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万見
- PDB-2qa7: Crystal structure of Huntingtin-interacting protein 1 (HIP1) coil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qa7
タイトルCrystal structure of Huntingtin-interacting protein 1 (HIP1) coiled-coil domain with a basic surface suitable for HIP-protein interactor (HIPPI)
要素Huntingtin-interacting protein 1
キーワードActin Binding / HIPPI-binding / Huntington's disease / apoptosis / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport / clathrin light chain binding / AP-2 adaptor complex binding / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / clathrin coat assembly / clathrin-coated vesicle membrane / clathrin adaptor activity / ALK mutants bind TKIs / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding ...neurotransmitter receptor transport / clathrin light chain binding / AP-2 adaptor complex binding / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / clathrin coat assembly / clathrin-coated vesicle membrane / clathrin adaptor activity / ALK mutants bind TKIs / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / clathrin-coated vesicle / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / epidermal growth factor receptor binding / clathrin binding / regulation of endocytosis / glutamate receptor binding / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / phosphatidylinositol binding / apoptotic signaling pathway / actin filament organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / structural constituent of cytoskeleton / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / endocytosis / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / actin filament binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / presynaptic membrane / postsynapse / postsynaptic membrane / regulation of apoptotic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell differentiation / cytoskeleton / protein stabilization / protein heterodimerization activity / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / apoptotic process / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Huntingtin-interacting protein 1, clathrin-binding domain / Clathrin-binding domain of Huntingtin-interacting protein 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1700 / Sla2 family / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / I/LWEQ domain ...Huntingtin-interacting protein 1, clathrin-binding domain / Clathrin-binding domain of Huntingtin-interacting protein 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1700 / Sla2 family / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / ENTH/VHS / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Huntingtin-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Niu, Q. / Ybe, J.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal structure at 2.8 A of Huntingtin-interacting protein 1 (HIP1) coiled-coil domain reveals a charged surface suitable for HIP1 protein interactor (HIPPI)
著者: Ybe, J.A. / Niu, Q.
履歴
登録2007年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Huntingtin-interacting protein 1
B: Huntingtin-interacting protein 1
C: Huntingtin-interacting protein 1
D: Huntingtin-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9084
ポリマ－53,9084
非ポリマー00
水362
1
A: Huntingtin-interacting protein 1
B: Huntingtin-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9542
ポリマ－26,9542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area13370 Å2
手法PISA
2
C: Huntingtin-interacting protein 1
D: Huntingtin-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9542
ポリマ－26,9542
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3760 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area13560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.900, 72.900, 106.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

-
要素

#1: タンパク質
Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-I


分子量: 13476.979 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 363-474 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIP1 / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: O00291
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15% PEG 3350, 0.1 M succinate, 0.2 M potassium sodium tartrate, 0.01 M nickle chloride, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.96407, 0.97907, 0.97892
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月7日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.964071
20.979071
30.978921
反射解像度: 2.7→46.39 Å / Num. all: 15320 / Num. obs: 15320 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 7.07 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.085 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 10.3 / Scaling rejects: 820
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 6.72 % / Rmerge(I) obs: 0.488 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. measured all: 10273 / Num. unique all: 1523 / Rsym value: 0.45 / Χ2: 1.15 / % possible all: 99.9

-
位相決定

Phasing dmFOM : 0.52 / FOM acentric: 0.52 / FOM centric: 0.57 / 反射: 13706 / Reflection acentric: 13194 / Reflection centric: 512
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
8-27.8050.890.90.8658953653
5-80.750.750.721846174799
4-50.760.760.752285219590
3.5-40.640.640.572342226379
3-3.50.380.380.4141063982124
2.8-30.170.170.22538247167

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.7LDzデータスケーリング
RESOLVE2.03位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: none

解像度: 2.8→30 Å / FOM work R set: 0.716 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: none
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.324 2030 7.5 %random
Rwork0.265 ---
obs0.32 15216 98.6 %-
all-28577 --
溶媒の処理Bsol: 45.382 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 61.916 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.664 Å20 Å20 Å2
2--12.664 Å20 Å2
3----25.328 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.46 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.65 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2812 0 0 2 2814
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.19
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 40

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.8-2.820.413627
2.82-2.850.443635
2.85-2.870.382638
2.87-2.90.411671
2.9-2.930.443656
2.93-2.960.42667
2.96-2.990.359626
2.99-3.020.372280.393658686
3.02-3.050.508680.375579647
3.05-3.080.4530.327612665
3.08-3.120.438500.343561611
3.12-3.150.481690.356647716
3.15-3.190.383600.334577637
3.19-3.230.357620.309619681
3.23-3.270.391610.336579640
3.27-3.320.366860.282618704
3.32-3.370.362390.295562601
3.37-3.420.39600.314665725
3.42-3.470.417640.283621685
3.47-3.530.391760.25563639
3.53-3.590.291610.289604665
3.59-3.650.39670.274623690
3.65-3.720.337630.264607670
3.72-3.80.288710.246635706
3.8-3.880.388540.256590644
3.88-3.970.349680.264570638
3.97-4.070.221620.205641703
4.07-4.180.238600.205601661
4.18-4.30.28890.208605694
4.3-4.440.33480.197579627
4.44-4.60.292660.2622688
4.6-4.780.389470.194627674
4.78-50.285520.196592644
5-5.260.242390.213660699
5.26-5.590.398750.346584659
5.59-6.020.402640.352611675
6.02-6.620.423640.32590654
6.62-7.560.359580.263612670
7.56-9.480.176680.158605673
9.48-300.28780.227578656
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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