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- PDB-4g9i: Crystal structure of T.kodakarensis HypF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g9i
タイトルCrystal structure of T.kodakarensis HypF
要素Hydrogenase maturation protein HypF
キーワードTRANSFERASE / Zinc finger / Hydrogenase maturation / ATP binding / Carbamoylation
機能・相同性
機能・相同性情報


合成酵素; C-S結合を形成 / acylphosphatase activity / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / ligase activity / protein maturation / double-stranded RNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbamoyltransferase, HypF-type / Zinc finger, HypF-type / HypF, Kae1-like domain / : / HypF finger / HypF Kae1-like domain / Carbamoyltransferase, Kae1-like Domain, second subdomain / : / Threonylcarbamoyl-AMP synthase-like domain / Telomere recombination ...Carbamoyltransferase, HypF-type / Zinc finger, HypF-type / HypF, Kae1-like domain / : / HypF finger / HypF Kae1-like domain / Carbamoyltransferase, Kae1-like Domain, second subdomain / : / Threonylcarbamoyl-AMP synthase-like domain / Telomere recombination / YrdC-like domain profile. / tRNA N6-adenosine threonylcarbamoyltransferase / Acylphosphatase / Acylphosphatase-like domain / Acylphosphatase-like domain profile. / DHBP synthase RibB-like alpha/beta domain superfamily / Acylphosphatase-like domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbamoyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus kodakarensis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Tominaga, T. / Watanabe, S. / Matsumi, R. / Atomi, H. / Imanaka, T. / Miki, K.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Structure of the [NiFe]-hydrogenase maturation protein HypF from Thermococcus kodakarensis KOD1.
著者: Tominaga, T. / Watanabe, S. / Matsumi, R. / Atomi, H. / Imanaka, T. / Miki, K.
履歴
登録2012年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydrogenase maturation protein HypF
B: Hydrogenase maturation protein HypF
C: Hydrogenase maturation protein HypF
D: Hydrogenase maturation protein HypF
E: Hydrogenase maturation protein HypF
F: Hydrogenase maturation protein HypF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)527,02724
ポリマ－525,8506
非ポリマー1,17718
水00
1
A: Hydrogenase maturation protein HypF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8384
ポリマ－87,6421
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Hydrogenase maturation protein HypF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8384
ポリマ－87,6421
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Hydrogenase maturation protein HypF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8384
ポリマ－87,6421
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Hydrogenase maturation protein HypF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8384
ポリマ－87,6421
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Hydrogenase maturation protein HypF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8384
ポリマ－87,6421
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Hydrogenase maturation protein HypF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8384
ポリマ－87,6421
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)265.810, 265.810, 693.712
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質
Hydrogenase maturation protein HypF


分子量: 87641.672 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (古細菌)
株: KOD1 / 遺伝子: hypF, TK1997 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5JII4
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 81.71 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.6
詳細: 0.1M Tris-HCl, 3.7M sodium chloride, pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.5→50 Å / Num. obs: 143223 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.3 % / Rsym value: 0.174 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 4.5→4.66 Å / 冗長度: 9.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.689 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS1.3精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 4.5→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 13105382.56 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS. BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 7219 5 %RANDOM
Rwork0.279 ---
obs0.279 143223 90.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 116.973 Å2 / ksol: 0.28 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 186.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.18 Å20 Å20 Å2
2--8.18 Å20 Å2
3----16.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.75 Å0.69 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.72 Å1.03 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数36047 0 18 0 36065
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.821.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.912.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 4.5→4.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 1067 4.9 %
Rwork0.376 20915 -
obs--83.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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