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Yorodumi- PDB-5jr7: Crystal structure of an ACRDYS heterodimer [RIa(92-365):C] of PKA -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5jr7 | ||||||
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Title | Crystal structure of an ACRDYS heterodimer [RIa(92-365):C] of PKA | ||||||
Components |
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Keywords | Transferase/cAMP binding Protein / PKA signaling / RIa subunit / disease mutations / dysfunctional ACRDYS mutant / Transferase-cAMP binding Protein complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information sperm connecting piece / spontaneous exocytosis of neurotransmitter / HDL assembly / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of meiotic cell cycle / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins ...sperm connecting piece / spontaneous exocytosis of neurotransmitter / HDL assembly / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of meiotic cell cycle / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Regulation of insulin secretion / GPER1 signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Hedgehog 'off' state / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / MAPK6/MAPK4 signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / PKA activation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / CD209 (DC-SIGN) signaling / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / RET signaling / Hedgehog 'off' state / Ion homeostasis / VEGFA-VEGFR2 Pathway / nucleotide-activated protein kinase complex / regulation of cellular respiration / regulation of protein processing / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / sarcomere organization / cAMP-dependent protein kinase / cellular response to cold / cardiac muscle cell proliferation / sperm capacitation / regulation of osteoblast differentiation / cAMP-dependent protein kinase activity / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / ciliary base / cAMP-dependent protein kinase complex / AMP-activated protein kinase activity / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to glucagon stimulus / protein kinase A regulatory subunit binding / axoneme / negative regulation of activated T cell proliferation / protein kinase A catalytic subunit binding / plasma membrane raft / immunological synapse / mesoderm formation / sperm flagellum / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of smoothened signaling pathway / protein kinase A signaling / cAMP binding / positive regulation of gluconeogenesis / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / negative regulation of TORC1 signaling / sperm midpiece / protein export from nucleus / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / multivesicular body / acrosomal vesicle / positive regulation of protein export from nucleus / neural tube closure / cellular response to glucose stimulus / regulation of protein phosphorylation / modulation of chemical synaptic transmission / neuromuscular junction / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / mRNA processing / small GTPase binding / presynapse / cellular response to heat / manganese ion binding / postsynapse / peptidyl-serine phosphorylation / dendritic spine / regulation of cell cycle / protein kinase activity / nuclear speck / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / centrosome Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Bos taurus (cattle) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.56 Å | ||||||
Authors | Bruystens, J.G.H. / Wu, J. / Taylor, S.S. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: J. Mol. Biol. / Year: 2016 Title: Structure of a PKA RI alpha Recurrent Acrodysostosis Mutant Explains Defective cAMP-Dependent Activation. Authors: Bruystens, J.G. / Wu, J. / Fortezzo, A. / Del Rio, J. / Nielsen, C. / Blumenthal, D.K. / Rock, R. / Stefan, E. / Taylor, S.S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5jr7.cif.gz | 501.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5jr7.ent.gz | 416.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5jr7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jr/5jr7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jr/5jr7 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2qcsS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 40737.297 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Prkaca, Pkaca / Production host: Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase #2: Protein | Mass: 30913.094 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 92-366 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bos taurus (cattle) / Gene: PRKAR1A / Production host: Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: P00514 #3: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.13 % / Description: There are two molecules per asymmetrical unit |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.2 M Sodium thiocyanate and 20% PEG 3350 with the protein at a final concentration of 5 mg/ml in a 1.6 ul drop |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 200 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 12, 2014 |
Radiation | Monochromator: Double-crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.56→50 Å / Num. obs: 15767 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 11.8 |
Reflection shell | Resolution: 3.56→3.63 Å / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 98.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2QCS Resolution: 3.56→49.11 Å / SU ML: 0.58 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / Phase error: 38.87
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Bsol: 74.42 Å2 / ksol: 0.29 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.56→49.11 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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