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- PDB-6cfn: Crystal Structure of the DNA-free Glucocorticoid Receptor DNA Bin... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6cfn | ||||||
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Title | Crystal Structure of the DNA-free Glucocorticoid Receptor DNA Binding Domain | ||||||
![]() | Glucocorticoid receptor | ||||||
![]() | DNA BINDING PROTEIN / DNA binding domain / nuclear receptor / glucocorticoid receptor | ||||||
Function / homology | ![]() Regulation of NPAS4 gene transcription / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / response to cortisol / steroid hormone binding / PTK6 Expression / glucocorticoid metabolic process / neuroinflammatory response / mammary gland duct morphogenesis / microglia differentiation ...Regulation of NPAS4 gene transcription / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / response to cortisol / steroid hormone binding / PTK6 Expression / glucocorticoid metabolic process / neuroinflammatory response / mammary gland duct morphogenesis / microglia differentiation / astrocyte differentiation / maternal behavior / cellular response to glucocorticoid stimulus / motor behavior / regulation of gluconeogenesis / adrenal gland development / cellular response to steroid hormone stimulus / estrogen response element binding / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / core promoter sequence-specific DNA binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / steroid binding / TBP-class protein binding / cellular response to dexamethasone stimulus / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / synaptic transmission, glutamatergic / chromosome segregation / promoter-specific chromatin binding / SUMOylation of intracellular receptors / Hsp90 protein binding / Nuclear Receptor transcription pathway / positive regulation of miRNA transcription / response to wounding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / spindle / nuclear receptor activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of neuron apoptotic process / : / chromatin organization / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / gene expression / Potential therapeutics for SARS / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear speck / mitochondrial matrix / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / synapse / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Frank, F. / Okafor, C.D. / Ortlund, E.A. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The first crystal structure of a DNA-free nuclear receptor DNA binding domain sheds light on DNA-driven allostery in the glucocorticoid receptor. Authors: Frank, F. / Okafor, C.D. / Ortlund, E.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 504.5 KB | Display | |
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Data in CIF | ![]() | 32.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4hn5S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
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Components
#1: Protein | Mass: 10005.842 Da / Num. of mol.: 8 / Mutation: UNP Residues 418-506 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.2 Å3/Da / Density % sol: 61 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 25% PEG3350, 50 mM Tris pH8.5, and 200 mM di-sodium tartrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 3, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→36 Å / Num. obs: 33141 / % possible obs: 89.5 % / Redundancy: 2.4 % / Rpim(I) all: 0.1 / Rrim(I) all: 0.18 / Χ2: 53.6 / Net I/σ(I): 14.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.59 Å / Redundancy: 1.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 2095 / CC1/2: 0.56 / Rpim(I) all: 0.46 / Rrim(I) all: 0.65 / % possible all: 56.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4HN5 Resolution: 2.5→36.042 Å / SU ML: 0.34 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / Phase error: 31.36 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→36.042 Å
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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