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- PDB-5jr7: Crystal structure of an ACRDYS heterodimer [RIa(92-365):C] of PKA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jr7
タイトルCrystal structure of an ACRDYS heterodimer [RIa(92-365):C] of PKA
要素
  • cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
  • cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
キーワードTransferase/cAMP binding Protein / PKA signaling / RIa subunit / disease mutations / dysfunctional ACRDYS mutant / Transferase-cAMP binding Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm head-tail coupling apparatus / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling ...sperm head-tail coupling apparatus / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / PKA activation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / RET signaling / nucleotide-activated protein kinase complex / Hedgehog 'off' state / Mitochondrial protein degradation / Ion homeostasis / VEGFA-VEGFR2 Pathway / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cardiac muscle cell proliferation / cAMP-dependent protein kinase activity / sarcomere organization / protein localization to lipid droplet / cAMP-dependent protein kinase complex / regulation of bicellular tight junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / cellular response to cold / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / ciliary base / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / negative regulation of activated T cell proliferation / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / sperm flagellum / plasma membrane raft / immunological synapse / axoneme / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / cAMP binding / negative regulation of TORC1 signaling / regulation of proteasomal protein catabolic process / sperm midpiece / multivesicular body / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / protein export from nucleus / acrosomal vesicle / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to glucose stimulus / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / neuromuscular junction / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / mRNA processing / peptidyl-serine phosphorylation / manganese ion binding / cellular response to heat / postsynapse / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain ...cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / Jelly Rolls / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Jelly Rolls / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.56 Å
データ登録者Bruystens, J.G.H. / Wu, J. / Taylor, S.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM 034921 米国
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure of a PKA RI alpha Recurrent Acrodysostosis Mutant Explains Defective cAMP-Dependent Activation.
著者: Bruystens, J.G. / Wu, J. / Fortezzo, A. / Del Rio, J. / Nielsen, C. / Blumenthal, D.K. / Rock, R. / Stefan, E. / Taylor, S.S.
履歴
登録2016年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
B: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
C: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
D: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,1556
ポリマ－143,3014
非ポリマー8542
水00
1
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
B: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,0783
ポリマ－71,6502
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area27630 Å2
手法PISA
2
C: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
D: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,0783
ポリマ－71,6502
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4580 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area28520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.146, 66.790, 87.932
Angle α, β, γ (deg.)101.76, 89.37, 105.27
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 40737.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkaca, Pkaca / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit


分子量: 30913.094 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 92-366 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PRKAR1A / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P00514
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.13 % / 解説: There are two molecules per asymmetrical unit
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium thiocyanate and 20% PEG 3350 with the protein at a final concentration of 5 mg/ml in a 1.6 ul drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月12日
放射モノクロメーター: Double-crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.56→50 Å / Num. obs: 15767 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 3.56→3.63 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7_650精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QCS

2qcs


解像度: 3.56→49.11 Å / SU ML: 0.58 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 38.87
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.322 765 5.09 %Random selection
Rwork0.266 ---
obs0.269 15043 97.4 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / Bsol: 74.42 Å2 / ksol: 0.29 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.7709 Å20.1923 Å2-5.506 Å2
2--9.7992 Å2-8.1156 Å2
3----7.0283 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.56→49.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9611 0 54 0 9665
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099971
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.73813489
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.063690
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1261452
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071728
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5601-3.83490.40171450.36682831X-RAY DIFFRACTION97
3.8349-4.22060.39021320.30442814X-RAY DIFFRACTION95
4.2206-4.83090.36361590.24722841X-RAY DIFFRACTION97
4.8309-6.08460.30651650.27292890X-RAY DIFFRACTION99
6.0846-49.11040.25581640.21822902X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.44740.67580.27911.08340.42730.1717-0.13120.15170.0424-0.2797-0.09961.0231-0.72870.202-0.24641.03760.3876-0.52770.7090.03860.74143.9034-27.68777.3914
20.89130.2773-0.50172.1089-1.27961.53910.21590.37620.04120.11670.63531.1316-0.4117-0.77221.2926-0.1526-0.2077-0.06790.1565-0.0660.10946.5287-34.008122.8319
31.6014-0.1732-0.26070.5674-0.00830.4822-0.4420.45850.0280.0860.22580.1113-0.03620.011-0.69030.02620.059-0.02210.0763-0.0160.278424.1035-29.216224.2045
40.5038-0.2816-0.13620.16530.12410.37820.20680.50730.214-0.3566-0.188-0.0173-0.0624-0.03680.04360.2958-0.0460.03420.49970.0018-0.138326.8355-36.891511.6878
50.84190.3994-0.14750.427-0.36580.68210.13510.59490.7383-0.2215-0.10080.4572-0.4587-0.6267-0.35610.51010.3463-0.06061.0478-0.05490.8655-2.1268-32.09130.4277
60.3378-0.00930.00730.98950.58290.80940.0755-0.12330.11770.56750.27950.09630.2427-0.2493-0.39180.10150.4872-0.21050.22250.13890.741518.0362-9.950531.1525
70.0346-0.01460.05330.0087-0.01890.2104-0.16770.323-0.1030.02970.2109-0.25830.36060.5006-0.00990.469-0.07760.05650.2896-0.18550.931933.6984-4.062535.8501
80.72460.1483-0.20650.0936-0.18250.4487-0.1104-0.4721-0.25610.2042-0.0602-0.0402-0.1240.0212-0.4671.76420.2687-0.30050.35640.4760.077823.2745-11.457551.5686
90.054-0.0428-0.01840.0642-0.00790.03-0.0237-0.1027-0.01370.02660.02730.06330.05270.0536-0.04181.15290.21790.06330.1308-0.09740.486719.9886-16.360340.21
100.0691-0.0263-0.07650.07990.12680.2341-0.0008-0.1313-0.07820.32740.1999-0.07590.1930.16630.14651.36890.27750.28230.5323-0.10690.388324.3038-6.079951.3862
110.2014-0.1194-0.00110.27490.25420.3243-0.2733-0.05050.13830.2806-0.15260.3860.1285-0.0981-1.02620.7085-0.0907-0.0126-0.5967-0.27590.309326.083-4.096619.2413
120.4575-0.0706-0.31920.5720.03250.27260.07680.29490.1851-0.0167-0.03420.2377-0.0264-0.42420.08770.1157-0.2348-0.14480.22590.03570.622541.8508-4.747611.1379
130.01130.00120.02360.00080.00360.0476-0.04070.0240.058-0.0038-0.0386-0.0301-0.08280.0829-0.08291.1608-0.34730.27590.77670.25930.999564.92953.57076.1012
140.67080.34020.22950.6493-0.32610.916-0.0962-0.2577-0.0732-0.2652-0.0601-0.18140.13310.4839-1.41280.3541-0.22250.130.54960.00570.146645.5217-4.73728.9958
150.20290.22990.00460.64670.22210.1262-0.1441-0.0546-0.5064-0.1-0.2291-0.97230.64110.07960.0411.30160.14460.39490.79780.37630.91812.0725-26.059952.3278
160.3565-0.10230.18620.43430.23550.52940.25950.4534-0.1161-0.4964-0.0446-0.93690.46081.21380.0695-0.3634-0.03780.36090.36030.17640.41119.8039-26.227369.2516
170.4904-0.18130.53130.6809-0.60670.85640.38470.39330.4649-0.6786-0.46170.25840.45850.6875-0.12120.3038-0.11260.1061-0.47250.36380.0854-7.7009-31.232868.7736
180.2138-0.0689-0.17070.5275-0.29190.41430.24640.35470.0242-0.2967-0.2993-0.19630.169-0.051-0.39810.47060.01670.17420.27560.1878-0.2357-10.5619-19.304560.3148
190.1103-0.0073-0.0476-0.00030.01320.059-0.08730.0017-0.1359-0.6384-0.1243-0.90140.1613-0.243-0.00370.81310.01750.20521.2597-0.1691.253318.6622-30.897375.2235
200.38550.07850.23190.0568-0.07480.4643-0.14220.1788-0.4129-0.12560.0406-0.02280.19710.46370.05930.45340.04550.25270.4151-0.02480.6518-1.9216-51.688567.2419
210.07570.1176-0.04910.2743-0.14740.08920.0474-0.1827-0.5330.2183-0.0967-0.09150.6178-0.499-0.00441.27590.09620.2090.8218-0.08231.1448-17.2913-58.997769.7545
220.6582-0.0062-0.0030.8522-0.57370.38460.1026-0.401-0.18660.52340.0736-0.2939-0.2353-0.08810.25671.520.4938-0.0744-0.00340.18260.7855-6.7361-58.762986.5012
230.0776-0.0487-0.09680.08110.02470.1485-0.1084-0.00730.0061-0.0214-0.05710.0310.078-0.0765-0.04861.31040.3908-0.33960.5678-0.1080.4447-3.4692-49.511978.0923
240.3238-0.1674-0.0420.6652-0.09750.1663-0.0289-0.10490.00990.141-0.0628-0.03090.1020.0311-0.30110.77870.5668-0.11840.2670.40931.0625-7.8314-63.634584.2824
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260.0485-0.08970.04560.22980.07890.59810.18150.0468-0.1278-0.1224-0.04450.12950.6995-0.6096-0.00370.58860.0916-0.04950.31930.0390.4421-26.2017-48.123446.8507
270.14860.1057-0.13660.0752-0.09710.1234-0.0389-0.0825-0.11010.0513-0.0335-0.02670.0340.0375-0.02111.7312-0.25320.20941.0771-0.01461.3378-50.1071-54.205940.063
280.37560.09030.1230.35940.00880.6654-0.0836-0.04-0.40410.00750.36680.12580.2889-0.37760.30050.47180.19870.0147-0.26080.20470.1622-29.9429-47.313845.0507
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESSEQ 13:42)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESSEQ 43:160)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESSEQ 161:272)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESSEQ 273:316)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESSEQ 317:350)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESSEQ 92:119)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'B' AND (RESSEQ 120:151)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'B' AND (RESSEQ 152:198)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'B' AND (RESSEQ 199:211)
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'B' AND (RESSEQ 212:225)
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN 'B' AND (RESSEQ 226:251)
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN 'B' AND (RESSEQ 252:302)
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN 'B' AND (RESSEQ 303:310)
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN 'B' AND (RESSEQ 311:358)
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN 'C' AND (RESSEQ 13:42)
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN 'C' AND (RESSEQ 43:160)
17X-RAY DIFFRACTION17CHAIN 'C' AND (RESSEQ 161:272)
18X-RAY DIFFRACTION18CHAIN 'C' AND (RESSEQ 273:316)
19X-RAY DIFFRACTION19CHAIN 'C' AND (RESSEQ 317:350)
20X-RAY DIFFRACTION20CHAIN 'D' AND (RESSEQ 92:119)
21X-RAY DIFFRACTION21CHAIN 'D' AND (RESSEQ 120:151)
22X-RAY DIFFRACTION22CHAIN 'D' AND (RESSEQ 152:198)
23X-RAY DIFFRACTION23CHAIN 'D' AND (RESSEQ 199:211)
24X-RAY DIFFRACTION24CHAIN 'D' AND (RESSEQ 212:225)
25X-RAY DIFFRACTION25CHAIN 'D' AND (RESSEQ 226:251)
26X-RAY DIFFRACTION26CHAIN 'D' AND (RESSEQ 252:302)
27X-RAY DIFFRACTION27CHAIN 'D' AND (RESSEQ 303:310)
28X-RAY DIFFRACTION28CHAIN 'D' AND (RESSEQ 311:357)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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