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万見
- PDB-2qcs: A complex structure between the Catalytic and Regulatory subunit ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qcs
タイトルA complex structure between the Catalytic and Regulatory subunit of Protein Kinase A that represents the inhibited state
要素(cAMP-dependent protein ...) x 2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / cyclic adenosine monophosphate / cAMP-dependent protein kinase / PKA holoenzyme / cyclic nucleotide binding domain / protein-protein interaction / conformational change / PROTEIN BINDING / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / spontaneous exocytosis of neurotransmitter / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of meiotic cell cycle / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins ...: / spontaneous exocytosis of neurotransmitter / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of meiotic cell cycle / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Regulation of insulin secretion / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / PKA activation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / Mitochondrial protein degradation / RET signaling / nucleotide-activated protein kinase complex / Hedgehog 'off' state / Ion homeostasis / VEGFA-VEGFR2 Pathway / regulation of cellular respiration / regulation of protein processing / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / cellular response to cold / cardiac muscle cell proliferation / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / cAMP-dependent protein kinase activity / ciliary base / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / cAMP-dependent protein kinase complex / AMP-activated protein kinase activity / sarcomere organization / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to glucagon stimulus / protein kinase A regulatory subunit binding / negative regulation of activated T cell proliferation / plasma membrane raft / protein kinase A catalytic subunit binding / axoneme / mesoderm formation / immunological synapse / sperm flagellum / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of smoothened signaling pathway / cAMP binding / positive regulation of gluconeogenesis / sperm midpiece / negative regulation of TORC1 signaling / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / protein kinase A signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein export from nucleus / multivesicular body / acrosomal vesicle / positive regulation of protein export from nucleus / neural tube closure / cellular response to glucose stimulus / regulation of protein phosphorylation / modulation of chemical synaptic transmission / neuromuscular junction / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / small GTPase binding / mRNA processing / presynapse / manganese ion binding / cellular response to heat / peptidyl-serine phosphorylation / postsynapse / dendritic spine / regulation of cell cycle / protein kinase activity / nuclear speck / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity
類似検索 - 分子機能
: / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain ...: / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / Jelly Rolls / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kim, C. / Cheng, C.Y. / Saldanha, A.S. / Taylor, S.S.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: PKA-I holoenzyme structure reveals a mechanism for cAMP-dependent activation.
著者: Kim, C. / Cheng, C.Y. / Saldanha, S.A. / Taylor, S.S.
履歴
登録2007年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32021年10月20日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase, alpha-catalytic subunit
B: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,15116
ポリマ－73,4602
非ポリマー1,69114
水5,206289
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.809, 125.809, 140.941
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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CAMP-dependent protein ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase, alpha-catalytic subunit / PKA C-alpha


分子量: 40737.297 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkaca, Pkaca / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit


分子量: 32723.146 Da / 分子数: 1 / 断片: REGULATORY SUBUNIT / Mutation: R333K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PRKAR1A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00514

-
非ポリマー , 7種, 303分子

#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#7: 化合物 ChemComp-TAM / TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE / 3-アミノ-3-(2-ヒドロキシエチル)-1,5-ペンタンジオ-ル


分子量: 163.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H17NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 2.0M(NH4)2SO4, 0.1M Citrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月14日
放射モノクロメーター: Si 111 Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 62263 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 19.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1U7E

1u7e
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 8.201 / SU ML: 0.111 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 3160 5.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.194 59282 94.9 %-
all-62262 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.88 Å20.44 Å20 Å2
2--0.88 Å20 Å2
3----1.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5059 0 96 289 5444
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0225197
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023580
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4391.9767034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94538653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5155627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.64523.934244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.23515.034878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2811534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2755
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021096
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.2933
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1940.23697
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.22466
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.22750
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2293
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2830.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2010.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7081.53416
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1421.51275
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05225033
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.57632297
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2594.52001
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 150 -
Rwork0.289 2864 -
obs--62.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.083-0.4111-0.47361.75310.59412.8580.21360.21770.0908-0.3443-0.1702-0.3641-0.03080.3806-0.0434-0.08240.13830.11680.00470.0386-0.094182.9942-24.4065-24.1771
21.2124-0.1155-0.04441.45340.10151.42570.11560.0737-0.0221-0.0882-0.155-0.05610.16340.08860.0395-0.03350.0780.0086-0.0659-0.0259-0.125470.3818-30.3568-10.926
30.8289-0.57290.12471.367-0.45910.6609-0.08920.06440.07790.017-0.05650.0976-0.24420.06090.14570.00170.02090.0004-0.1476-0.0337-0.082360.6568-4.3599-3.86
41.53010.0042-0.1572.85980.37352.53680.0157-0.0091-0.02190.0660.0422-0.0207-0.24550.0338-0.058-0.040.0116-0.0489-0.10070.0396-0.142975.0095-18.70526.1392
56.0788-6.0224-5.95657.114810.097921.17490.27880.34230.04190.2027-0.36860.28350.17650.31320.0898-0.01870.12430.05090.05310.0076-0.14572.7041-26.217-24.0498
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA13 - 12813 - 128
2X-RAY DIFFRACTION2AA129 - 350129 - 350
3X-RAY DIFFRACTION3BB90 - 2551 - 166
4X-RAY DIFFRACTION4BB256 - 376167 - 287
5X-RAY DIFFRACTION5AL - D400 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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