / Dnmt3a / DNA methyltransferase HsaIIIA / DNA MTase HsaIIIA / M.HsaIIIA


分子量: 33961.148 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 623 to 908 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3A / プラスミド: pXC528 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q9Y6K1, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: タンパク質
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like


分子量: 26692.486 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 160 to 386 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3L / プラスミド: pXC510 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9UJW3
#3: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.29 %
解説: THERE ARE TWO TETRAMER COMPLEXES PER ASYMMETRIC UNIT. TETRAMER FORMED BY CHAINS A,B,C,D IS MORE STABLE THAN THE TETRAMER FORMED BY CHAINS E,F,G,H. WITHIN EACH TETRAMER, THE DNMT3L MOLECULES ...解説: THERE ARE TWO TETRAMER COMPLEXES PER ASYMMETRIC UNIT. TETRAMER FORMED BY CHAINS A,B,C,D IS MORE STABLE THAN THE TETRAMER FORMED BY CHAINS E,F,G,H. WITHIN EACH TETRAMER, THE DNMT3L MOLECULES HAVE HIGHER B-FACTOR THAN THAT OF DNMT3A, INDICATING DNMT3L MOLECULES - LOCATED IN THE OUTER SURFACES OF TETRAMER - ARE MORE MOBILE.
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: The final protein solution CONTAINED ~100 TO 133 micro M COMPLEX IN 20 milli M TRIS/HCL, PH 8.0, 100 milli M NACL, 5 % GLYCEROL, AND 0.1 % MERCAPTOETHANOL. Crystals were obtained with the ...詳細: The final protein solution CONTAINED ~100 TO 133 micro M COMPLEX IN 20 milli M TRIS/HCL, PH 8.0, 100 milli M NACL, 5 % GLYCEROL, AND 0.1 % MERCAPTOETHANOL. Crystals were obtained with the mother liquor containing 2~5 % PEG 3000, 100 mM Tris/HCl, pH 8.0, 5 % glycerol at 16C, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11731
21731
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.0, 0.9792, 0.9785,0.9719
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月6日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97921
30.97851
40.97191
反射解像度: 2.89→40 Å / Num. all: 65264 / Num. obs: 65264 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 85.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.89→2.99 Å / Rmerge(I) obs: 0.488 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 92.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PV0

2pv0


解像度: 2.89→38.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 332407.34 / Data cutoff high rms absF: 332407.34 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: The non-crystallographic symmetry was used as restrains in the CNS refinement, and was released for the side chains at the later cycles to account for different interaction environments of ...詳細: The non-crystallographic symmetry was used as restrains in the CNS refinement, and was released for the side chains at the later cycles to account for different interaction environments of crystal packing with each molecule. The group B-factor for each residue was refined at the earlier stage of refinement and the individual B-factor for each atom was refined at the later cycles.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 2756 5.1 %RANDOM
Rwork0.259 ---
all0.259 65264 --
obs0.259 54424 81.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.7996 Å2 / ksol: 0.279674 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 101.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.92 Å224.85 Å20 Å2
2--9.92 Å20 Å2
3----19.84 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.49 Å
Luzzati d res low-40 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→38.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14557 0 104 0 14661
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.841.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.072.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.89→2.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.46 121 4.8 %
Rwork0.467 2410 -
obs--38 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4sah.parion.top
X-RAY DIFFRACTION5ion.paramsah.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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