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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qk0
タイトルStructural Basis of Microtubule Plus End Tracking by XMAP215, CLIP-170 and EB1
要素CAP-Gly domain-containing linker protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / CLIP-170 / Cap-Gly domain / microtubule plus end / +TIP
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / Signaling by LTK in cancer / intermediate filament / RHO GTPases activate IQGAPs / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / ruffle / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase ...microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / Signaling by LTK in cancer / intermediate filament / RHO GTPases activate IQGAPs / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / ruffle / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / tubulin binding / cytoplasmic vesicle membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / cell cortex / microtubule binding / microtubule / centrosome / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CLIP1, zinc knuckle / CLIP1 zinc knuckle / CAP Gly-rich-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / SH3 type barrels. ...CLIP1, zinc knuckle / CLIP1 zinc knuckle / CAP Gly-rich-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CAP-Gly domain-containing linker protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Slep, K.C. / Vale, R.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2007
タイトル: Structural Basis of Microtubule Plus End Tracking by XMAP215, CLIP-170, and EB1.
著者: Slep, K.C. / Vale, R.D.
履歴
登録2007年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAP-Gly domain-containing linker protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2431
ポリマ-8,2431
非ポリマー00
1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)27.242, 42.533, 51.806
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細CLIP-170 is a homodimer formed via a large central coiled coil region not included in this construct. This construct embodies only Cap-Gly domain 1.

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要素

#1: タンパク質 CAP-Gly domain-containing linker protein 1 / Restin / Cytoplasmic linker protein 170 alpha-2 / CLIP-170 / Reed-Sternberg intermediate filament- ...Restin / Cytoplasmic linker protein 170 alpha-2 / CLIP-170 / Reed-Sternberg intermediate filament-associated protein / Cytoplasmic linker protein 1


分子量: 8243.236 Da / 分子数: 1 / 断片: Cap-Gly domain 1 / 変異: L124M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLIP1, CYLN1, RSN / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 pLysS / 参照: UniProt: P30622
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 1.2 M Sodium malonate, 100 mM Glycine, 1.1 mM Lanthanum chloride, Protein concentration 15 mg/ml, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.97964, 1.12713
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月23日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979641
21.127131
Reflection

Χ2: 1 / D res high: 2 Å / D res low: 50 Å

IDAv σ(I) over netIRmerge(I) obsNum. obs% possible obs
127.6320080.048789999.7
237.6288770.046785599.4
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
4.315098.910.0280.964
3.424.3199.610.0341.008
2.993.4210010.0440.964
2.712.9910010.0570.955
2.522.7110010.0641.004
2.372.5299.910.0671.046
2.252.3799.710.0641.004
2.152.2510010.0750.987
2.072.1598.910.0770.99
22.0710010.0921.026
4.315099.520.030.976
3.424.3198.720.0361.016
2.993.4299.720.0430.956
2.712.9999.620.0530.999
2.522.7199.920.0550.994
2.372.5299.120.0570.983
2.252.3799.220.0581.022
2.152.2599.720.0641.018
2.072.1598.520.0711.024
22.0799.920.0791.05
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 7855 / % possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rsym value: 4.6 / Χ2: 1.004 / Net I/σ(I): 37.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.079 / Mean I/σ(I) obs: 15 / Num. unique all: 810 / Rsym value: 7.9 / Χ2: 1.05 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing dm shell解像度: 2→500.01 Å / Delta phi final: 0.213 / FOM : 0.229 / 反射: 7778

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
CNS精密化
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→32.88 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 814 10.3 %Random 10%
Rwork0.173 ---
obs-7778 98.8 %-
溶媒の処理Bsol: 51.033 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 11.085 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.007 Å20 Å20 Å2
2---0.46 Å20 Å2
3----0.548 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→32.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数572 0 0 66 638
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2041.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.2762
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.6372
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3252.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 92 -
Rwork0.162 --
obs-793 98 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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