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- PDB-2qjz: Structural Basis of Microtubule Plus End Tracking by XMAP215, CLI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qjz
タイトルStructural Basis of Microtubule Plus End Tracking by XMAP215, CLIP-170 and EB1
要素Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードPROTEIN BINDING / EB1 / calponin homology domain / microtubule plus end / +TIP
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to mitotic spindle / protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / mitotic spindle microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding ...protein localization to mitotic spindle / protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / mitotic spindle microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / protein localization to centrosome / microtubule organizing center / negative regulation of microtubule polymerization / mitotic spindle pole / cytoplasmic microtubule / establishment of mitotic spindle orientation / microtubule polymerization / spindle midzone / spindle assembly / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / positive regulation of microtubule polymerization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / protein localization / cell migration / microtubule / cadherin binding / cell division / focal adhesion / centrosome / protein kinase binding / Golgi apparatus / RNA binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily ...EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Slep, K.C. / Vale, R.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Structural Basis of Microtubule Plus End Tracking by XMAP215, CLIP-170, and EB1.
著者: Slep, K.C. / Vale, R.D.
履歴
登録2007年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9102
ポリマ－28,9102
非ポリマー00
水5,441302
1
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4551
ポリマ－14,4551
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4551
ポリマ－14,4551
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.334, 65.220, 63.091
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.240, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a dimer formed by a conserved C-terminal coiled-coil / four helix bundle dimerization domain not included in this construct.

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 14455.015 Da / 分子数: 2 / 断片: Calponin Homology Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPRE1 / プラスミド: pGEX-6P2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 pLysS / 参照: UniProt: Q15691
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 11.5% 2-propanol, 190 mM Sodium citrate, 100 mM Hepes, Protein concentration 20 mg/ml, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.9798, 1.1271, 0.7999
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月10日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97981
21.12711
30.79991
Reflection

Χ2: 0.99 / D res low: 50 Å

IDAv σ(I) over netI数Rmerge(I) obsD res high (Å)Num. obs% possible obs
116.41950100.0491.56967294.1
229.11384980.0351.65170384.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
3.75091.610.0260.985
2.943.795.110.030.957
2.562.9496.710.0350.964
2.332.5697.610.0411.013
2.162.3398.910.0481.014
2.042.1699.310.0570.996
1.932.0499.410.0721.02
1.851.9399.710.0960.973
1.781.8599.510.1210.986
1.721.7899.410.1530.974
1.661.7298.910.1750.975
1.621.6697.410.2060.987
1.571.628910.2280.961
1.531.578110.2580.976
1.51.5368.710.3150.938
3.955095.920.0240.998
3.133.9598.120.0260.973
2.743.1398.920.030.985
2.492.7499.220.0340.969
2.312.4999.520.0390.99
2.172.3199.720.0450.986
2.062.1799.920.0521.018
1.972.0699.920.0610.991
1.91.9799.920.0740.958
1.831.995.120.0791.019
1.771.8384.520.081.052
1.721.7770.320.0881.009
1.681.7257.320.0991.036
1.641.6843.720.1261.027
1.61.6431.920.1431.036
反射解像度: 1.25→50 Å / Num. obs: 63420 / % possible obs: 97.4 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 5.4 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.25→1.29 Å / Rmerge(I) obs: 0.321 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 5181 / Rsym value: 32.1 / Χ2: 0.941 / % possible all: 95.7

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing dm shell解像度: 1.6→500.01 Å / Delta phi final: 0.123 / FOM : 0.126 / 反射: 51131

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
PDB_EXTRACT2データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.25→45.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 1.382 / SU ML: 0.028 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.057 / ESU R Free: 0.052 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 6318 9.9 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.177 63420 97.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.271 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→45.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1974 0 0 302 2276
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222020
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0331.9452708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4345238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.23525.192104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.16415380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.908156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2276
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021536
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.21000
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.21425
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0960.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0850.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9991.51222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5521904
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2693905
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2094.5804
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.46132127
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free2.7793302
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.47431974
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 486 -
Rwork0.19 4140 -
obs-4626 95.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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